Википедия щелочная фосфатаза: Щелочная фосфатаза — Википедия

Щелочная фосфатаза — Википедия. Что такое Щелочная фосфатаза

Щелочная фосфатаза
Димер щелочной фосфатазы бактерий. Синим выделен N-конец, красным — C-конец.[1]
Обозначения
CAS	9001-78-9

Щелочна́я фосфата́за (англ. Alkaline phosphatase, ALP, ALKP) — фермент гидролаза (КФ 3.1.3.1), отщепляющая фосфат (дефосфорилирующая) от многих типов молекул, например, нуклеотидов, белков и алкалоидов. Фермент проявляет наибольшую активность в щелочной среде^[2].

Бактерии

У бактерий щелочная фосфатаза располагается в периплазматическом пространстве, снаружи от цитоплазматической мембраны. Щелочная фосфатаза бактерий относительно устойчива к инактивации, денатурации и деградации. Возможно, одной из функций фосфатазы является отщепление фосфатов от органических молекул, так как многие фосфорилированные соединения не могут проникать через плазматическую мембрану.

Свойства

Фермент, выделенный из бактерий Escherichia coli, имеет оптимум рН 8.0^[3], в то время как фермент, выделенный из пульпы зуба быка, имеет оптимум рН около 8.5^[4].

Применение

Щелочная фосфатаза применяется в молекулярно-биологических исследованиях для того, чтобы отщепить фосфатные группы на 5′-конце и предотвратить лигирование этих концов. Удаление концевых фосфатов также делает возможным введение концевой радиоактивной метки. Наиболее широко используют щелочную фосфатазу из креветок, которая также наиболее легко инактивируется после отщепления фосфата.

Щелочная фосфатаза также широко используется в иммуноферментном анализе.

Ингибиторы

Все изоферменты щелочной фосфатазы млекопитающих, за исключением плацетарных (PALP и SEAP), ингибируются гомоаргинином.

Нагревание в течение 2 часов при 65 °C инактивирует большинство изоферментов, кроме плацентарных изоформ (PALP и SEAP).

Человек

Физиология

У человека щелочная фосфатаза представлена во всех тканях, особенно высокая концентрация в печени, желчном протоке, почках, костях и плаценте.

В организме человека и других млекопитающих встречаются следующие изоферменты:

• ALPI — кишечная
• ALPL — неспецифичная в тканях печени, костей и почках
• ALPP — плацентарная

Диагностика

Нормальный уровень щелочной фосфатазы от 20 до 140 МЕ/л^[5]. Уровень щелочной фосфатазы повышается при закупорке желчного протока^[6]. Концентрации у детей и беременных женщин значительно выше. Пониженный уровень щелочной фосфатазы встречается гораздо реже, чем повышенный. Сниженный уровень щелочной фосфатазы — основной показатель гипофосфатазии (редкого заболевания костной ткани), которое характеризуется нарушением формирования скелета, задержкой физического развития, переломами и т. д.

Оральные контрацептивы снижают уровень щелочной фосфатазы^[7].

См. также

Примечания

1. ↑ PDB 1ALK: Kim EE, Wyckoff HW (March 1991). «Reaction mechanism of alkaline phosphatase based on crystal structures. Two-metal ion catalysis». J. Mol. Biol. 218 (2): 449–64. doi:10.1016/0022-2836(91)90724-K. PMID 2010919.
2. ↑ Tamás L, Huttová J, Mistrk I, Kogan G (2002). «Effect of carboxymethyl chitin-glucan on the activity of some hydrolytic enzymes in maize plants» (PDF). Chem. Pap. 56 (5): 326–329.
3. ↑ Garen A, Levinthal C (March 1960). «A fine-structure genetic and chemical study of the enzyme alkaline phosphatase of E. coli. I. Purification and characterization of alkaline phosphatase». Biochim. Biophys. Acta. 38: 470–83. doi:10.1016/0006-3002(60)91282-8. PMID 13826559.
4. ↑ Harada M, Udagawa N, Fukasawa K, Hiraoka BY, Mogi M (February 1986). «Inorganic pyrophosphatase activity of purified bovine pulp alkaline phosphatase at physiological pH». J. Dent. Res. 65 (2): 125–7. PMID 3003174.
5. ↑ MedlinePlus Medical Encyclopedia: ALP isoenzyme test. Архивировано 30 апреля 2012 года.
6. ↑ ALP: The Test
7. ↑ Schiele F, Vincent-Viry M, Fournier B, Starck M, Siest G (November 1998). «Biological effects of eleven combined oral contraceptives on serum triglycerides, gamma-glutamyltransferase, alkaline phosphatase, bilirubin and other biochemical variables». Clin. Chem. Lab. Med. 36 (11): 871–8. doi:10.1515/CCLM.1998.153. PMID 9877094.

Фосфатаза щелочная общая

Щелочная фосфатаза – группа ферментов, содержащихся практически во всех тканях организма, с преимущественной локализацией в печени, костях и плаценте. Фосфатазы в клетках участвуют в реакциях отщепления остатка фосфорной кислоты от ее органических соединений. Активность общей щелочной фосфатазы повышается при целом ряде заболеваний, сопровождающихся повреждением ткани печени, костей, почек и других органов.

Синонимы русские

Фосфатаза щелочная.

Синонимы английские

ALK PHOS, ALP, ALKP, alkaline phosphatase.

Метод исследования

Кинетический колориметрический метод.

Единицы измерения

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную, капиллярную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

1. Не принимать пищу в течение 12 часов перед исследованием.
2. Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
3. Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Щелочная фосфатаза – фермент, который находится в клетках печени и желчевыводящих путей и является катализатором определенных биохимических реакций в этих клетках (в кровеносном русле он не работает). При разрушении этих клеток их содержимое попадает в кровь. В норме часть клеток обновляется, поэтому в крови обнаруживается определенная активность щелочной фосфатазы. Если гибнет много клеток, она может повышаться очень значительно.

Желчь образуется в клетках печени и выделяется по системе внутрипеченочных желчевыводящих канальцев. Они затем объединяются в печеночные протоки, которые выходят за пределы печени и образуют общий желчный проток, впадающий в тонкий кишечник.

Желчь необходима для всасывания жиров, поступающих с пищей. Также посредством желчи выделяются некоторые лекарственные вещества. Она образуется постоянно, но поступает в кишечник только во время и после приема пищи. Когда она не нужна, она накапливается в желчном пузыре.

Активность щелочной фосфатазы сильно увеличивается при препятствиях оттоку желчи, например камнях в желчных протоках. Такой застой желчи называется холестазом.

В костях щелочная фосфатаза образуется в специальных клетках – остеобластах, которые играют важную роль в формировании и обновлении костной ткани. Чем выше активность остеобластов, тем выше активность щелочной фосфатазы в крови, поэтому у детей и лиц, перенесших переломы костей, активность щелочной фосфатазы на высоком уровне.

Щелочная фосфатаза также содержится в клетках кишечника и плаценты.

Для чего используется исследование?

