Биохимия белок общий – Биохимический анализ крови. Общий белок, альбумин, глобулины, билирубин, глюкоза, мочевина, мочевая кислота, креатинин, липопротеины, холестерин. Как подготовится к анализу, норма, причины повышения или снижения показателей. :: Polismed.com

Новости партнеров

Общий белок – Биохимический анализ крови – Расшифровка анализов онлайн

Белки (протеины) – это большие сложные молекулы, которые жизненно важны для функционирования всех клеток и тканей организма. Они вырабатываются в разных местах по всему организму и циркулируют в крови.

В плазме крови содержаться сотни различных белков. Измеряя концентрацию этих белков, можно получить информацию о состоянии различных органов.

Общий белок – это показатель белкового обмена организма, который отражает общее содержание всех белков в сыворотке крови. Кровь состоит из жидкой части (плазмы) и форменных элементов (эритроцитов, лейкоцитов, тромбоцитов). Сыворотка – это жидкая часть крови, которая остается после свертывания плазмы, иначе говоря, после удаления фибриногена – белка, отвечающего за свертываемость крови. Поэтому в плазме крови белка на 2-4 г/л больше, чем в сыворотке из-за присутствия фибриногена.

Определение общего белка в крови обычно входит в комплекс анализов для оценки функций печени (печеночные пробы). Также общий белок может проверятся вместе с другими анализами при наличии симптомов, которые указывают на проблемы с почками, или при наличии отеков.

Общее содержание белка дает информацию об общем состоянии организма. Более клинически полезные данные можно получить изучив основные белковые фракции. Белки сыворотки крови можно разделить на две основные группы (фракции) – альбумины и глобулины. В сыворотке также содержатся и другие белки, но ни один из них составляет более 5% от общего количества, а большинство намного меньше.

Альбумин синтезируется в печени и составляет около 55% от всех белков крови. Он участвует в транспортировке через кровь различных соединений, в том числе билирубина, гормонов, витаминов и медикаментов. Также альбумин играет важную роль в предотвращении утечки жидкости из кровеносных сосудов в ткани.

Глобулины – это группа белков, которые включают в себя ферменты, антитела и более 500 других белков. Большинство глобулинов синтезируются в печени, а некоторые вырабатываются иммунной системой. Глобулины участвуют в иммунных реакциях, помогают бороться с инфекциями, переносят питательные вещества.

Норма белка в крови

Нормальный уровень сывороточного белка составляет приблизительно 6-8,3 г/дл (60-83 г/л). Альбумин составляет 3,5 — 5 г/дл (35-50 г/л), а остальная часть – глобулины. Эти значения могут отличаться в зависимости от лаборатории, пола, возраста и других факторов. Для расшифровки анализа следует опираться на нормы лаборатории, в которой был сделан анализ.

Содержание общего белка в крови может быть повышенным (гиперпротеинемия), пониженным (гипопротеинемия), или нормальным (нормопротеинемия). Определение количества общего белка в крови, а также соотношения отдельных его фракций является важным диагностическим параметром при множестве заболеваний.

Изменения уровня общего белка в сыворотке крови может быть относительным и абсолютным. Относительное увеличение/снижение общего белка является следствием увеличения/уменьшения содержания воды в кровеносном русле, то есть наблюдается при разжижжении или сгущении крови. При абсолютном изменении уровня общего белка, изменяется именно уровень белка в крови, а количество крови остается неизменным.

Повышенный общий белок в крови

Повышенный общий белок в крови не является специфическим заболеванием или состоянием, но он может указывать на наличие проблем в организме. Повышенный белок редко вызывает симптомы сам по себе. Часто он обнаруживается при анализе крови, сделанном для оценки какой-либо другой проблемы или симптома.

Если результат анализа на общий белок выходит за пределы нормы, необходимо провести дополнительные анализы, чтобы определить какой именно белок повышен или понижен.

Повышенный белок в крови может быть следствием обезвоживания. Употребление достаточного количества жидкости перед анализом поможет получить более точный результат.

Пониженный общий белок в крови

Низкий уровень общего белка в крови может указывать на заболевание печени, почек или заболевание, при котором белок не переваривается или не усваивается должным образом.

