Тимин бх – Общая биохимия — Биохимия

Настоящему врачу надо уметь видеть и увязывать в единое целое функционирование разных органов, как например, кишечник и нервная система, печень и кожа, кишечник и бронхи, видеть единство разных процессов, например, стеаторея и аллергия, кровоточивость и дисбактериоз. И при этом не просто увязывать, а находить причинно-следственные связи.

И только после этого врачу, вернее пациенту, может помочь фармакология – не снять симптомы, а по настоящему помочь. Но и здесь без знаний первой зоны не обойтись, ведь, как правило,  лекарства действуют на биохимические процессы. Подстегивая или замедляя их, лекарства изменяют метаболизм клеток и облегчают им задачу выздоровления. В то же время, многие препараты зачастую обладают массой побочных эффектов, список которых превосходит перечень показаний. Нетрудно понять, что и побочные эффекты лекарств – это вмешательство в химические процессы клеток, т.е. в биохимию!

С уважением, Тимин Олег Алексеевич.

biokhimija.ru

Биохимия Тимин

СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И
КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ И
БЕЛКОВ
Аминокислоты по строению они являются органическими карбоновыми кислотами, у
которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу. Они являются строительными блоками белковых молекул, но необходимость их изучения кроется не только в
данной функции.
Несколько из аминокислот являются источником для образования нейромедиаторов в
ЦНС (гистамин, серотонин, гамма-аминомасляная кислота, дофамин, норадреналин), другие
сами являются нейромедиаторами (глицин, глутаминовая кислота).
Те или иные группы аминокислот необходимы для синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований без которых нет нуклеиновых кислот, используются для синтеза низкомолекулярных биологически важных соединений (креатин, карнитин, карнозин, ансерин и др.).
Аминокислота тирозин целиком входит в состав гормонов щитовидной железы и мозгового вещества надпочечников.
С нарушением обмена аминокислот связан ряд наследственных и приобретенных заболеваний, сопровождающихся серьезными проблемами в развитии организма (цистиноз,
гомоцистеинемия, лейциноз, тирозинемии и др). Самым известным примером является фенилкетонурия.

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ
Из-за разнообразного строения и свойств классификация аминокислот может быть различной, в зависимости от выбранного качества аминокислот. Аминокислоты делятся:
1. В зависимости от положения аминогруппы.
2. По абсолютной конфигурации молекулы.
3. По оптической активности.
4. По участию аминокислот в синтезе белков.
5. По строению бокового радикала.
6. По кислотно-основным свойствам.
7. По необходимости для организма.
По абсолютной конфигурации молекулы
По абсолютной конфигурации молекулы выделяют D- и L-формы. Различия между
изомерами связаны с взаимным расположением четырех замещающих групп, находящихся в
вершинах воображаемого тетраэдра, центром которого является атом углерода в
α-положении.
В белке любого организма содержится только один изомер, для млекопитающих это
L-аминокислоты. Однако оптические изомеры претерпевают самопроизвольную неферментативную рацемизацию, т.е. L-форма переходит в D-форму. Это обстоятельство используется для определения возраста, например, костной ткани зуба (в криминалистике, археологии).

Строение, свойства и классификация аминокислот и белков

2

В зависимости от положения аминогруппы
Выделяют α, β, γ и другие аминокислоты. Для организма млекопитающих наиболее характерны α-аминокислоты.