Обычно данный тест назначают для выявления заболеваний печени или костей. Кроме того, щелочная фосфатаза повышается при болезнях, затрагивающих желчные ходы, поэтому такой анализ помогает подтвердить закупорку желчевыводящих путей при камнях в желчных протоках или опухолях поджелудочной железы.

Тест на щелочную фосфатазу, а также гамма-глутамилтрансферазу проводится для того, чтобы диагностировать заболевания, поражающие желчевыводящие пути: первичный билиарный цирроз и первичный склерозирующий холангит.

Любые состояния, которые связаны с ростом костей или повышенной активностью костных клеток, повышают активность щелочной фосфатазы. Поэтому анализ на щелочную фосфатазу может использоваться, например, для того, чтобы определить, что произошло распространение опухоли за пределы первичного очага – в кости.

Повторное назначение щелочной фосфатазы используется для контроля за активностью заболеваний, при которых она повышена, или для оценки эффективности лечения.

Когда назначается исследование?

Тест на щелочную фосфатазу может являться частью стандартных диагностических панелей, которые используются при плановых медицинских осмотрах и при подготовке пациента к хирургическому вмешательству. Обычно он также входит в «печеночные пробы», используемые для оценки функции печени.

Это исследование проводят при жалобах пациента на слабость, усталость, потерю аппетита, тошноту, рвоту, боли в животе (особенно в правом подреберье), желтуху, потемнение мочи или осветление кала, кожный зуд.

Кроме того, анализ назначается при симптомах поражений костей: болях в костях, их деформации, частых переломах.

Что означают результаты?

Референсные значения

Возраст, пол		Референсные значения
		83 — 248 Ед/л
15 дней – 1 год		122 – 469 Ед/л
1-10 лет		142 — 335 Ед/л
10-13 лет		129 — 417 Ед/л
13-15 лет	женский	57 — 254 Ед/л
	мужской	116 — 468 Ед/л
15-17 лет	женский	50 — 117 Ед/л
	мужской	82 — 331 Ед/л
17-19 лет	женский	45 — 87 Ед/л
	мужской	55 — 149 Ед/л
> 19 лет	женский	35 — 105 Ед/л
	мужской	40 — 130 Ед/л

Если показатели, полученные в результате других анализов, таких как тест на билирубин, аланинаминотрансферазу (АЛТ), аспартатаминотрансферазу (АСТ), тоже повышены, то увеличение активности щелочной фосфатазы в крови, возможно, связано с повреждением печени. Если изменены уровни кальция и фосфора, наиболее вероятная причина повышения щелочной фосфатазы – патология костной ткани.Повышение активности щелочной фосфатазы почти всегда означает поражение или вовлечение в патологический процесс печени, желчевыводящих путей или костей.

Повышенные активности гамма-глутамилтранспептидазы (ГГТ) и 5-нуклеотидазы указывают на то, что повышение ЩФ обусловлено повреждением желчевыводящих путей.

Причины повышения активности щелочной фосфатазы

1. Поражение печени и желчевыводящих путей.

• Механическая желтуха, связанная с непроходимостью желчевыводящих протоков.
  • Камни желчных протоков, рубцы желчных протоков после хирургических вмешательств.
  • Опухоли желчных протоков.
  • Рак головки поджелудочной железы, рак желудка при механическом сдавливании общего желчного протока, через который желчь попадает в 12-перстную кишку.
• Рак печени, метастазы опухолей других органов в печень.
• Цирроз печени – патологический процесс, в ходе которого происходит замещение нормальной печеночной ткани рубцовой, что угнетает все функции печени.
• Гепатит любого происхождения (обычно ЩФ из-за него становится в 3 раза больше нормы).
• Инфекционный мононуклеоз – острая вирусная инфекция, проявляющаяся повышением температуры, воспалением зева и увеличением лимфоузлов. При этом в патологический процесс часто вовлекается печень.
• Первичный билиарный цирроз и первичный склерозирующий холангит – это редкие заболевания, которые встречаются у взрослых людей и связаны с аутоиммунным повреждением желчных ходов. Сопровождаются крайне высокой активностью щелочной фосфатазы и гамма-глутамилтрансферазы.

2. Поражение костей.

• Особенно высокая активность ЩФ (15-20 норм) отмечается при болезни Педжета. Это заболевание, которое сопровождается патологическим ростом костей и нарушением их структуры в определенных местах.
• Остеосаркома.
• Метастазы других опухолей в кости.
• Остеомаляция – размягчение костей, вызванное недостатком кальция.

3. Другие причины.

• Гиперпаратиреоз – гормональное заболевание, связанное с избыточным образованием паратгормона околощитовидными железами, что приводит к вымыванию кальция из костей.
• Инфаркт миокарда.
• Язвенный колит, перфорация кишечника (так как щелочная фосфатаза содержится в том числе и в клетках кишечника).

Причины понижения активности щелочной фосфатазы

1. Тяжелая анемия.
2. Массивные переливания крови.
3. Гипотиреоз – состояние, при котором снижена функция щитовидной железы.
4. Недостаток магния и цинка.
5. Гипофосфатазия – редкое врождённое заболевание, приводящее к размягчению костей.
6. Выраженное снижение щелочной фосфатазы у беременных – признак недостаточности плаценты.

Что может влиять на результат?

• При беременности в норме активность щелочной фосфатазы повышена, так как она содержится в плаценте.
• Временное повышение активности ЩФ отмечается после переломов.
• У детей и юношей активность ЩФ выше, чем у взрослых, так у них происходит рост костей.
• Аспирин, парацетамол, аллопуринол, антибиотики и ряд других лекарств способны повышать активность щелочной фосфатазы.
• Прием оральных контрацептивов иногда приводит к снижению активности щелочной фосфатазы.
• Активность щелочной фосфатазы может быть завышенной, если кровь после взятия охлаждалась.

 Скачать пример результата

Важные замечания

Активность щелочной фосфатазы иногда повышается и у здоровых лиц, это не обязательно свидетельствует о какой-либо патологии. Чтобы верно интерпретировать изменение активности ЩФ, нужна комплексная оценка результатов остальных анализов, а также других медицинских данных.

Также рекомендуется

Кто назначает исследование?

Врач общей практики, терапевт, гастроэнтеролог, инфекционист, гематолог, эндокринолог, хирург.

щелочная фосфатаза — Alkaline phosphatase

Щелочной фосфатазы ( ЩФ , ALKP , ALPase , ЩФ ) ( ЕС 3.1.3.1 ) или основной фосфатазы является гомодимер белка фермента 86 кДа. Каждый мономер содержит пять остатков цистеина, два атома цинка и один атом магния решающее значение для его каталитической функции, и он оптимально активен в среде щелочных рН. ЩФ имеет физиологическую роль dephosphorylating соединений. Фермент найден по множеству организмов, прокариот и эукариот , так, с той же общей функции , но в разных структурных форм , пригодных для окружающей среды , они функционируют в. Щелочной фосфатазы находится в периплазматическое пространство E.coli , бактерии. Этот фермент является термостабильной и имеет свою максимальную активность при высоком рН. В организме человека он встречается во многих формах , в зависимости от его происхождения в организме — он играет важную роль в обмене веществ в печени и развитие в скелете. Благодаря широкому распространению в этих областях, его концентрация в крови используется диагностов в качестве биомаркеров, помогая определить диагнозы , такие как гепатит или остеомаляции .

