Гемоглобин по сали: Ошибка 404 Страница не найдена!

Определение содержания гемоглобина по методу Сали. Лабораторная работа № 3

1. Лабораторная работа №3 Определение содержания гемоглобина по методу Сали

2. Оборудование и реактивы

— гемометр Сали,
— капиллярная пипетка от гемометра Сали,
— глазная пипетка,
— стеклянная палочка,
— часовое стекло,
— 0,1 н. раствор соляной кислоты,
— дистиллированная вод,
— фотоэлектроколориметр (ФЭК) или спектрофотометр с зеленым
светофильтром и кюветами
толщиной 1 см;
— химические пробирки с пробками;
— капиллярная пипетка от гемометра Сали объемом 20 мкл;
— градуированная пипетка на 5 мл;
— раствор Драбкина.
• Гемоглобин — это дыхательный пигмент,
содержащийся в эритроцитах. Его количество в
организме выражается в г/л и имеет важное
диагностическое значение. Определять
содержание гемоглобина можно двумя
способами: по Сали и цианметгемоглобиновым
методом.
• Наиболее распространенным и простым
является метод определения гемоглобина по
Сали. Однако он дает ряд объективных
(постепенное усиление окраски) и субъективных
(визуальное сравнение цвета) ошибок.
• Цианметгемоглобиновый метод является
наиболее точным.

4. Метод определения гемоглобина по Сали

• Приготовление 0,1 н. раствора соляной кислоты:
• — на 1 л дистиллированной воды добавляют
химически чистой 8,2 куб. см соляной кислоты с
удельным весом 1,19 либо 0,1 н. фиксанал
соляной кислоты.

5. Ход определения и учет результатов

• В градуированную пипетку гемометра Сали до метки «2»
глазной пипеткой наливают децинормальный раствор
соляной кислоты.
• В капиллярную пипетку от гемометра Сали набирают
кровь до метки 20 мкл и выдувают ее в раствор соляной
кислоты.
• Полученную смесь перемешивают стеклянной палочкой и
оставляют на 10 минут. По истечении этого времени в
пробирку по каплям доливают дистиллированную воду и,
перемешивая стеклянной палочкой, подбирают цвет
рабочего раствора до совпадения с цветом жидкости в
стандартных пробирках.
• Количество гемоглобина отсчитывают по нижнему
мениску рабочего раствора на градуированной пробирке
(показатели в г % выражают в г/л), 1 г % равен 10 г/л.

6. Цианметгемоглобиновый фотометрический метод

• Приготовление раствора Драбкина, на 1 л
реактива берут:
• Бикарбонат натрия — 1 г, красная кровяная соль 0,2 г, цианистый калий или натрий — 0,05 г,
• дистиллированная вода — остальной объем.

7. Ход определения и учет результатов

• Мерной пипеткой в пробирку наливают 5 мл
трансформирующего раствора Драбкина. Пипеткой от
гемометра Сали добавляют 20 мкл крови.
• Содержимое пробирки хорошо перемешивают и оставляют в
холодильнике на 20 минут. По истечении этого времени
рабочий и трансформирующий растворы наливают в кюветы
и, используя зеленый светофильтр, проводят измерения на
ФЭКе.
• Расчет концентрации гемоглобина (г/л) на основе данного
определения проводят по формуле:
• Х=

ГЕМОГЛОБИН

ГЕМОГЛОБИН

Гемоглобин — основной дыхательный пигмент эритроцитов, относящийся к хромопротеидам и обеспечивающий ткани кислородом; состоит из белка — глобина и гема — соединения протопорфирина IX с железом. Последний придает гемоглобину характерную окраску. Присоединение к гему различных химических групп сопровождается, изменением окраски, на этом основано и определение концентрации гемоглобина в крови.

Содержание гемоглобина

Исследование содержания гемоглобина в крови (гемоглобинометрия) включает определение гемоглобина и его дериватов, которые присутствуют в крови здоровых людей или появляются при различных патологических состояниях. У здоровых в крови гемоглобин находится главным образом в виде оксигемоглобина, восстановленного гемоглобина и в небольшом количестве — метгемоглобина, карбоксигемоглобина и вердоглобина.