По оптической активности
По оптической активности аминокислоты
делятся на право- и левовращающие.
Наличие ассиметричного атома углерода
(хирального центра) делает возможным только два
расположения химических групп вокруг него. Это
приводит к особому отличию веществ друг от
друга, а именно – изменению направления вращения плоскости поляризации поляризованного света, проходящего через раствор. Величину угла поворота определяют при помощи поляриметра. В
соответствии с углом поворота выделяют правовращающие (+) и левовращающие (–) изомеры.
Деление на L- и D-формы не соответствует делению на право- и левовращающие. Для
одних аминокислот L-формы (или D-формы) являются правовращающими, для других – левовращающими. Например, L-аланин – правовращающий, а L-фенилаланин – левовращающий. При смешивании L- и D-форм одной аминокислоты образуется рацемическая смесь, не
обладающая оптической активностью.
По участию аминокислот в синтезе белков
Выделяют протеиногенные (20 АК) и непротеиногенные (около 40 АК). Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами.
На примере протеиногенных аминокислот можно показать дополнительные способы
классификации:
o по строению бокового радикала – неполярные (алифатические, ароматические) и
полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные),
o электрохимическая – по кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные
(большинство), кислые (Асп, Глу) и основные (Лиз, Арг, Гис) аминокислоты,
o физиологическая классификация – по необходимости для организма выделяют незаменимые (Лей, Иле, Вал, Фен, Три, Тре, Лиз, Мет) и заменимые. Две аминокислоты
являются условно незаменимыми (Арг, Гис), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве.

www.biokhimija.ru

Тимин О.А. Лекции по биологической химии

3

Строение, свойства и классификация аминокислот и белков

4

АМИНОКИСЛОТЫ КАК ЛЕКАРСТВЕННЫЕ
ПРЕПАРАТЫ
Метионин, незаменимая кислота, содержит мобильную метильную группу, которая
может передаваться на другие соединения. Благодаря этому она участвует в синтезе холина,
фосфолипидов, обмене витаминов В12 и фолиевой кислоты. В реакциях биосинтеза белка метионин является инициирующей аминокислотой. Он участвует в процессах обезвреживания
токсинов в печени.
Метионин («ациметион»)и его активные производные (как вещество «адеметионин» в
составе препарата «Гептрал») используют для профилактики и лечения различных заболеваний печени как липотропный фактор, препятствующий накоплению жира, при токсических
поражениях печени, при атеросклерозе и в качестве антидепрессанта для улучшения синтеза
нейромедиаторов.
Глутаминовая кислота – является предшественником γ-аминомасляной кислоты
(ГАМК), являющейся тормозным медиатором нервной системы (препараты «Аминалон»,
«Пикамилон»). ГАМК также играет значительную роль в регуляции тонуса мозговых сосудов
кровообращении головного мозга. Сам глутамат является нейромедиаторной аминокислотой,
стимулирующей передачу возбуждения в синапсах ЦНС. Кроме этого, глутамат участвует в
обезвреживании аммиака, синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, играет ведущую
роль в обмене других аминокислот. Потребность организма в глутаминовой кислоте выше
всех остальных аминокислот.
Глицин является медиатором ЦНС тормозного действия. Улучшает метаболизм в тканях мозга. Оказывает успокаивающее действие. Нормализует сон, уменьшает повышенную
раздражительность, депрессивные состояния.
Цистеин участвует в метаболизме хрусталика глаза. Зачастую нарушения хрусталика
связаны с недостатком цистеина, поэтому цистеин применяют на начальных стадиях катаракты.
Комплексный препарат глутаминовой кислоты, цистеина и глицина «Вицеин» используют в виде глазных капель.
Гистидин – условно незаменимая аминокислота. Используется при лечении гепатитов,
язв желудка и двенадцатиперстной кишки.
Церебролизин – гидролизат вещества мозга свиньи, содержащий низкомолекулярные
пептиды (15%) и аминокислоты (85%). Используется при нарушениях функций ЦНС, мозговых травмах, кровоизлияниях, вегетативных дистониях и т.п.
Препараты для парентерального питания: полиамин (набор 13 аминокислот), вамин
(набор 18 аминокислот), ваминолакт (набор 18 аминокислот, соответствующих составу
грудного молока), гидролизин (гидролизат белков крови крупного рогатого скота), аминотроф (гидролизат казеина), аминосол (смесь 15 аминокислот), фибриносол (гидролизат
фибрина крови).