Уровень щелочной фосфатазы в крови проверяется через тест ALP, который часто является частью рутинных анализов крови. Уровни этого фермента в крови зависит от таких факторов, как возраст, пол, тип крови. Уровни в крови щелочной фосфатазы также увеличивают два в четыре раза в течение беременности. Это является результатом дополнительной щелочной фосфатазы, полученной от плаценты. Кроме того, аномальные уровни щелочной фосфатазы в крови может указывать на проблемы, связанные с печени, желчного пузыря или костей. Почечные опухоли, инфекции, а также недостаточное питание также показали аномальный уровень щелочной фосфатазы в крови. Щелочные уровни фосфатазы в клетке может быть измерена с помощью процесса, называемого «Метод подсчета очков». «Метод подсчета очков» представляет собой метод, используемый, когда образец фермента извлекается из внутренней части клеток крови и анализировал и сравнивал для изменения активности фермента. Мазок крови обычно берутся и претерпевает дифференциальное центрифугирование для выделения лейкоцитов и окрашивания классифицировать каждый лейкоцит в специфические «лейкоцитарной щелочной фосфатазы индексы.» Этот маркер предназначен для различения лейкоцитов и определяет различную активность фермента от степени каждого образца окрашивания.

бактериальный

В грамотрицательных бактерий , такие как кишечная палочка ( E.coli , ), щелочной фосфатазы расположен в периплазматическом пространстве , внешний по отношению к внутренней клеточной мембране и внутри пептидогликаны частям клеточной стенки. Поскольку периплазматический разрыв более склонны к окружающей среде , чем изменение внутренней клетки, щелочной фосфатазы подходящим образом устойчивы к инактивации, денатурации или деградации . Эта характеристика фермента является редкостью для многих других белков.

Точная структура и функции четырех изоферментов (Int в E. coli , которые исключительно направлены на поставку источника неорганического фосфата , когда среда не имеет такой метаболит). Четыре ферментов зависят от местоположения выражения ткани. Четыре места экспрессии тканевой являются кишечная AlP, плацентарный ALP, зародышевые клетки ALP и печень / Кости / Почки ALP. Эти неорганические фосфаты , произведенные эти изоферменты затем связаны с белками — носителей , которые доставляют неорганические фосфаты к определенной высокому сродству транспортной системы, известной как система Pst, которая транспортирует фосфат через цитоплазматическую мембрану.

В то время как внешняя оболочка кишечной палочки содержит Porins , которые являются проницаемыми для фосфорилированных соединений, внутренняя мембрана не делает. Затем, проблема возникает в том , чтобы транспортировать такие соединения через внутреннюю мембрану и в цитозоль. Конечно, с сильным анионным зарядом фосфатных групп , наряду с остальной частью соединения они очень несмешивающимся в неполярной области бислой. Решение возникает в отщепления фосфатной группы от соединения с помощью ALP. В действительности, вместе с сопутствующим соединения фосфата был связан с, этот фермент дает чистый неорганический фосфат , который может быть в конечном счете , мишенью в фосфатном конкретной транспортной системы (системы Pst) для транслокации в цитозоль. Таким образом , основной целью дефосфорилирование с помощью щелочной фосфатазы, чтобы увеличить скорость диффузии молекул в клетки и ингибируют их диффузию вне.

Щелочной фосфатазы является цинк-содержащий димерный фермент с MW: 86000 Da, каждая субъединица , содержащий 429 аминокислот , с четырьмя остатками цистеина , связывающих две субъединицы. Щелочной фосфатазы содержит четыре ионов Zn и два иона Mg, Zn , с занимающим активными участками А и В, а также Mg занимая сайт C, таким образом , полностью активная родную щелочная фосфатазы, упоминаются как (Zn , Zn , _B Mg _С ) ₂ фермента. Механизм действия щелочной фосфатазы включает геометрическую координацию подложки между ионами Zn в активных центрах, в то время как сайт Mg — видимому, не будет достаточно близко , чтобы непосредственно участвовать в механизме гидролиза, тем не менее, он может внести свой вклад в форма электростатического потенциала вокруг активного центра. Щелочная фосфатаза имеет Km 8,4 × 10 ^-4 .

Щелочные фосфатазы в E.coli , необыкновенно растворимы и активны в течение повышенных температурных условий , такие как 80 ° C. Из — за кинетической энергии , индуцированной этой температуре слабые водородные связи и гидрофобные взаимодействия общих белков деградирует и , следовательно , слипаются и выпадают в осадок. Однако при димеризации ALP облигация , поддерживающая его вторичные и третичные структуры эффективно похоронены таким образом, что они не подвержены воздействию столько , сколько при этой температуре. Кроме того, даже при более высоких температурах , таких как 90 ° С ЩФОМ имеет необычную характеристику обратной денатурации. В связи с этим, в то время как в конечном счете , ЩФ денатурирует при температуре около 90 ° С , он имеет дополнительную возможность точно реформировать свои облигации и вернуться к своей первоначальной структуре и функциям один раз охлажденной обратно вниз.

Щелочные фосфатазы в E.coli , находятся в периплазматическом пространстве и , таким образом , могут быть выпущены с использованием методов , которые ослабляют клеточную стенку и высвобождают белка. Благодаря расположению фермента, а также расположение белка фермента, фермент находится в растворе с меньшим количеством белков , чем существует в другой части клетки. Тепловая стабильность белков также могут быть приняты преимущества при выделении этого фермента ( за счет тепловой денатурации). Кроме того, щелочной фосфатазы может быть проанализирована с использованием р-нитрофенил фосфата. Реакцию , где щелочной фосфатазы дефосфорилирует неспецифического субстрата, п-нитрофенил фосфата с целью получения п-нитрофенол (PNP) и неорганического фосфата. Желтый цвет PnP, и его λ _макс на 410 позволяют спектрофотометрии определить важную информацию о ферментативной активности. Некоторые сложности бактериальной регуляции и обмена веществ предполагают , что другие, более тонкие, цели для фермента также могут играть определенную роль в клетку. В лаборатории , однако, мутант кишечной палочки не хватает щелочной фосфатазы выжить достаточно хорошо, как и мутанты не в состоянии отключить производство щелочной фосфатазы.

Оптимальное значение рН для активности E.coli , фермента составляет 8,0 в то время как бычий фермент , оптимальное значение рН немного выше 8,5. Щелочной фосфатазы составляет 6% от всех белков в клетках с депрессией.

Использование в исследованиях

Изменяя аминокислоты дикого типа щелочной фосфатазы фермента , полученного с помощью кишечной палочки, мутант щелочной фосфатазы , которая создается не только имеет 36-кратное увеличение активности фермента, но и сохраняет термическую стабильность. Типичное применение в лаборатории для щелочного фосфатаза включает удаление фосфатов моноэфиров , чтобы предотвратить самолигирование, что нежелательно во время клонирования плазмидной ДНК .