Для определения содержания гемоглобина в крови предложено много различных методов. Наибольшее распространение получили колориметрические, основанные на колориметрии производных гемоглобина. Наиболее простым и широко распространенным в прошлом методом была колориметрия солянокислого гематина, на котором основан метод Сали. Метод чрезвычайно прост и быстро выполним, но недостаточно точен.

В качестве унифицированного метода в нашей стране принят гемиглобинцианидный метод с применением ацетонциангидрина. и определение содержания гемоглобина с помощью счетчика и гематологического автомата.

Нормальные величины.

У здоровых людей концентрация гемоглобина в крови составляет 13,2—16,4 г/100 мл (132—164 г/л в международной системе единиц — СИ) у мужчин и 11.5—14,5 г/100 мл (115—145 г/л) у женщин [Грибова И. А., 1979).

Клиническое значение.

Снижение концентрации гемоглобина в крови является основным лабораторным симптомом анемии. При этом содержание гемоглобина варьирует в широких пределах в зависимости от формы анемии и ее степени. Так, при наиболее частной форме малокровия — железодефицитной анемии — у большинства больных отмечается относительно умеренное снижение гемоглобина (8. 5—11,4 г/100 мл, или 85—114 г/л), а более выраженное уменьшение (6—8,4 г/100 мл, или 60—84 г/л) наблюдается реже. Значительное снижение концентрации гемоглобина в крови характерно для острой кровопотери, гипопластической анемии, гемолитической анемии в стадии гемолитического криза, рецидива В12-дефицитной анемии (5—8 г/100 мл, или 50—80 г/л). Следует, однако, иметь в виду, что диагностика анемии ни в коей мере не может быть проведена лишь на основании определения концентрации гемоглобина в крови. Это исследование устанавливает только факт наличия малокровия. Для уточнения его характера необходимо исследование количества эритроцитов, цветового показателя, других расчетных индексов эритроцитов, морфологии эритроцитов.

Повышение концентрации гемоглобина в крови может наблюдаться при миелопролиферативных заболеваниях и симптоматических эритроцитозах, сопутствующих различным состояниям. Среди миелопролиферативных заболеваний наиболее характерно повышение гемоглобина при эритремии, концентрация которого может быть в пределах 18—21 г/100 мл (180— 210 г/л). Для диагностики эритремии важно исследование и количества эритроцитов, лейкоцитов, тромбоцитов в крови, которые, как правило, при этом заболевании повышаются.

Симптоматические реактивные эритроцитозы могут быть абсолютными (обсусловлены пролиферацией элементов эритропоэза) и относительными (гемоконцеитрационные). Физиологическое увеличение содержания гемоглобина свойственно новорожденным.

Фракции гемоглобина

У здорового человека имеется три основных типа гемоглобина:

• примитивный —     Р,
• фетальный     —     F
• взрослый       —     А

, каждый из которых делится на подтипы.

Гемоглобин Р, характерный для ранней эмбриональной стадии, состоит из подтипов Говер I и Говер II.

В составе гемоглобина F, кроме основной, выделены еще две формы:

1. Фессаса и Папаспиру
2. Александра.

Гемоглобин А имеет несколько фракций: А1, А2, А3. У здорового взрослого человека фракция А1 является основной, составляя 96—98 %; фракция А2 не превышает 3 %, А3 — в виде следов, гемоглобин F не более 2 %. Фракция А1 делится на несколько подфракций: А1a„ А1b„ А1c, А1d. У плода до 3-месячного возраста преобладает тип Р, который затем заменяется гемоглобином F, а у новорожденного последний составляет всего 20 %, остальной представлен типом А. В дальнейшем гемоглобин F продолжает уменьшаться и к 4—5 мес достигает величин взрослого человека (1—2 %).

Гемоглобин F отличается от А значительной устойчивостью к действиям щелочи. Химическое различие состоит в структуре полипептидных цепей глобина: в гемоглобине А имеются 2a— и 2b-цепи (a2, b2), в гемоглобине F b-цепи заменены g-цепями (a2, g2).

 

Определение фракций гемоглобина A и F проводят по методу Метод Зингера (Singer et al., 1951 ].

 

Патологические формы гемоглобина

К настоящему времени известно более 200 форм патологических гемоглобинов, отличающихся от нормальных структурой полипептидной цепи глобина, когда одна или несколько аминокислот заменены другими или отсутствуют.