www.biokhimija.ru

Тимин О.А. Лекции по биологической химии

5

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
АМИНОКИСЛОТ
1. Являются амфотерными электролитами.
Аминокислоты сочетают в себе свойства и
кислот и оснований. Соответственно, в водном
растворе аминокислоты ведут себя как кислоты –
доноры протонов и как основания – акцепторы
протонов.
Если общий заряд аминокислоты равен 0, то
это ее состояние называют изоэлектрическим. Величина рН, при которой заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой
(ИЭТ, pI). Значение изоэлектрической точки зависит от строения радикала аминокислоты:
o pI большинства аминокислот располагается в диапазоне рН от 5,5 (фенилаланин) до
6,3 (пролин),
o pI кислых аминокислот – рI глутамата 3,2, рI аспартата 2,8,
o pI основных аминокислот – pI гистидина 7,6, pI аргинина 10,8, pI лизина 9,7.
2. Заряд аминокислот зависит от величины рН среды.
Отправным пунктом для понимания причин появления заряда у аминокислот является
величина изоэлектрической точки. Ситуация различается для нейтральных, кислых и основных аминокислот.

Строение, свойства и классификация аминокислот и белков

6

СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА ПЕПТИДНОЙ СВЯЗИ
Аминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными, при этом образуется полимерная молекула.
Пептидная связь – это связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и
α-аминогруппой другой аминокислоты.

При необходимости назвать пептид ко всем названиям аминокислот добавляют суффикс «-ил», только последняя аминокислота сохраняет свое название неизменным.
Например, аланил-серил-триптофан или γ-глутаминил-цистеинил-глицин (по-другому
называемый глутатион).
К свойствам пептидной связи относятся:
1. Трансположение заместителей (радикалов) аминокислот по отношению к C-N связи.

2. Копланарность
Все атомы, входящие в пептидную группу находятся в одной плоскости, при этом атомы «Н» и «О» расположены по разные стороны от пептидной связи.
3. Наличие кетоформы и енольной формы.

4. Способность к образованию двух водородных связей с другими пептидными группами.

www.biokhimija.ru

Тимин О.А. Лекции по биологической химии

7

5. Пептидная связь имеет частично характер двойной связи. Ее длина меньше, чем
одинарной связи, она является жесткой структурой, и вращение вокруг нее затруднено.
Но так как, кроме пептидной, в белке есть и другие связи, цепочка аминокислот способна вращаться вокруг основной оси, что придает белкам различную конформацию (пространственное расположение атомов).

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
1. Структурная:
o в соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин,
o построение мембран и формирование цитоскелета (интегральные, полуинтегральные
и поверхностные белки) – спектрин (поверхностный, основной белок цитоскелета
эритроцитов), гликофорин (интегральный, фиксирует спектрин на поверхности),
o построение органелл – рибосомы.
2. Ферментативная:
Все ферменты являются белками, хотя имеются экспериментальные данные о существовании рибозимов, т.е. рибонуклеиновой кислоты, обладающей каталитической активностью.
3. Гормональная:
Регуляция и согласование обмена веществ в разных клетках организма – многие гормоны, например, инсулин и глюкагон.
4. Рецепторная:
Избирательное связывание гормонов, биологически активных веществ и медиаторов на
поверхности мембран или внутри клеток.
5. Транспортная:
Перенос веществ в крови – липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт ки+ +
слорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны – Na ,К -АТФаза (противо2+
положный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са -АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).
6. Резервная: производство и накопление в яйце яичного альбумина.
7. Питательная: белки грудного молока, белки мышц и печени при голодании.
8. Защитная: наличие в крови иммуноглобулинов, белков свертывания крови.