Обычные щелочные фосфатазы, используемые в исследовании, включают:

• Креветки щелочной фосфатазы (СПД), из видов арктических креветок ( Pandalus Borealis ). Эта фосфатазы легко инактивируется под воздействием тепла, полезная функция в некоторых приложениях.
• Теленок-кишечной щелочной фосфатазы (CIP)
• Плацентарной щелочной фосфатазы (PLAP) и его С неизлечимо усеченный вариант , который испытывает недостаток в последние 24 аминокислот (составляющих домен , который предназначается для мембранного GPI анкеровки) — секретируемый щелочная фосфатаза (SEAP). Это представляет собой определенные характеристики , как устойчивость тепла, субстратную специфичность, а также стойкость к химической инактивации.
• Человек-кишечной щелочной фосфатазы. Человеческое тело имеет несколько типов щелочной фосфатазы настоящее время , которые определяются как минимум из трех локусов гена. Каждый из этих трех локусов контролируют различные виды щелочной фосфатазы изофермента . Однако развитие этого фермента может быть строго регламентировано другими факторами , такими как термостойкость, электрофореза, ингибирования или иммунологии.

Человек-кишечный ALPase показывает около 80% гомологии с бычьей кишечной ALPase, что справедливо и их общие эволюционные корни. Тот же самый бычий фермент имеет более 70% гомологию с плацентарным ферментом человека. Тем не менее, кишечный фермент человека и плацентарный фермент только разделяют 20% гомологию, несмотря на их структурное сходство.

Щелочная фосфатаза стала полезным инструментом в молекулярной биологии лабораториях, так как ДНК , как правило , обладают фосфатными группами на 5′ — конце. Удаление этих фосфатов предотвращает ДНК от лигирования (5′ — конец прикрепления к 3′ — концу), тем самым сохраняя молекулы ДНК не линейна до следующего этапа процесса , для которого они готовятся; Кроме того , удаление фосфатных групп позволяет радиоактивное (замена радиоактивных фосфатных групп) для того , чтобы измерить присутствие меченой ДНК посредством дальнейших шагов в этом процессе или эксперименте. Для этих целей, щелочной фосфатазы из креветок является наиболее полезным, так как это самый простой инактивировать , когда он сделал свою работу.

Другим важным использование щелочной фосфатазы в качестве метки для иммуноферментного .

Поскольку недифференцированные плюрипотентные стволовые клетки имеют повышенные уровни щелочной фосфатазы на их клеточной мембране , таким образом щелочной фосфатазы окрашивания используется для обнаружения этих клеток и для проверки плюрипотентности (т.е. эмбриональные стволовые клетки или эмбриональные карциномы клеток).

Существует положительная корреляция между сыворотки кости щелочной фосфатазы уровней (B-ALP) и образования костной ткани в организме человека, хотя его использование в качестве биомаркера в клинической практике не рекомендуется.

Текущие исследования

Современные исследователи ищут в увеличении фактора некроза опухоли-альфа и его непосредственного влияния на экспрессию щелочной фосфатазы в клетках гладких мышц сосудов, а также как щелочной фосфатазы (АР) влияет на воспалительные реакции и может играть непосредственную роль в предотвращении органа повреждение.

• Щелочные фосфатазы (АР) влияют на воспалительные реакции у пациентов с хронической болезнью почек и напрямую связаны с эритропоэзом стимулирующего агента , устойчивая к анемии.
• Кишечные щелочной фосфатазы (IAP), а также механизм использует для регулирования рН и гидролиз АТФ в двенадцатиперстной кишке крыс.
• Тестирование эффективности ингибитора и его влияния на ИАПЕ при остром воспалении кишечника, а также изучить молекулярные механизмы ИПДА в «облегчените проницаемость кишечника.»

молочная промышленность

Щелочной фосфатазы обычно используется в молочной промышленности в качестве показателя успешной пастеризации. Это потому , что наиболее термостабильные бактерии найдены в молоке , Mycobacterium паратуберкулеза , разрушается при температурах более низких , чем те , которые требуются для денатурации ALP. Таким образом, присутствие ЩФА идеально подходит для индикации неудачной пастеризации.

проверка пастеризации обычно проводят путем измерения флуоресценции раствора, который становится флуоресцентным при воздействии активного ALP. Анализы Флуориметрии необходимы производителями молока в Великобритании, чтобы доказать, щелочной фосфатазы был денатурированным, а тесты р-нитрофенилфосфат не считается достаточно точными, чтобы соответствовать стандартам здоровья.

В качестве альтернативы изменения цвета из пара-нитрофенилфосфат можно использовать подложку в буферном растворе (Ашаффенбург Маллен Test). Сырое молоко, как правило , производит желтую окраску в течение нескольких минут, в то время как правильно пастеризованное молоко не должно показать никаких изменений. Есть исключения к этому, как и в случае термостабильного щелочного phophatases производства некоторых бактерий, но эти бактерии не должны присутствовать в молоке.

Ингибиторы

Все щелочные млекопитающих изоферменты фосфатазы кроме плацентарного (щупика и SEAP) ингибируются гомоаргинина , и, аналогичным образом, за исключением того, что все кишечные и плацентарные из них блокируются левамизол . Фосфат является еще одним ингибитором , который конкурентно ингибирует щелочную фосфатазу.

Другим известным примером щелочной фосфатазы ингибитора является [(4-нитрофенил) метил] фосфоновой кислоты.

В металлических загрязненных почвах, щелочной фосфатазы ингибируется Cd (кадмий). Кроме того, температура усиливает ингибирование Cd на ALP активности, который показан в возрастающих значениях Km.

Человек

физиология

В организме человека, щелочной фосфатазы присутствует во всех тканях по всему телу, но особенно концентрируется в печени , желчных протоков , почек , костей , слизистой оболочки кишечника и плаценты . В сыворотке, два типа изоферментов щелочной фосфатазы преобладают: скелетных и печени. В детстве большинство щелочной фосфатазы является скелетным происхождением. Люди и большинство других млекопитающих содержат следующие изоферменты щелочной фосфатазы:

• АЛПИ — кишечный тракт (молекулярная масса 150 кДа)
• Alpl — ткани-неспецифические (выраженное в основном в печени / почек / костей)
• ALPP — плацентарный (Regan изофермент)
• GCAP — зародышевые клетки

Четыре гены кодируют четыре изоферментов. Ген ткани-неспецифическая щелочной фосфатазы расположен на хромосоме 1, а гены для других трех изоформ расположены на хромосоме 2.

Кишечные щелочной фосфатазы

Кишечные щелочной фосфатазы секретируется энтероцитов , и кажется, играет ключевую роль в гомеостазе кишечника и защиты, а также в посредничестве воспаления через репрессии вниз по течению Toll-подобных рецепторов (TLR) -4-зависимой и MyD88-зависимого воспалительного каскада. Это дефосфорилирует токсичные / воспалительные микробные лиганды , такие как липополисахариды , неметилированный цитозин-гуанин динуклеотиды, флагеллин и внеклеточные нуклеотиды , такие как уридин дифосфат или АТФ. Таким образом, измененная экспрессия IAP , участвует в хронических воспалительных заболеваниях , такие как воспалительные заболевания кишечника (IBD). Кроме того , похоже, регулирует всасывание липидов и бикарбонат секрецию в слизистой оболочке двенадцатиперстной кишки, который регулирует рН поверхности.