Наиболее частой наследственной патологией является гемоглобинопатия S (серповидноклеточная анемия), которая может быть подтверждена пробами на серповидность эритроцитов (см. 3.3.2). Исследование патологических гемоглобинов является трудоемким и проводится в специализированных лабораториях.

норма у женщин и мужчин по возрасту» — Яндекс.Кью

Гемоглобин является частью эритроцитов. Уровень содержания этого элемента – один из важнейших показателей состава крови.
От его концентрации зависит самочувствие человека и работоспособность.

По своей структуре гемоглобин – сложный белок, состоящий из двух основных компонентов: непосредственно белка и железа.

При сдаче анализа крови мы часто слышим от врачей, что гемоглобин в пределах нормы. А что значит это выражение, и как устанавливается норма гемоглобина, от чего зависит его уровень? Эти вопросы чаще всего остаются без ответа. Попробуем более подробно разобраться в них. Итак, гемоглобин: норма у женщин по возрасту таблица представлена чуть ниже.

Симптомы низкого гемоглобина

Состояние, при котором гемоглобин опускается ниже нормы, называется железодефицитной анемией (или малокровием). Первыми признаками этого недуга являются такие симптомы:

• шум в ушах ;
• бледная и сухая кожа;
• частое сердцебиение;
• одышка;
• слоение ногтей с почернениями;
• общая слабость и сильная утомляемость;
• кариозная болезнь, желтые зубы;
• трещины и заеды в уголках губ;
• отсутствие сна;
• мигрени и головокружения;
• ломкие, сухие и выпадающие волосы;
• язык приобретает алый цвет.

Чтобы повысить пониженный гемоглобин в крови до нормы кушайте мясо, печень, говяжий язык, ведь с мяса усваивается нашим организмом около 28% железа. Причем железо из продуктов лучше усваивается с продуктами богатыми витамином С.

Пейте гранатовый, свекольный, морковный сок, клюквенный, яблочный причем соки можно смешивать. Из фруктов и овощей нашим организмом усваивается около 6% железа. Из рыбы, морепродуктов, яиц нашим организмом усваивается около 11% железа.

Симптомы высокого гемоглобина

Повышение гемоглобина выше нормы может сопровождается весьма неприятными симптомами:

• высокой утомляемостью;
• зудом;
• головокружениями;
• сонливостью, а иногда напротив проблемами со сном;
• ухудшением аппетита;
• головными болями;
• коликами в животе;
• легочной эмболией;
• повышением артериального давления.

Повышенное содержание гемоглобина приводит к увеличению вязкости и густоты кровяной жидкости, в результате чего могут появиться кровяные сгустки, а также сформироваться тромбы.

Основное медикаментозное лечение высокого гемоглобина заключается в обязательном приеме антитромботических лекарственных средств (кардиомагнил, аспирин, аспекард, лоспирин) способствующих разряжению крови, которая при высоком гемоглобине очень густая и вязкая. Так же, назначается строгая диетотерапия с ограничением всего соленого, жареного, а так же острого.

Норма гликированного гемоглобина

Норма гликированного гемоглобина — 4–6,5 % от уровня свободного гемоглобина в крови. При чем уровень гликированного гемоглобина может не зависеть от концентрации гемоглобина в крови. Норма гемоглобина новорожденных (фетального гемоглобина) в крови взрослого — до 1%.

Гемоглобин: норма у мужчин

Как правило, норма гемоглобина у мужчин и женщин различна. Также она зависит от возраста и условий окружающих человека. У мужчин норма гемоглобина в крови составляет 130-160 ммоль/л, а у женщин – 120-140 ммоль/л. Это объясняется наличием у мужчин гормона тестостерона. Постоянные физические нагрузки, которые испытывают представители сильного пола, тоже определяют большее образование данного белка у них.

Норма гемоглобина в крови у мужчин старше пятидесяти лет составляет 117-138 ммоль/л. В случае если по ответам анализа выясняется, что уровень белка отступает от допустимой нормы, то тогда следует серьезно заняться своим здоровьем.

Норма гемоглобина у женщин по возрасту: таблица

Норма гемоглобина определяется при сдаче общего анализа крови. Нормой для женщины является показатель в 120-140 грамм на литр. Более высокий показатель может отмечаться у профессиональных спортсменок (до 160 г/л) или у курящих дам (до 150 г/л). В таких случаях небольшое отклонение рассматривается как вариант нормы.