Строение, свойства и классификация аминокислот и белков

8

УРОВНИ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВОЙ СТРУКТУРЫ
Белок – это последовательность аминокислот, связанных друг с другом пептидными
связями. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называется
пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок.
Линейная молекула белка, образующаяся при соединении аминокислот в цепь, является
первичной структурой. Образно ее можно сравнить с обычной нитью, на которую навешено до нескольких сотен бусинок двадцати различных цветов (по числу аминокислот). Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет дальнейшее
поведение молекулы: ее способность изгибаться, сворачиваться, формировать те или иные
связи внутри себя.
Формы молекулы, создаваемые при свертывании, последовательно могут принимать
вторичный, третичный и четвертичный уровень организации.

На уровне вторичной структуры белковые «бусы» способны укладываться в виде спирали (подобно дверной пружине) и в видескладчатого слоя, когда «бусы» уложены змейкой и
удаленные части бус оказываются рядом.
Укладка белка во вторичную структуру плавно переходит к формированию третичной
структуры. Это отдельные глобулы, в которых белок уложен компактно, в виде трехмерного
клубка.
Некоторые белковые глобулы существуют и выполняют свою функцию не поодиночке,
а группами по две, три и более штук. Такие группы образуют четвертичную структуру белка.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
Это последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Учитывая, что в синтезе
белков принимает участие 20 аминокислот можно сказать о невообразимом количестве возможных белков.
Первичная структура белков задается последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.
Например, при серповидноклеточной анемии в 6 положении β-цепи гемоглобина происходит замена глутамата на валин. Это приводит к синтезу HbS – такого гемоглобина, который в дезоксиформе полимеризуется и образует кристаллы. В результате эритроциты деформируются, приобретают форму серпа (банана), теряют эластичность и при прохождении че-

www.biokhimija.ru

Тимин О.А. Лекции по биологической химии

9

рез капилляры разрушаются. Это в итоге приводит к анемии, снижению оксигенации тканей
и их некрозу.
Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то такой белок может передаться по наследству и
остаться в популяции. В результате возникают новые белки и новые качества организма. Такое явление называется полиморфизм белков.
Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет
формирование вторичной, третичной и четвертичной структур.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА
Вторичная структура – это способ укладки
полипептидной цепи в упорядоченную структуру,
при которой аминокислоты взаимодействуют через пептидные группы. Формирование вторичной
структуры вызвано стремлением пептида принять
конформацию с наибольшим количеством водородных связей между пептидными группами.
Вторичная структура определяется:
o устойчивостью пептидной связи,
o подвижностью С-С связи,
o размером аминокислотного радикала.
Все это вкупе с аминокислотной последовательностью приводит к строго определенной конфигурации белка.
Можно выделить два возможных варианта
вторичной структуры: α-спираль и β-структура (β-складчатый слой). В одном белке, как правило, присутствуют обе структуры. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура. Вторичная структура образуется только при участии водородных
связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом
третьей и т.д.

α -С ПИРАЛЬ
Правозакрученная спираль, образуется при помощи водородных связей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го и
так далее аминокислотных остатков.
Формированию спирали препятствуют пролин и гидроксипролин, которые обуславливают “перелом” цепи, ее резкий изгиб.
Высота витка составляет 0,54 нм и соответствует 3,6 аминокислотных
остатков, 5 полных витков соответствуют 18 аминокислотам и занимают
2,7 нм.

β -С КЛАДЧАТЫЙ СЛОЙ
В этом способе укладки белковая молекула лежит «змейкой», удаленные отрезки цепи
оказываются поблизости друг от друга. В результате пептидные группы ранее удаленных
аминокислот белковой цепи способны взаимодействовать при помощи водородных связей.
β-Структура аминокислот взаимодействуют с отдаленными пептидными группами этой
же белковой цепи при помощи водородных связей между пептидными группами.

Строение, свойства и классификация аминокислот и белков

10

Ориентация реагирующих участков может быть параллельна (когда соседние цепи идут
в одном направлении) или антипараллельна (цепи идут в противоположном направлении).
Таких взаимодействующих друг с другом участков одного белка может быть от двух до пяти.