В раковых клетках

Исследования показывают , что щелочной фосфатазы белок , обнаруженный в раковых клетках аналогичен найденным в доброкачественных тканях организма , и что этот белок происходит из того же самого гена в обеих. В одном исследовании сравнивали ферменты метастазов в печень гигантских клеток карциномы легких и неопухолевых плацентарных клеток. Два были подобны в NH ₂ -конца последовательности, пептид , карта, субъединица молекулярная массе и изоэлектронная точке.

В другом исследовании , в котором Ученые исследовали щелочной фосфатазы присутствие белка в человеческой клеточной линии рака толстой кишки, также известный как НТ-29, результаты показали , что активность фермента была подобна кишечного типа доброкачественных. Тем не менее, это исследование показало , что без влияния бутирата натрия, активность щелочной фосфатазы является довольно низким в раковых клетках. Исследование , основанное на бутирата натрия воздействие на раковые клетки , что она передает оказывает влияние на экспрессию рецептора андрогена со-регулятора, транскрипционной активности, а также на ацетилирования гистонов в раковых клетках. Это объясняет , почему добавление бутирата натрия показывает повышение активности щелочной фосфатазы в раковых клетках толстой кишки человека. Кроме того, это также поддерживает теорию , что щелочной фосфатазы активность фермента на самом деле присутствует в раковых клетках.

В другом исследовании, Хориокарцинома клетка выращивала в присутствии 5-бром-2′-дезоксиуридина (BrdUrd) и результаты передали 30- до 40- кратного увеличения активности щелочной фосфатазы. Эта процедура повышения активности фермента известна как индукции ферментов . Данные показывают , что существует в действительности активности щелочной фосфатазы в клетках опухоли, но она минимальна и должны быть повышены. Результаты данного исследования показывают , что дополнительно активность этого фермента изменяется среди различных линий клеток хориокарциномы и что активность щелочной фосфатазы белка в этих клетках ниже , чем в доброкачественных плацентарные клетках. но уровни значительно выше у детей и беременных женщин. Анализы крови всегда должны интерпретироваться с использованием опорного диапазона из лаборатории , который выполнял тест. Высокие уровни ALP могут произойти , если желчные протоки затруднены.

Кроме того , ALP возрастает , если есть активное формирование костной ткани происходит, так как ЩФ является побочным продуктом остеобластов активности (например, в случае в болезни Педжета кости ).

Уровни также повышен у людей с нелеченной целиакии . Пониженные уровни ALP менее распространены , чем повышенные уровни. Источником повышенных уровней ALP может быть выведена путем получения сывороточных уровней гамма — глутамилтрансферазы (GGT). Сопутствующее увеличение ЩФ с ГГТ должно вызывать подозрение гепатобилиарной болезни.

Некоторые болезни не влияют на уровнях щелочной фосфатазы, например, гепатит С. Высокого уровня этого фермента не отражают какие-либо повреждений в печени, даже несмотря на высоких уровни щелочной фосфатазы могут быть результата закупорки потока в желчных путях или увеличение давления печени.

Повышенные уровни

Если неясно , почему щелочной фосфатазы повышается, изоферменты исследование с использованием электрофореза может подтвердить источник ALP. Skelphosphatase (который локализован в остеобласты и внеклеточных слоев вновь синтезированной матрицы) высвобождается в обращение с еще неясным механизмом. Плацентарной щелочной фосфатазы повышается в семином и активных формах рахита , а также в следующих заболеваниях и состояниях:

Пониженные уровни

Следующие условия или болезни могут привести к снижению уровня щелочной фосфатазы:

Кроме того, пероральные контрацептивы были показаны, чтобы уменьшить щелочной фосфатазы.

Прогнозные использования

Измерение щелочной фосфатазы (наряду с простатического специфического антигена) в течение и после шести месяцев гормона лечение метастатического рака предстательной железы было показано, чтобы предсказать выживаемость пациентов.

Лейкоцитарного щелочной фосфатазы

Лейкоцитарного щелочной фосфатазы (LAP) находится в пределах зрелых белых кровяных клеток . Белые клетки крови уровни колен могут помочь в диагностике определенных условий.

Структура и свойства

Щелочная фосфатаза гомодимерное фермента, то есть она выполнена с двумя молекулами. Три ионов металлов, Zn , два и один Mg, содержатся в каталитических центрах, и оба типа имеют решающее значение для ферментативной активности , чтобы произойти. Эти ферменты катализируют гидролиз моноэфиров в фосфорной кислоте , которая дополнительно может катализировать реакцию трансфосфорилирования с большой концентрацией акцепторов фосфата. В то время как основные особенности каталитического механизма и активностей сохраняются между млекопитающих и бактериальным щелочным фосфатом, щелочные млекопитающих фосфатазы имеют более высокую удельную активность и  K _м  значение , таким образом , более низкую аффинность, более щелочной рН оптимальный, более низкую теплостойкость, и , как правило , связанные с мембраной и ингибируется л-аминокислот и пептидов с помощью средства неконкурентоспособной механизма. Эти свойства заметно отличаются между различными млекопитающими щелочной фосфатазы изоферментами , и поэтому демонстрируют разницу в в естественных условиях  функций.

Щелочной фосфатазы имеет гомологию в большом количестве других ферментов и составляет часть надсемейства ферментов с несколькими перекрывающихся каталитическими аспектами и признаками подложки. Это объясняет, почему наиболее характерные структурные особенности щелочных млекопитающих являются способом они и ссылаться на их субстратной специфичности и гомологии с другими членами нуклеозида пирофосфатаза / фосфодиэстеразы семейства изоферментов. Исследования показали связь между членами семьи щелочной фосфатазы с арильными сульфатазами. Сходство в структуре показывает, что эти два фермента семья пришла от общего предка. Дальнейший анализ связан щелочные фосфаты и арильные сульфатазы к большему надсемейства. Некоторые из общих генов, найденных в этом надсемейства, являются те, которые кодируют фосфодиэстеразы, а также autotoxin.

Смотрите также

Рекомендации

дальнейшее чтение

• Колман JE (1992). «Структура и механизм щелочной фосфатазы». Ежегодный обзор биофизики и биомолекул структуры . 21 : 441-83. DOI : 10,1146 / annurev.bb.21.060192.002301 . PMID  1525473 .

внешняя ссылка

Phosphatase alcaline — Wikipédia

Un article de Wikipédia, l’encyclopédie libre.

Pour les Articles homonymes, voir Pal.

Les фосфатазы алкалины ( PAL ) являются гидролазными препаратами, связанными с фосфоэфиром и связующим веществом, свободными от гидроксильных групп и фосфатов. Ces энзимы, катализирующие реакцию:

моноэфир де фосфат + H ₂ O _{⇌ {\ displaystyle \ rightleftharpoons} спирт + фосфат.}

Необыкновенная специфика субстрата и вещества, способного выделять молекулы, фосфатные молекулы, телефоны и нуклеиновые кислоты и протеины. Ce processus est appelé déphosphorylation. Comme le suggère son nom, l’activité каталитический де-лафосфатаз алкалиновый оптимальный в зависимости от среды (pH> 7).