Общий белок в крови во время беременности

Пониженное количество общего белка в крови во время беременности является физиологическим явлением вследствие увеличения объема жидкой части крови. Повышенный белок обычно не является нормой и может быть признаком преэклампсии (гестоза) или другого заболевания.

testresult.org

В крови пять основных фракций белков

Плазма крови человека в норме содержит более 100 видов белков. Примерно 90% всего белка крови составляют альбумины, иммуноглобулины, липопротеины, фибриноген, трансферрин; другие белки присутствуют в плазме в небольших количествах.

Синтез белков плазмы крови осуществляют:

• печень – полностью синтезирует фибриноген и альбумины крови, большую часть α- и β-глобулинов,
• клетки ретикулоэндотелиальной системы (РЭС) костного мозга и лимфатических узлов – часть β-глобулинов и γ-глобулины (иммуноглобулины).

Существует довольно много различных методов разделения белков в зависимости от их некоторых качеств. Наиболее распространенным методом фракционирования белков крови является электрофорез..

Электрофорез белков

Ацетатцеллюлозная пленка, гель, специальная бумага (носитель) помещается на рамку, при этом противоположные края носителя свисают в кюветы с буферным раствором. На линию старта наносится сыворотка крови. Метод заключается в движении заряженых молекул белка по поверхности носителя под влиянием электрического поля. Молекулы с наибольшим отрицательным зарядом и наименьшим размером, т.е. альбумины, двигаются быстрее остальных. Наиболее крупные и нейтральные (γ-глобулины) оказываются последними.

На ход электрофореза влияет подвижность разделяемых веществ, находящаяся в зависимости от ряда факторов: заряд белков, величина электрического поля, состав растворителя (буферной смеси), тип носителя (бумага, пленка, гель).

Общий вид электрофореза

Количество выделяемых фракций определяется условиями проведения электрофореза. При электрофорезе на бумаге и пленках ацетата целлюлозы в клинико-диагностических лабораториях выделяют 5 фракций (альбумины, α₁-, α₂-, β- и γ-глобулины), в то время как в полиакриламидном геле – до 20 и более фракций. При использовании более совершенных методов (радиальная иммунодиффузия, иммуноэлектрофорез и других) в составе глобулиновых фракций выявляются многочисленные индивидуальные белки.

Электрофореграмма (вверху) и графический результат ее обработки (внизу)

На вид протеинограммы оказывают влияние только те белки, концентрация которых достаточно высока.

Нормальные величины белковых фракций плазмы крови

Нормальные величины фракций белков в ликворе и моче можно посмотреть здесь.

Особенности содержания белков в крови у детей

У новорожденных содержание общего белка в сыворотке крови значительно ниже, чем у взрослых, и становится минимальным к концу первого месяца жизни (до 48 г/л). Ко второму-третьему годам жизни общий белок повышается до уровня взрослых.

В течение первых месяцев жизни концентрация глобулиновых фракций низка, что приводит к относительной гиперальбуминемии до 66-76%. В периоде между 2-м и 12-м месяцами концентрация α₂-глобулинов временно превышает взрослый уровень.

Количество фибриногена при рождении гораздо ниже, чем у взрослых (около 2,0 г/л), но к концу первого месяца достигает обычной нормы (4,0 г/л).

Типы протеинограмм

В клинической практике для сыворотки выделяют 10 типов электрофореграмм (протеинограмм), соответствующих различным патологическим состояниям.

Вы можете спросить или оставить свое мнение.

biokhimija.ru

В крови пять основных фракций белков

Плазма крови человека в норме содержит более 100 видов белков. Примерно 90% всего белка крови составляют альбумины, иммуноглобулины, липопротеины, фибриноген, трансферрин; другие белки присутствуют в плазме в небольших количествах.

Синтез белков плазмы крови осуществляют:

• печень – полностью синтезирует фибриноген и альбумины крови, большую часть α- и β-глобулинов,
• клетки ретикулоэндотелиальной системы (РЭС) костного мозга и лимфатических узлов – часть β-глобулинов и γ-глобулины (иммуноглобулины).

Существует довольно много различных методов разделения белков в зависимости от их некоторых качеств. Наиболее распространенным методом фракционирования белков крови является электрофорез..

Электрофорез белков

Ацетатцеллюлозная пленка, гель, специальная бумага (носитель) помещается на рамку, при этом противоположные края носителя свисают в кюветы с буферным раствором. На линию старта наносится сыворотка крови. Метод заключается в движении заряженых молекул белка по поверхности носителя под влиянием электрического поля. Молекулы с наибольшим отрицательным зарядом и наименьшим размером, т.е. альбумины, двигаются быстрее остальных. Наиболее крупные и нейтральные (γ-глобулины) оказываются последними.