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
Третичная структура – это укладка полипептидной цепи в глобулу («клубок»). Четкой
границы между вторичной и третичной структурами провести нельзя, однако в основе третичной структуры лежат стерические взаимосвязи между аминокислотами, отстоящими далеко друг от друга в цепи. Благодаря третичной структуре происходит еще более компактное
формирование цепи.
Наряду с α-спиралью и β-структурой в третичной структуре обнаруживается так называемая неупорядоченная конформация, которая может занимать значительную часть молекулы. В разных белках наблюдается разное соотношение типов структур. Например, инсулин содержит 52% α-спирали и 6% β-структуры, трипсин – 14% α-спирали и 45%
β-структуры.
Аминокислоты принимают участие в формировании третичной структуры, образуя связи между своими функциональными группами (радикалами):
o водородные – между ОН-, СООН-, Nh3-группами радикалов аминокислот,
o дисульфидные – между остатками цистеина,
o гидрофобные – между остатками алифатических и ароматических аминокислот,
o ионные – между СООН-группами глутамата и аспартата и Nh3-группами лизина и
аргинина,
o псевдопептидные – между дополнительными СООН-группами глутамата и аспартата
и дополнительными Nh3-группами лизина и аргинина.

www.biokhimija.ru

Тимин О.А. Лекции по биологической химии

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА
Если белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой нековалентными (не пептидными и
не дисульфидными) связями, то говорят, что они обладают четвертичной структурой. Такие агрегаты стабилизируются водородными связями, ионными и электростатическими взаимодействиями между остатками аминокислот, находящихся на поверхности глобулы.
Подобные белки называются олигомерами, а их индивиду-

11

Строение, свойства и классификация аминокислот и белков

12

альные цепи – протомерами (мономерами, субъединицами). Если белки содержат 2 протомера, то они называются димерами, если 4, то тетрамерами и т.д. Например, гемоглобин – белок эритроцитов, переносящий кислород, состоит из 4 субъединиц – 2 α-субъединицы и 2
β-субъединицы в гемоглобине взрослых, 2 α-субъединицы и 2 &

freedocs.xyz

Клиническая биохимия — Биохимия

В данном разделе представлена WEB-версия учебного пособия, написанного еще в конце 90-х годов для студентов медико-биологического факультета СибГМУ с целью ликвидировать имевшийся тогда острый дефицит учебной литературы по клинической биохимии:

Тимин О.А., Климентьева Т.К., Серебров В.Ю., Жаворонок Т.В., Кузьменко Д.И., Удинцев С.Н. Биохимические методы исследования в клинико-диагностических лабораториях: практическое пособие. – Томск: STT, 2002. – 244 с.

Пособие содержит описание биохимических показателей, входящих в обязательный перечень исследований для клинико-диагностических лабораторий лечебно-профилактических учреждений и больниц.

В пособии собраны и систематизированы материалы по методическим и методологическим аспектам клинической биохимии. В каждом разделе содержится перечень методов, применяемых для определения данного метаболита или фермента и указаны унифицированные методы. Кратко изложена необходимая информация о свойствах и локализации ферментов, метаболизме определяемых веществ. По всем описанным показателям приведены нормальные величины для различных биологических жидкостей, по возможности с указанием возрастных и других особенностей, и  клинико-диагностическое значение данных показателей. Особое внимание уделяется факторам, влияющим на результаты исследования, и методическим рекомендациям по использованию биологических материалов, а также требованиям к химической посуде и к реактивам. Специальная глава посвящена контролю качества лабораторных исследований.

К настоящему времени часть методов, изначально включенных в пособие, безнадежно устарела, другая часть уже не используется, так как во многих лабораториях появились автоматические анализаторы.

Ряд приведенных в пособии показателей диагностики состояния тех или иных систем и органов уже устарели. Вместо них приходят новые более специфичные и чувствительные тесты.

biokhimija.ru

— нуклеопротеины — Биохимия

Нуклеопротеины – это белки, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они составляют существенную часть рибосом, хроматина, вирусов.