Les PAL sont présentes Chez de Nombreux Organismes, de bactéries aux humains, ce sont des ферменты, используемые для анализа данных и анализа данных и анализа.

Al-фосфатазная алкалиновая анима, имеющая металлогликопротеин димерик-утилизатор, в сочетании с цинком. Chez les animaux, в состав которого входят, в первую очередь, данные о организме, основные факторы концентрации денег, флирт, фальшивка, плацента и плацента. Из существующих, самых популярных, изоферментов из PAL, различных стандартов:

• un gène, dit non spécifique de тканей. , est exprimé dans de divers тканей, телеканалы, в том числе и фальшивая,
• un gène code l’isoenzyme de la фракция кишечника,
• иезенозимная фракция плаценты,
• код ООН g’neoenzyme de la fraction germinale ^[2] .

Les PAL sont liées aux membranes cellulaires. Функции Leurs не всегда соответствуют. На Сант-Куэль-де-Сон не имеет значения, что касается транспортировки метаболитов через мембраны: дансинтестин, эллес, гомеостаз и кишечный тракт, перфузия, образование желчи и контроль над биллиаром ^[3]

Activité PAL sérique физиология [модификатор | модификатор le code]

Лесные фосфатазы алкалинов в норме для беременных женщин и женщин в желчи.À jeun, le sérum contient essentiellement de la PAL hépatique. La PAL d’origine intestinale augmente en période post-prandiale. Лауреат Псалтрино-де-Жанейрской школы, состоящий из девяти детей, вышедших в свет, и родной плаценты, родившихся на родине, не менее 2 ^и и не 3 ^и Триместр де ла Гроссес.

Les valeurs usuelles de l’activité PAL seentent entre 25 et 80 UI · l ^-1 . Ces valeurs seront физиологическое обследование плюс все, что касается женщин (автомобиль изоформ PAL и его детей), и др. Круассан остеоузе).Les valeurs sont plus élevées à partir de 65 and en esulier chez la femme and chez les sujets des groupes sanguins B, 0 secréteurs, en esulier si le dosest n’est pas fait a jeun.

La mesure de l’activité PAL sérique ne permet pas per différencier les différentes isoformes. Общая физиология (круассан и беременность), активная психиатрическая помощь 9009 [2] .

Activité PAL sérique anormale [модификатор | модификатор le code]

Augmentation de l’activité [модификатор | модификатор le code]

Une augmentation de l’activité PAL sérique est observée au cours

• дел о болезнях фуа, о том, что происходит, и о том, что происходит, и о холестиках, и о холестиках, и о интра-гепатиках (примитив цирроза, и желчевыводящих желез — СК), и ош-ин-900) 50 900 [3]: кальмулы, кальмары; ,Жестокие месяцы, существенные ограничения в отношении наследственных заболеваний и болезней, связанные с беспрецедентными изменениями в тканях, гепатитические и кровосмесительные болезни, наследственные болезни и жизненные силы ребенка (нота). ‘Est pas Déversé Dans Le Duodénum Mais Passe Directtement и En Continue Dans Le Sang. L’activité des PAL hépatiques et al. Концентрация и поддержка. Синтез PAL Hépatocytaires имеет первостепенное значение для концентрации внимания в зависимости от холестазы.L’activité PAL augmente alors dans le sérum ^[2] . Все курсы CBP и SC, активная политика PAL Est un marqueur pronostique и temoin de réponse, благоприятные для traatiment par lacide ursodésoxycholique;
• заболеваний, вызванных заболеваниями остеусов (tumeurs et métastases osseuses, maladie de Paget), уплотнения при переломах, остеомаляция, артроз и рахитизм;
• de traitements corticoïdes sur plusieurs jours.

Diminution de l’activité [модификатор | модификатор le code]

Une dimution de l’activité PAL sérique est соблюдают:

Принципиальная утилизация фосфатазы алкалином и вторичной переработкой фосфата для предотвращения автопрофилактики.

Chez les bactéries, la PAL est localisée dans l’espace périplasmique.

1. ↑ ^{и т. Д.} (ru) Юнис Э. Ким и Гарольд В. Вайкофф, « Механизм реакции щелочной фосфатазы на основе кристаллических структур: двухметаллический ионный катализ », Journal of Molecular Biology , vol. 218, n ^o 2, 20 mars 1991 , p. 449-464 (PMID 2010919, DOI 10.1016 / 0022-2836 (91) 90724-K, lire en ligne)
2. ↑ ^{a b и c} « élévation deshosphatases alcalines: traitement, симптомы и причины », sur symptomestraitement.com, 23 октября 2013
3. ↑ ^{a et b} (ru) Poupon R, «Щелочная фосфатаза печени: недостающее звено между холерезом и воспалением желчевыводящих путей. » Гепатология, , июнь 2015 г .; 61 (6): 2080-90. PMID 25603770 DOI: 10.1002 / hep.27715

,

Тест уровня щелочной фосфатазы (ALP)

Тест уровня щелочной фосфатазы (тест ALP) измеряет количество фермента щелочной фосфатазы в крови. Тест требует простого взятия крови и часто является обычной частью других анализов крови.

Аномальные уровни ALP в вашей крови чаще всего указывают на проблемы с вашей печенью, желчным пузырем или костями. Тем не менее, они также могут указывать на недоедание, раковые заболевания почек, кишечные проблемы, проблемы с поджелудочной железой или серьезную инфекцию.

Нормальный диапазон ALP варьируется от человека к человеку и зависит от вашего возраста, группы крови, пола и вашей беременности.

Нормальный диапазон для уровня ALP в сыворотке составляет от 20 до 140 МЕ / л, но это может варьироваться от лаборатории к лаборатории.

Нормальный диапазон увеличивается у детей и уменьшается с возрастом.

Лучший способ узнать, что является нормальным или нет, это обсудить результаты с вашим врачом, который сможет интерпретировать конкретные результаты лаборатории и диапазоны референций.

Что такое щелочная фосфатаза?

ALP — это фермент, обнаруженный в вашей крови. Он помогает расщеплять белки в организме и существует в разных формах, в зависимости от того, где он происходит.

Ваша печень является одним из основных источников ALP, но некоторые из них также вырабатываются в ваших костях, кишечнике, поджелудочной железе и почках. У беременных АЛП производится в плаценте.

Может быть проведен тест ALP, чтобы определить, насколько хорошо функционируют ваша печень и желчный пузырь или выявить проблемы с костями.

Печень и желчный пузырь

Проверка уровня АЛП в крови является обычной частью работы печени и тестов желчного пузыря. Такие симптомы, как желтуха, боль в животе, тошнота и рвота, могут привести к тому, что ваш врач начнет подозревать, что что-то не так с вашей печенью или желчным пузырем.

Тест ALP может быть полезен при выявлении таких состояний, как:

• гепатит (воспаление печени)
• цирроз (рубцевание печени)
• холецистит (воспаление желчного пузыря)
• закупорка желчных протоков (из желчный камень, воспаление или рак)

Вам также может понадобиться тест ALP, если вы принимаете лекарство, которое может повредить вашу печень, например ацетаминофен (тайленол).Измерение ALP является одним из способов проверить это повреждение и обычно выполняется вместе с другими тестами на функцию печени.