На ход электрофореза влияет подвижность разделяемых веществ, находящаяся в зависимости от ряда факторов: заряд белков, величина электрического поля, состав растворителя (буферной смеси), тип носителя (бумага, пленка, гель).

Общий вид электрофореза

Количество выделяемых фракций определяется условиями проведения электрофореза. При электрофорезе на бумаге и пленках ацетата целлюлозы в клинико-диагностических лабораториях выделяют 5 фракций (альбумины, α₁-, α₂-, β- и γ-глобулины), в то время как в полиакриламидном геле – до 20 и более фракций. При использовании более совершенных методов (радиальная иммунодиффузия, иммуноэлектрофорез и других) в составе глобулиновых фракций выявляются многочисленные индивидуальные белки.

Электрофореграмма (вверху) и графический результат ее обработки (внизу)

На вид протеинограммы оказывают влияние только те белки, концентрация которых достаточно высока.

Нормальные величины белковых фракций плазмы крови

Нормальные величины фракций белков в ликворе и моче можно посмотреть здесь.

Особенности содержания белков в крови у детей

У новорожденных содержание общего белка в сыворотке крови значительно ниже, чем у взрослых, и становится минимальным к концу первого месяца жизни (до 48 г/л). Ко второму-третьему годам жизни общий белок повышается до уровня взрослых.

В течение первых месяцев жизни концентрация глобулиновых фракций низка, что приводит к относительной гиперальбуминемии до 66-76%. В периоде между 2-м и 12-м месяцами концентрация α₂-глобулинов временно превышает взрослый уровень.

Количество фибриногена при рождении гораздо ниже, чем у взрослых (около 2,0 г/л), но к концу первого месяца достигает обычной нормы (4,0 г/л).

Типы протеинограмм

В клинической практике для сыворотки выделяют 10 типов электрофореграмм (протеинограмм), соответствующих различным патологическим состояниям.

Вы можете спросить или оставить свое мнение.

biokhimija.ru

Строение и свойства белков.

12

Биохимия — это наука о химических и физико-химических процессах, которые протекают в живых организмах и лежат в основе всех проявлений жизнедеятельности. Биохимия возникла на стыке органической химии и физиологии в конце прошлого века.

БЕЛКИ или ПРОТЕИНЫ — это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, линейные гетерополимеры, структурным компонентом которых являются аминокислоты, связанные пептидными связями.

Кроме понятия «белок», в химии встречается термины «ПЕПТИД» и «ПОЛИПЕПТИД». Пептидом обычно называют олигомер, состоящий не более чем из 10 аминокислот. Но встречаются и молекулы, содержащие от 10 до 100 аминокислот – они относятся к группе небольших ПОЛИПЕПТИДОВ, крупные же полипептиды могут содержать и более 100 аминокислот. Столько же аминокислот могут содержать и некоторые небольшие белки. Поэтому граница по количеству аминокислотных остатков, а, стало быть, и по молекулярной массе, между белками и полипептидами, весьма условна.

В природе встречаются десятки тысяч различных белков. И все они отличаются друг от друга по пяти основным признаком.

Основные различия в строении белковых молекул

1. По количеству аминокислот

2. По соотношению количества различных аминокислот. Например, в белке соединительной ткани коллагене 33% от общего количества аминокислот составляет глицин, а в молекуле белкового гормона инсулина, вырабатываемого в поджелудочной железе, содержание глицина гораздо меньше – всего 8%.

3. Различная последовательность чередования аминокислот. Это означает, что даже при одинаковом соотношении разных аминокислот в каких-нибудь двух белках порядок их расположения этих аминокислот различен, то это будут разные белки.

4. Количество полипептидных цепей в различных белках может варьировать от 1 до 12, но если больше единицы, то обычно четное (2, 4, 6 и т.п.)

5. По наличию небелкового компонента, который называется «ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА». Если ее нет, то это – простой белок, если есть – сложный белок

В природе встречается около 150 аминокислот. Для построения белков используются только 20 из них, хотя в метаболизме организма человека участвует большее количество аминокислот. Эти 20 аминокислот имеют несколько общих признаков строения (общие свойства аминокислот):

1. Все они являются альфа-аминокислотами. Аминогруппа общей части всех аминокислот присоединена к альфа-углеродному атому.