В рибосомах рибонуклеиновая кислота (РНК) связывается со специфическими рибосомальными белками. Вирусы являются практически чистыми рибо- и дезоксирибонуклеопротеинами.

В вирусах нуклеиновая кислота обеспечивает воспроизведение вируса в поражаемой клетке, а белковая часть позволяет взаимодействовать с мембраной клетки-хозяина, сохранять вирусную ДНК или РНК, осуществ-лять некоторые специфические ферментативные реакции.

В хроматине нуклеиновая кислота представлена дезоксирибонуклеиновой кислотой, связанной с разнообразными белками, среди которых можно выделить две основные группы – гистоны и негистоновые белки. Начальный этап упаковки ДНК осуществляют гистоны, более высокие уровни обеспечиваются другими белками. 

В начале молекула ДНК обвивается вокруг гистонов, образуя нуклеосомы. Сформированная таким образом нуклеосомная нить напоминает бусы, которые складываются в суперспираль (хроматиновая фибрилла)  и суперсуперспираль (хромонемма интерфазы). Благодаря гистонам и другим белкам в конечном итоге размеры ДНК уменьшаются в тысячи раз: длина ДНК достигает 6-9 см (10

Этапы организации хроматина

 Строение и функции РНК и ДНК

Нуклеиновые кислоты являются полимерными молекулами и состоят из мономеров, называемых нуклеотидами. Нуклеотид содержит фосфорную кислоту (один, два или три остатка), сахар (рибозу или дезоксирибозу), азотистое основание пуринового ряда (аденин, гуанин) или пиримидинового ряда (цитозин, урацил либо тимин).

Сравнение строения азотистого основания, нуклеозида и нуклеотида

Самым распространенным в природе является нуклеотид аденозинтрифосфат (АТФ), используемый как высокоэнергетическое соединение для реакций трансмембранного переноса веществ и реакций синтеза.

Связываясь через фосфатные остатки, нуклеотиды образуют длинные цепочки –

Выделяют два вида нуклеиновых кислот в зависимости от пентозы, входящей в их состав – рибонуклеиновая кислота (РНК) и дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК). Сахарофосфатный остов в ДНК и РНК заряжен отрицательно благодаря заряду фосфатных групп. В то же время пуриновые и пиримидиновые основания гидрофобны.

Цепи ДНК и РНК обладают направленностью, т.е. имеют 3′-конец и 5′-конец. В ДНК цепи антипараллельны, т.е. направлены в разные стороны. Имеется комплементарность азотистых оснований, соответствие аденин комплементарен тимину (А=Т), гуанин комплементарен цитозину (Г=Ц).

Отличия между РНК и ДНК:

• количество цепей: в РНК одна цепь, в ДНК две цепи,
• размеры: ДНК намного крупнее,
• локализация в клетке: ДНК находится в ядре, почти все РНК – вне ядра,
• вид моносахарида: в ДНК – дезоксирибоза, в РНК – рибоза,
• азотистые основания: в ДНК имеется тимин, в РНК – урацил.
• функция: ДНК отвечает за хранение наследственной информации, РНК – за ее реализацию.

Строение молекул РНК и ДНК

biokhimija.ru

Белки — Биохимия

biokhimija.ru

Зачем врачу нужна биологическая химия?

Тимин О. А.

Студентам, по их молодости, еще трудно понять значимость фундаментальных дисциплин, хочется скорее, как они выражаются, «начать изучать медицину».

Отступая от прямого ответа на поставленный вопрос, обращу внимание читателя на ту лавину знаний, которая обрушивается на студента-медика в первые три года пребывания в медицинском университете. Часть этих знаний как бы не имеет отношения к медицине – латинский язык, химия, физика, гуманитарные дисциплины, но их задача – сформировать представление о целостности нашего мира, о его единстве и неразрывности явлений.