Кости

Тест ALP может быть полезен при диагностике проблем с костями, таких как:

• рахит, ослабление или размягчение костей у детей, чаще всего из-за значительного дефицита витамина D или кальция
• остеомаляция размягчение костей у взрослых, как правило, из-за значительного дефицита витамина D, но также, возможно, из-за неспособности организма правильно обрабатывать и использовать витамин D
• Болезнь Педжета кости, расстройство, вызывающее серьезные проблемы с разрушением костей и отрастанием

Тестирование ALP также может быть полезно при расследовании наличия раковых опухолей, необычного роста костей или дефицита витамина D.Это может также использоваться, чтобы проверить прогресс лечения для любого из вышеупомянутых условий.

Взятие крови на анализ АЛП является рутиной. Обычно он сочетается с другими тестами печени и почек.

Возможно, вам придется поститься за 10–12 часов до теста. Однако вам, скорее всего, не нужно будет ничего делать, чтобы подготовиться заранее.

Если результаты теста неубедительны, ваш врач может назначить повторный тест.

Еда может влиять на уровень ALP.Лекарства также могут изменить уровень ALP, поэтому обязательно сообщите своему врачу о любых лекарствах, которые вы принимаете.

Тест ALP требует, чтобы медицинский работник взял небольшой образец крови из вашей руки. Это делается в кабинете вашего врача или в клинической лаборатории.

Медицинский работник очищает кожу на передней стороне локтя с помощью антисептика и применяет резинку, чтобы кровь могла скапливаться в вене. Затем они вводят иглу в вену, чтобы взять кровь в маленькую трубку.Процесс быстрый и вызывает небольшую боль или дискомфорт.

Существует очень мало рисков, связанных с забором крови.

У вас могут быть синяки вокруг места прокола, но этого можно избежать, давя на рану.

В редких случаях может развиться флебит (воспаление вены). Если вы испытываете это осложнение, применяйте теплый компресс, пока опухоль не уменьшится.

Сообщите своему врачу до забора крови, если у вас есть какие-либо нарушения свертываемости крови или вы принимаете какие-либо разбавители крови.

Когда будут получены результаты вашего теста ALP, ваш врач обсудит их с вами и предложит, что делать дальше.

Высокие уровни

Более высокие, чем обычно, уровни ALP в крови могут указывать на проблемы с вашей печенью или желчным пузырем. Это может включать гепатит, цирроз печени, рак печени, камни в желчном пузыре или закупорку желчных протоков.

Высокий уровень может также указывать на проблему, связанную с костями, такими как рахит, болезнь Педжета, рак костей или гиперактивная паращитовидная железа.

В редких случаях высокий уровень ALP может указывать на сердечную недостаточность, рак почки, другой рак, мононуклеоз или бактериальную инфекцию.

Низкие уровни

Наличие более низких, чем обычно, уровней ALP в крови встречается редко, но это может указывать на недоедание, которое может быть вызвано целиакией или дефицитом определенных витаминов и минералов.

Щелочная фосфатаза

Щелочная фосфатаза ( ALP ) (номер EC | 3.1.3.1 ) представляет собой гидролазный фермент, отвечающий за удаление фосфатных групп из многих типов молекул, включая нуклеотиды, белки и алкалоиды. Процесс удаления фосфатной группы называется «дефосфорилированием». Как следует из названия, щелочные фосфатазы наиболее эффективны в щелочной среде.

Бактериальный

У бактерий щелочная фосфатаза находится в периплазматическом пространстве, вне клеточной мембраны.Поскольку это пространство гораздо более подвержено изменению окружающей среды, чем фактическое внутреннее пространство клетки, бактериальная щелочная фосфатаза сравнительно устойчива к инактивации, денатурации и деградации, а также обладает более высокой скоростью активности. Хотя фактическое назначение фермента до сих пор не полностью понято, простая гипотеза о том, что бактерии являются средством генерирования свободных фосфатных групп для поглощения и использования, подтверждается тем фактом, что щелочная фосфатаза обычно продуцируется только бактериями. во время фосфатного голодания, а не когда фосфатов много.Однако существуют и другие возможности; например, присутствие фосфатных групп обычно препятствует прохождению органических молекул через мембрану, поэтому их дефосфорилирование может быть важным для бактериального поглощения органических соединений в дикой природе. Некоторые сложности бактериальной регуляции и метаболизма предполагают, что другие, более тонкие, цели для фермента могут также играть роль для клетки. В лаборатории, однако, мутант «Escherichia coli», лишенный щелочной фосфатазы, выживает довольно хорошо, как и мутанты, неспособные остановить производство щелочной фосфатазы.

Использование в исследованиях

Наиболее распространенные щелочные фосфатазы, используемые в исследованиях:
* Бактериальная щелочная фосфатаза (BAP), из клеток «Escherichia coli» C4
* Креветочная щелочная фосфатаза (SAP), из вида арктических креветок («Pandalus borealis»)
* Щелочная фосфатаза кишечника теленка (CIAP), из кишечника теленка
* Щелочная фосфатаза плаценты (PLAP) и его окончательно усеченная версия С, в которой отсутствуют последние 24 аминокислоты (составляющие трансмембранный домен) — секретируемая щелочь фосфатаза (SEAP)

Щелочная фосфатаза стала полезным инструментом в лабораториях молекулярной биологии, поскольку ДНК обычно обладает фосфатными группами на 5′-конце.Удаление этих фосфатов предотвращает лигирование ДНК (5′-конец, прикрепленный к 3′-концу), тем самым сохраняя молекулы ДНК линейными до следующего этапа процесса, для которого они готовятся; Кроме того, удаление фосфатных групп позволяет радиоактивно помечать (замена радиоактивными фосфатными группами), чтобы измерить присутствие меченой ДНК через дальнейшие этапы процесса или эксперимента. Для этих целей наиболее полезна щелочная фосфатаза из креветок, так как ее легче всего инактивировать, когда она выполнит свою работу.

Другое важное использование щелочной фосфатазы — это метка для иммуноферментных анализов.

Одним из распространенных применений в молочной промышленности является маркер пастеризации. Эта молекула денатурируется повышенными температурами, обнаруженными во время пастеризации, и может быть испытана на предмет изменения цвета пара-нитрофенолфосфатного субстрата в забуференном растворе (Aschaffenburg Mullen Test). Сырое молоко обычно дает желтую окраску в течение пары минут, тогда как правильно пастеризованное молоко не должно показывать никаких изменений.Конечно, есть исключения в случае термостабильных щелочных фосфатаз, продуцируемых некоторыми бактериями.

Ингибиторы

Все изоферменты щелочной фосфатазы млекопитающих, кроме плаценты (PLAP и SEAP), ингибируются гомоаргинином, и аналогично все, кроме кишечного и плацентарного, блокируются левамизолом. Нагревание в течение ~ 2 часов при 65 ^o C инактивирует большинство изоферментов, кроме изоформ плаценты (PLAP и SEAP).