Референтные значение гемоглобина в зависимости от возраста приведены в таблице:

• 18 – 19 лет – 115 – 140 грамм на литр;
• 20 – 29 лет – 118 – 150 гр. /л.;
• 30 – 39 лет – 120 – 145 гр./л.;
• 40 – 49 лет – 120 – 140 гр./л.;
• 50 – 59 лет – 116 – 138 гр./л.;
• 60 – 69 лет – 115 – 135 гр./л.;
• 70 – 85 лет – 105 – 130 гр./л.

При беременности тоже устанавливаются свои показатели гемоглобина в крови. Норма для данного периода — 11,0-13,0 г/дл (110-130 г/л). На это явление влияют физиологические особенности беременного организма. По сосудам будущей мамочки начинает циркулировать на 40-50% больше крови, поэтому содержание гемоглобина в ней уменьшается, т.к. количество красных кровяных клеток увеличивается лишь на 15-20%.

Также содержание гемоглобина в крови может изменяться с наступлением менструального цикла в пределах 110-120 г/л.

Материал предоставлен simptomy-lechenie.net

гемометром Сали, немихромным в крови, клиническое значение

Определение количества гемоглобина проводится методом колориметрии по Сали, когда сравнивают интенсивность окраски образца крови пациента и теста. Более усовершенствованный способ – гемихромный, для него не нужны реактивы с цианистым калием.

Большая точность у спектрофотометрии, она предусматривает облучение светом сыворотки крови после добавления реактивов. Прибор фиксирует непоглощенную часть, на таком же принципе работают портативные гемоглобинометры.

Исследование необходимо для выявления анемии (низких показателей), чаще всего она возникает при нехватке железа, но возможно и поражение костного мозга, разрушение эритроцитов. Повышенное количество гемоглобина тоже опасно, так как в густой крови чаще образуются тромбы, закупоривающие сосуды. Высокий гемоглобин может указывать на хронические заболевания сердца, легких, выраженное обезвоживание.

📌 Содержание статьи

Принцип определение количества гемоглобина

Количество гемоглобина в крови определяется двумя способами – спектрофотометрия (точный, но дорогой) и колориметрия (более простой). Второй вариант в лабораториях выполняется при помощи трех разных методик:

• гемиглобинцианидная,
• гемихромная,
• гемиглобиназидная.

Вне зависимости от способа измеряется гемоглобин в крови в г/л. 

Принцип определение количества гемоглобина

Гемоглобин может менять свою структуру, окисляться и превращаться в метгемоглобин, тогда обычная методика определения не подходит. Для этого нужно провести количественную фотометрию по цианидному методу Эвелин-Маллой. Он основан на способности связывания гемоглобина с цианидами и превращения в цианогемоглобин. Окисленный не вступает в эту реакцию.

Поэтому будет разница в результате между обычной формой и метгемоглобином. По ней и рассчитывают концентрацию. 

Есть более современный анализ, когда сразу можно найти все формы гемоглобина – нормальный, окисленный и связанный с углекислотой. Он отличается высокой точностью, но такие приборы есть только в крупных диагностических центрах.

Что представляет собой гемометр Сали

Гемометр Сали

Гемометр Сали – это пробирка с запаянным отверстием. Она заполняется раствором солянокислого гематина, образующимся из гемоглобина и соляной кислоты.

Концентрация в стандартном растворе известна (167 г/л). При проведении анализа крови к сыворотке добавляют столько реактива, чтобы цвет образца и теста сравнялся. Потом измеряют соотношение объемов и вычисляют уровень гемоглобина. Такой метод считается устаревшим, он крайне редко используется в лабораторной практике. Достоверность анализа не превышает 70%.

Цианметгемоглобиновый метод определения гемоглобина в крови

Один из наиболее точных методов определения гемоглобина в крови – это цианметгемоглобиновый. Он заключается в добавлении к сыворотке крови раствора Добкина, содержащего железосинеродистый и цианистый калий, соду. Гемоглобин при этом переходит в метгемоглобин, а потом в цианметгемоглобин. Затем пробирка помещается в спектрофотометр и ее освещают светом. По непоглощенной части измеряют оптическую плотность и переводят показатель в уровень гемоглобина. Этот же принцип определения используется и при автоматических замерах при помощи портативного гемоглобинометра.