Еще одна группа наук – медицинские науки, это анатомия, гистология, физиология и биохимия человека, патоанатомия и патофизиология, фармакология. Их значение можно сравнить с древним представлением об устройстве мира. Анатомия, гистология, цитология – океан, без которого все остальное не имеет значения.Биохимия, физиология и патофизиология – три кита в этом океане. Они сообщают будущему врачу о принципах функционирования организма, о химических процессах в живой материи. Их задача – проложить мосты в клинические дисциплины, дать врачу возможность понять суть процесса, вызывающего болезнь.

Все клинические дисциплины базируются на этих трех китах. плавающих в океане. Убираем китов – и остаются только больное место  и  ничем необоснованные гадания о типе  болезни, ее причинах и способах лечения.

Если попытаться сформулировать иначе, то все поле медицинских знаний можно поделить на три зоны:

• Зона 1. Клеточно-молекулярный и межорганный уровень жизни – этим занимается анатомия и гистология, биохимия и физиология.

• Зона 2. Процессы, порождающие болезни – здесь на первом плане патологическая анатомия и патологическая физиология.

• Зона 3. Внешние проявления болезней с их симптомами и синдромами и ликвидация этих проявлений – здесь активны клинические науки (терапия, хирургия и др.).

Многие врачи полностью находятся в третьей зоне. И что самое печальное – они даже не понимают необходимости выйти во вторую зону, не

говоря уж о первой. Без комплексных знаний биологической химии, физиологии и патофизиологии такие врачи уподобляются собаке Павлова, которую выдрессировали нажимать на кнопки при зажигании лампочки. Они знают, что делать при симптомах, описанных в учебнике, хорошо зазубрили алгоритм действий в рамках своей узкой специализации, но оказываются в тупике, когда что-то идет не так. Потому что не знают и не понимают основ…  А «как-то не так» идет очень часто, в «чистом» виде болезней практически не бывает…

Содержание

1.Аминокислоты. Свойства 2

2.Аминокислоты. Обмен 9

3.Аминокислоты. Нарушение 32

4.Белки. Строение, свойства 45

5.Белки. Переваривание в ЖКТ 65

6.Ферменты 74

7.Витамины 106

8.Азотистые основания. Обмен 134

9.Биосинтез ДНК, РНК, белка 152

10.Углеводы. Строение и обмен 170

11.Липиды. Строение и обмен 215

12. Общие пути катаболизма 257

13. Гормоны 270

14. Кровь – азотистые вещества 296

15.Обмен гема и гемоглобина 304

16. Кислотно-основное равновесие 320

17.Биохимия почек 332

18.Биохимия печени 350

Введение в аминокислоты

Аминокислоты по строению являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу.

Аминокислоты — это строительные блоки белковых молекул, но необходимость их изучения кроется не только в данной функции.

Несколько из них являются источником для образования нейромедиаторов в ЦНС (гистамин, серотонин, гамма-аминомасляная кислота, дофамин, норадреналин), другие сами являются нейромедиаторами (глицин, глутаминоваякислота).

Те или иные группы аминокислот необходимы для синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований без которых нет нуклеиновых кислот, используются  для синтеза низкомолекулярных биологически важных соединений (креатин, карнитин, карнозин, ансерин и др.).

Аминокислота тирозин целиком входит в состав гормонов щитовидной железы и мозгового вещества надпочечников.

С нарушением обмена аминокислот связан ряд наследственных и приобретенных заболеваний, сопровождающихся серьезными проблемами в развитии организма (цистиноз,гомоцистеинемия, лейциноз, тирозинемии и др). Самым известным примером является фенилкетонурия.

studfiles.net

Лекции по Биохимии(Тимин Олег Алексеевич)

Зачем врачу нужна биологическая химия?

Отступая от прямого ответа на поставленный вопрос, обращу внимание читателя на ту лавину знаний, которая обрушивается на студента-медика в первые три года пребывания в медицинском университете. Часть этих знаний как бы не имеет отношения к медицине – латинский язык, химия, физика, гуманитарные дисциплины, но их задача – сформировать представление о целостности нашего мира, о его единстве и неразрывности явлений.