Человеческий

белок
Имя = щелочную фосфатазу, кишечный
заголовок =

ширина =
HGNCid = 437
Символ = АЛПИ
AltSymbols =
EntrezGene = 248
OMIM = 171740
RefSeq = NM_001631
UniProt = P09923
PDB =
ECnumber = 3.1.3.1
хромосома = 2
плечо = q
полоса = 37,1
LocusSupplementaryData = белок
Имя = щелочная фосфатаза, печень / кость / почка
заголовок =

ширина =
HGNCid = 438
символ = ALPL
AltSymbols = HOPS
EntrezGene = 249
OMIM = 171760
RefSeq = NM_000478
UniProt = P05186
PDB =
ECnumber = 3.1.3.1
Хромосома = 1
Рукав = p
Band = 36.12
LocusSupplementaryData = фосфат фосфата ДНК, белковый фосфат альфа = белок фосфата (Regan isozyme) заголовок
=

ширина

=
HGNCid = 439
Символ = ALPP
AltSymbols =
EntrezGene = 250
OMIM = 171800
RefSeq = NM_001632
UniProt = P05187
PDB =
EC =
.1.3.1
хромосома = 2
плечо = q
полоса = 37,1
LocusSupplementaryData =

физиология

У людей щелочная фосфатаза присутствует во всех тканях по всему организму, но особенно концентрируется в печени, желчных протоках, почка, кость и плацента. Оптимальным значением pH для активности фермента является pH = 10 Факт | дата = июнь 2007 г. в стандартных условиях (298K, 1 атм).

Диагностическое использование

Высокие уровни ALP могут показать, что желчные протоки заблокированы.[ [ http://www.labtestsonline.org/understanding/analytes/alp/test.html ALP: Тест ] ] Уровни значительно выше у детей и беременных женщин.

Пониженные уровни ALP встречаются реже, чем повышенные уровни.

Следующие условия могут вызывать аномальные уровни ALP:

Повышенные уровни (гиперфосфатаземия)

Если неясно, почему повышена щелочная фосфатаза, исследования изофермента с использованием электрофореза могут подтвердить источник ALP.Термостабильность также отличает изоферменты костей и печени («ожоги костей, печень длится»).

* Печень (Liver ALP):
** Холестаз, холецистит, холангит, цирроз печени, гепатит, ожирение печени, опухоль печени, метастазы в печень, лекарственная интоксикация
*** N.B. одновременно повышенный ГГТ (гамма-глутамилтранспептидаза) помогает оценить метастазы в печени (а не в кости, почках и т. д.) при оценке распространения рака.
** Наркотики: например верапамил, карбамазепин, фенитоин, эритромицин, аллопуринол, ранитидин
* Болезнь кости (костная ALP):
** Болезнь Педжета, остеосаркома, метастазы в кости рака предстательной железы (высокие / очень высокие значения ALP)
** Другие метастазы в кости
** Сломанная кость
** Множественная миелома (только в сочетании с переломами)
* Участие скелета других первичных заболеваний:
** Остеомаляция, рахит, дефицит витамина D, (умеренное повышение)
** Злокачественные опухоли (ALP, происходящие из опухоли)
** Почечная недостаточность (вторичный гиперпаратиреоз)
** Первичный гипотиреоз
* Полицитемия вера
* Миелофиброз
* Лейкемоидная реакция на инфекцию
* Женщины, использующие гормональную контрацепцию
* Беременность
* Билиарная непроходимость
* Временная гиперфосфатаземия у младенцев: доброкачественная, часто с инфекцией

Пониженный уровень (гипофосфатаземия)

* Гипофосфатазия, аутосомно-рецессивное заболевание 90 021 * Женщины в постменопаузе, получающие терапию эстрогенами из-за остеопороза
* Мужчины с недавними операциями на сердце, недоеданием, дефицитом магния, гипотиреозом или тяжелой анемией
* Дети с ахондроплазией и кретинизмом
* Дети после тяжелого энтерита
* Пернициозная анемия
* Апластическая анемия
* Хронический миелогенный лейкоз

Другие примечания

Щелочная фосфатаза лейкоцитов (LAP) обнаружена в лейкоцитах.Уровень LAP в крови может помочь в диагностике хронического миелогенного лейкоза (ХМЛ), полицитемии вера и лейкемоидной реакции.

ee также

* Функциональные тесты печени
* Кислотная фосфатаза

Ссылки

Внешние ссылки

* [ http://www.chem.qmw.ac.uk/iubmb/enzyme /EC3/1/3/1.html Ферментная номенклатура IUBMB ]
* [ http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi? cmd = Получить & db = PubMed & list_uids = 1525473 & dopt = Абстрактная структура и механизм щелочной фосфатазы ]
* [ http://www.turnerbiosystems.com/doc/appnotes/S_0096.php itumin Micro® 80008] Способ щелочной фосфатазы

Фонд Викимедиа. 2010.

.

Фосфатаза щелочи — Wikipedia bahasa Индонезия, ensiklopedia bebas

Фосфатаза щелочи димер, человек.

щелочная фосфатаза (bahasa Inggris: щелочная фосфатаза , ALP, AP, EC 3.1.3.1 ) адалах салах сату энзим гидролаза ян терутама дитемукан пада себагиан бесар орган тубух, терутама далат да-ла-улам, терутама-дала-пла-джам. Enzim ini berfungsi memindahkan gugus fosfat.

Di dalam tubuh manusia, terdapat 4 bentuk (isoenzim) fosfatase alkali, yaitu ALP Plasenta, зародышевая клетка ALP, ALP usus, дан ALP, не являющийся spesifik jaringan.Enzim ini dapat bekerja dengan maksimal pada kondisi basa (pH 9-10,5). Untuk stabilitas dan menghasilkan aktivitas maksimum, ALP memerlukan магний (Mg ²⁺ ) и dan besi (Zn ²⁺ ). Jumlah Enzim ALP di dalam tubuh sangat dipengaruhi oleh berbagai kondisi dan penyakit seperti dalam tabel di bawah ini ^[1] .

Penyebab Peningkatan Сыворотка ALP	Penyebab Penurunan Serum ALP
Kelainan tulang: фрактур tulang, остеомаляция, Пеньякит Tulang Paget	Обат-обатан (сульфонамид, , колорибрат , длл.)
Печень Сакита (Хати): гепатит, Сироз Хати, Холестаз	Lain-Lain: кекуранган зат беси, малагизи, Гипофосфатазия
Сакит Гинджал: Гагал Гинджал Кронис, Ганггуан Салуран Урин
Желудочно-кишечный тракт: Пеньякит Крона, Улкус пептикум, панкреатит акут
Келайнан эндокрин: акромегали, сахарный диабет, гипертиреоз, гипотиреоз, менопауза

1. ^ Щелочная фосфатаза от Danyal B.Сайед. Внутренние методы в клинической химии — вспомогательная работа к 5-му изданию «Клиническая химия Каплана и Пеше: теория, анализ и корреляция» . Страница 90-100. Опубликовано Мосби. Получено в 2009 году

,

Википедия щелочная фосфатаза: Щелочная фосфатаза — Википедия