Клиническое значение гемоглобина

Клиническое значение гемоглобина состоит в переносе кислорода от легких крови, а при его снижении (анемии) этот процесс нарушается. При кислородном голодании в клетках уменьшается образование энергии. Это нарушает работу всех органов и систем, но сильнее всего страдает головной мозг и сердечная мышца.

Пациенты ощущают слабость, быструю утомляемость, одышку и сердцебиение при обычной физической активности. При тяжелой форме появляется головокружение, обморочные состояния, постоянная сонливость, ухудшение памяти, потеря работоспособности.

Анемия бывает при кровотечении, нарушении всасывания железа и витаминов, повышенном расходе при инфекции, хроническом воспалении. Реже причиной становится гемолиз (ускоренное разрушение) эритроцитов, недостаточное образование красных клеток в костном мозге.

Резкое уменьшение с потерей веса дает основание заподозрить опухоль. Возможно состояние, когда гемоглобин в норме, но из-за изменения структуры белок теряет способность переносить кислород. Это бывает при отравлении углекислым газом, окисью азота, наследственных болезнях, применении медикаментов.

Высокие показатели гемоглобина опасны повышенной густотой крови, тромбозом сосудов. Они указывают на хронические болезни легких, сердечную недостаточность, обезвоживание, непроходимость кишечника. Возможно и усиленное, бесконтрольное образование эритроцитов в костном мозге (полицитемия). Это заболевание относится к опухоли крови.

Гемихромный метод определения гемоглобина

Гемихромный метод для определения гемоглобина в крови считается более усовершенствованным, чем по Сали, так как в составе реактива нет цианидов. Суть этого способа заключается в образовании из всех гемоглобиновых фракций одной формы – гемихрома. Достоинствами методики считают:

• быстроту проведения,
• высокую точность,
• широкий диапазон измерений,
• устойчивость и безопасность реактивов.

Сколько составляет нормальная концентрация гемоглобина в крови

Самая высокая нормальная концентрация гемоглобина в крови у новорожденного, она составляет 135-210 г/л, а у недоношенных на 5-10 единиц ниже. Потом показатель постепенно снижается, к 7 годам он составляет 110-150 г/л. У здорового взрослого мужчины уровень находится в пределах 130-160 г/л.

Вне беременности у женщины должно быть 120-140 г/л белка эритроцитов, а при вынашивании ребенка нижняя граница на 10 единиц меньше. Интересной особенностью является уменьшение уровня гемоглобина в крови на 10-12% с 17 часов до 7 утра. Он немного меньше (на 5-7 единиц) после приема пищи. Показатель на 6% ниже, если кровь брать в положении лежа по сравнению с сидячим.

Определение количества гемоглобина проводится методом колориметрии и спектрофотометрии. Исследование нужно для выявления анемии или повышенных показателей. При подозрении на наличие окисленного белка метгемоглобина нужны особые способы проведения анализа.

Оценка гемоглобина методом Сахли, также известным как метод кислого гематина

ВВЕДЕНИЕ В ГЕМОГЛОБИН

Гемоглобин (Hb или Hgb) представляет собой пигмент красного цвета, присутствующий в красных кровяных тельцах (эритроцитах), и содержит Fe2+ и белок Globin. Именно гемоглобин в эритроцитах переносит кислород из легких в ткани и СО2 из тканей организма в легкие для экскреции.

Гемоглобин (Hb или Hgb) отвечает за появление красного цвета эритроцитов и крови. Гемоглобин представляет собой хромопротеин, состоящий из молекулы глобина, присоединенной к 4 молекулам гема красного цвета.Синтез гемоглобина требует скоординированного производства гема и глобина. Гем представляет собой простетическую группу, которая обеспечивает обратимое связывание кислорода гемоглобином. Глобин — это белок, который окружает и защищает молекулу гема.

Определение гемоглобина в крови обычно назначают при различных физиологических и патологических состояниях, а также как диагностическое и прогностическое исследование, особенно при подозрении на анемию, которая может быть вызвана различными факторами.

В настоящее время во многих лабораториях оценка гемоглобина выполняется с помощью автоматических гематологических анализаторов, но во многих других лабораториях обычно используется следующий метод для определения концентрации гемоглобина в крови пациента.