Еще одна группа наук – медицинские науки, это анатомия, гистология, физиология и биохимия человека, патоанатомия и патофизиология, фармакология. Их значение можно сравнить с древним представлением об устройстве мира. Анатомия, гистология, цитология – океан, без которого все остальное не имеет значения.Биохимия, физиологияи патофизиология– три кита в этом океане. Они сообщают будущему врачу о принципах функционирования организма, о химических процессах в живой материи. Их задача – проложить мосты в клинические дисциплины, дать врачу возможность понять суть процесса, вызывающего болезнь.

Все клинические дисциплины базируются на этих трех китах. плавающих в океане. Убираем китов – и остаются только больное место  и  ничем необоснованные гадания о типе  болезни, ее причинах и способах лечения.

Если попытаться сформулировать иначе, то все поле медицинских знаний можно поделить на три зоны:

• 
  Зона 1. Клеточно-молекулярный и межорганный уровень жизни – этим занимается анатомия и гистология, биохимия и физиология.
  
• 
  Зона 2. Процессы, порождающие болезни – здесь на первом плане патологическая анатомия и патологическая физиология.
  
• 
  Зона 3. Внешние проявления болезней с их симптомами и синдромами и ликвидация этих проявлений – здесь активны клинические науки (терапия, хирургия и др.).
  

Многие врачи полностью находятся в третьей зоне. И что самое печальное – они даже не понимают необходимости выйти во вторую зону, не

говоря уж о первой. Без комплексных знаний биологической химии, физиологии и патофизиологии такие врачи уподобляются собаке Павлова, которую выдрессировали нажимать на кнопки при зажигании лампочки. Они знают, что делать при симптомах, описанных в учебнике, хорошо зазубрили алгоритм действий в рамках своей узкой специализации, но оказываются в тупике, когда что-то идет не так. Потому что не знают и не понимают основ…  А «как-то не так» идет очень часто, в «чистом» виде болезней практически не бывает…

Содержание
1.Аминокислоты. Свойства 2

2.Аминокислоты. Обмен 9

3.Аминокислоты. Нарушение 32

4.Белки. Строение, свойства 45

5.Белки. Переваривание в ЖКТ 65

6.Ферменты 74

7.Витамины 106

8.Азотистые основания. Обмен 134

9.Биосинтез ДНК, РНК, белка 152

10.Углеводы. Строение и обмен 170

11.Липиды. Строение и обмен 215

12. Общие пути катаболизма 257

13. Гормоны 270

14. Кровь – азотистые вещества 296

15.Обмен гема и гемоглобина 304

16. Кислотно-основное равновесие 320

17.Биохимия почек 332

18.Биохимия печени 350
Введение в аминокислоты

Аминокислоты по строению являются органическими карбоновыми кислотами, у которых, как минимум, один атом водорода замещен на аминогруппу.

Аминокислоты — это строительные блоки белковых молекул, но необходимость их изучения кроется не только в данной функции.

Несколько из них являются источником для образования нейромедиаторов в ЦНС (гистамин, серотонин, гамма-аминомасляная кислота, дофамин, норадреналин), другие сами являются нейромедиаторами (глицин, глутаминоваякислота).

Те или иные группы аминокислот необходимы для синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований без которых нет нуклеиновых кислот, используются  для синтеза низкомолекулярных биологически важных соединений (креатин, карнитин, карнозин, ансерин и др.).

Аминокислота тирозин целиком входит в состав гормонов щитовидной железы и мозгового вещества надпочечников.

С нарушением обмена аминокислот связан ряд наследственных и приобретенных заболеваний, сопровождающихся серьезными проблемами в развитии организма (цистиноз,гомоцистеинемия, лейциноз, тирозинемии и др). Самым известным примером является фенилкетонурия.

uhimik.ru