Следовательно, все эти 20 аминокислот имеют совершенно одинаковый фрагмент молекулы. Различаются они по строению радикалов.

Молекула воды обладает полярными свойствами.

Атом кислорода сильнее притягивает электроны, чем атомы водорода, поэтому электронное облако смещено в сторону кислорода. Степень полярности определяется величиной частичных зарядов и расстоянием между центрами тяжести этих зарядов. Таким образом, молекула воды является диполем.

Молекулы воды структурированы и образуют кластеры.

В эти кластерные структуры хорошо встраиваются молекулы, которые сами являются полярными, потому что полярные вещества хорошо растворимы в воде. Полярными являются все те молекулы, которые содержат электроотрицательные атомы. В молекулах белков электроотрицательными атомами являются O (кислород), N (азот) и S (сера).

Высокая полярность обеспечивает остальные общие свойства аминокислот:

3. Хорошая растворимость в воде благодаря наличию общего фрагмента молекулы. Общий фрагмент обладает полярными свойствами, потому что содержит карбоксильную группу –COOH (при физиологическом значении pH эта группа заряжена отрицательно), и аминогруппы -NH₂ (при физиологическом значении pH заряжена положительно).

4. Способность к электролитической диссоциации. Аминокислоты существуют в водном растворе в виде амфионов (биполярных ионов). В целом такая молекула при нейтральном значении pH (при pH=7) электронейтральна.

РАЗЛИЧИЯ В СТРОЕНИИ АМИНОКИСЛОТ

Радикалы аминокислот могут значительно отличаться друг от друга по строению.

Если есть дополнительные карбоксильные группы в радикале, то заряд молекулы в нейтральной среде отрицателен, а ИЭТ такой молекулы находится в кислой среде.

Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная аминогруппа (NH₂-группа), в нейтральной среде заряжена положительно. ИЭТ такой аминокислоты находится в щелочной среде (pI>7). К таким аминокислотам относятся лизин, аргинин и гистидин.

Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная карбоксильная группа (COOH-группа), в нейтральной среде заряжена отрицательно. ИЭТ такой аминокислоты находится в кислой среде (pI<7). К ним относятся аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота.

С помощью значения рН внешней среды характеризуют соотношение -СООН и -NH₂ групп. Это относится и к пептидам, и к белкам.

Различные функциональные группы, содержащиеся в радикалах аминокислот, придают им способность к взаимодействию с образованием разных типов соединений. Приведем примеры таких взаимодействий.

В связи с различиями в строении радикалов различны и физико-химические свойства аминокислот.

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ.

Существуют три типа классификации:

1. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКАЯ – основана на различиях в физико-химических свойствах аминокислот.

   1. Гидрофобные аминокислоты (неполярные).Компоненты радикалов содержат обычно углеводородные группы, где равномерно распределена электронная плотность и нет никаких зарядов и полюсов. В их составе могут присутствовать и электроотрицательные элементы, но все они находятся в углеводородном окружении. Например, в радикале метионина сера окружена углеводородными группировками, которые не позволяют этому элементу проявлять своих электроотрицательных свойств: -(CH₂)₂-S-CH₃. Аналогичная ситуация наблюдается, например, и в отношении азота, находящегося в составе радикала триптофана.

   2. Гидрофильные незаряженные (полярные) аминокислоты. Радикалы таких аминокислот содержат в своем составе полярные группировки:

Эти группы взаимодействуют с дипольными молекулами воды, которые ориентируются вокруг них.

3. Отрицательно заряженные аминокислоты. Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Имеют дополнительную СООН-группу в радикале — в нейтральной среде приобретают отрицательный заряд.

Все они гидрофильны.

4. Положительно заряженные аминокислоты: аргинин, лизин и гистидин. Имеют дополнительную NH₂-группу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале — в нейтральной среде приобретают положительный заряд.

Все они также являются гидрофильными.

Такие свойства характерны для свободных аминокислот. В белке же ионогенные группы общей части аминокислот участвуют в образовании пептидной связи, и все свойства белка определяются только свойствами радикалов аминокислот.

Не все аминокислоты, принимающие участие в построении белков человеческого тела, способны синтезироваться в нашем организме. На этом основана еще одна классификация аминокислот — биологическая.

studfiles.net