• Метод Сахли, также известный как метод кислотного гематина
• Цианметгемоглобиновый метод (CMG), также известный как метод Драбкина

ОЦЕНКА ГЕМОГЛОБИНА ПО МЕТОДУ САЛИ

ПРИНЦИП МЕТОДА САЛИ / МЕТОД КИСЛОГО ГЕМАТИНА

Принцип метода Сахли или метода кислотного гематина довольно прост: когда кровь добавляется к N/10 соляной кислоте (HCl), гемоглобин, присутствующий в эритроцитах, превращается в кислый гематин, представляющий собой соединение темно-коричневого цвета.Цвет образовавшегося комплекса кислого гематина соответствует концентрации гемоглобина в крови и соответствует эталону, который представляет собой эталонное коричневое стекло, полученное в аппарате Сахли путем разбавления соляной кислотой N/10 или дистиллированной водой до цвета кислого гематина. сложное совпадение с цветом стандарта.

РЕАГЕНТЫ, НЕОБХОДИМЫЕ ДЛЯ МЕТОДА САЛИ / МЕТОД КИСЛОГО ГЕМАТИНА

• N/10 соляная кислота (получается путем разбавления концентрированной соляной кислоты 0. 98 мл в дистиллированной воде и объем доводят до 100 мл).
• Дистиллированная вода

АППАРАТЫ И ОБОРУДОВАНИЕ, НЕОБХОДИМЫЕ ДЛЯ МЕТОДА САХЛИ / МЕТОД КИСЛОГО ГЕМАТИНА

• Аппарат Сахли
  • Пипетка для гемоглобина (емкость 0,02 мл или 20 мкл)
  • Градуированная пробирка Сахли для гемоглобина
  • Мешалка из тонкого стеклянного стержня для пробирок с гемоглобином
  • Коробка компараторов Sahli со стандартом из коричневого стекла

• Спиртовой тампон
• Кровавый ланцет
• Сухой ватный тампон
• Пипетка Пастера

ПРОЦЕДУРА МЕТОДА САХЛИ / МЕТОД КИСЛОГО ГЕМАТИНА

⇒ Н/10 Соляную кислоту отбирают в гемоглобиновую пробирку (имеет две градуировки – одна сторона г/дл, а другая показывает %возраст Hb), до отметки 20 – самая нижняя маркировка (желтая маркировка).

⇒ Венозная или капиллярная кровь набирается ровно до отметки 20 мкл гемоглобиновой пипетки.

Ознакомиться с этапами забора венозной крови

СБОР КРОВИ ВЕНОПУНКЦИЕЙ – МЕТОД ШПРИЦА И ВАКУТЕЙНЕРА

⇒ Для забора капиллярной крови смело проколите кончик среднего или безымянного пальца с помощью ланцета для крови или иглы для укола. Сотрите первую каплю крови и отсосите кровь из второй капли пипеткой Hb до метки 20 мкл.Заполните пипетку Hb капиллярным действием.

⇒ Протрите поверхность пипетки папиросной бумагой/хлопком, чтобы в пробирку с гемоглобином не попало лишнее количество крови.

⇒ Влить кровь в соляную кислоту N/10, взятую в пробирке с гемоглобином, промыть пипетку этим же раствором и хорошо перемешать мешалкой.

⇒ Поместите пробирку при комнатной температуре на 10 минут для полного превращения гемоглобина в кислый гематин.

⇒ После завершения реакции поместите пробирку с гемоглобином в колонку с компаратором Сахли и начните разбавлять темно-коричневое соединение (кислотный гематин), образовавшееся в пробирке с гемоглобином, используя N/10 HCl или дистиллированную воду, добавляя по капле капните его в раствор и перемешивайте с помощью мешалки после каждого добавления.

⇒ Этот процесс выполняется до тех пор, пока конечная точка не совпадет по цвету стандарта с цветом теста.

⇒ Как только цвет станет соответствовать стандартному коричневому стеклу, поднимите мешалку и запишите показания в трубке Сали Hb, принимая во внимание нижний мениск.

Примечание: Обычно в окрашенном растворе верхний мениск принимается во внимание при снятии показаний, но в этом случае это прозрачный цветной раствор, и нижний мениск может быть записан для получения точного показания.

⇒ Теперь добавьте еще одну каплю дистиллированной воды и хорошенько перемешайте с помощью мешалки. Если цвет по-прежнему соответствует стандарту, добавьте еще одну каплю до тех пор, пока он не будет соответствовать стандарту, и запишите показания, и, если после добавления первой дополнительной капли цвет станет светлее, это показывает показания, полученные до того, как разбавление было правильным. Запишите это чтение как окончательный результат.

⇒ Показания этого метода выражаются в гемоглобине г/дл (грамм/100 мл) крови.

МЕРЫ ПРЕДОСТОРОЖНОСТИ ПРИ ОЦЕНКЕ ГЕМОГЛОБИНА МЕТОДОМ САЛИ / МЕТОДОМ КИСЛОГО ГЕМАТИНА:

⇒ Аппарат Сали, особенно пипетка для гемоглобина и пробирка для гемоглобина Сахли, должны быть чистыми и сухими перед использованием.

⇒ Отсосать кровь точно до отметки 20 мкл (0.02 мл) и в пипетке с кровью не должно быть пузырьков воздуха.

⇒ Хорошо перемешайте кислоту и кровь и подождите не менее 10 минут после добавления крови в кислоту.

⇒ Добавляйте по каплям дистиллированную воду и тщательно перемешивайте после каждого разбавления. Избегайте чрезмерного разбавления содержимого.

⇒ Подбор цвета должен производиться против естественного источника света или света электрической трубки (белый свет), чтобы избежать визуальных ошибок.

⇒ Образец крови и N/10 HCl кислоты должны быть взяты в точном количестве в пробирку с гемоглобином.

⇒ Пипетку Hb следует тщательно вытереть, чтобы избежать избыточного добавления крови в Кислоту.

Ознакомьтесь с различными типами антикоагулянтов, используемых в гематологической лаборатории

АНТИКОАГУЛЯНТЫ, ИСПОЛЬЗУЕМЫЕ ДЛЯ ОБЫЧНЫХ ИССЛЕДОВАНИЙ – ПРИНЦИП, ПРИГОТОВЛЕНИЕ, ПРИМЕНЕНИЕ, ПРЕИМУЩЕСТВА И НЕДОСТАТКИ

ПРЕИМУЩЕСТВА МЕТОДА САЛИ / МЕТОД КИСЛОГО ГЕМАТИНА

⇒ Это простой и легкий метод, и его можно выполнять в любом месте, потому что аппарат можно взять где угодно.

НЕДОСТАТКИ МЕТОДА САЛИ / МЕТОД КИСЛОГО ГЕМАТИНА

⇒ Интенсивность зрения может быть разной у разных людей этим методом, мы не можем измерить неактивный гемоглобин.

⇒ Этот метод оценивает только оксигемоглобин. Карбоксигемоглобин и метгемоглобин не могут быть оценены.

⇒ Конечная точка скоро исчезнет, ​​поэтому трудно узнать фактическую конечную точку, а также недоступен надлежащий стабильный стандарт

⇒ Полученный раствор представляет собой не прозрачный раствор, а суспензию из-за действия соляной кислоты на белки и липиды.

НОРМАЛЬНЫЕ ЗНАЧЕНИЯ ГЕМОГЛОБИНА

• Взрослый мужчина: 14-16 г/дл
• Взрослая женщина: 13-15 г/дл
• Новорожденный: 16-18 г/дл

КЛИНИЧЕСКАЯ ЗНАЧИМОСТЬ ОЦЕНКИ ГЕМОГЛОБИНА

Оценка гемоглобина дает врачу краткое представление о патологических состояниях, чтобы врач мог легко понять причину патологии и назначить эффективное лечение.

Повышенное содержание гемоглобина

• Истинная полицитемия
• Связанный с гипоксией
• Цианотический врожденный порок сердца
• Большие высоты
• Тяжелое копчение
• Метгемоглобинемия
• Повышенный уровень эритропоэтина
  • Опухоли почек, печени, ЦНС, яичников и т. д.
  • Заболевания почек (гидронефроз и сосудистая недостаточность)
• Гиперкортицизм надпочечников
• Терапевтические андрогены
• Относительные причины высокого содержания гемоглобина
  • Обезвоживание – обезвоживание, рвота, диарея
  • Потеря плазмы – ожоги, энтеропатия

Пониженное содержание гемоглобина

Низкий показатель гемоглобина означает анемию, вызванную следующими состояниями

• Лейкемия
• Туберкулез
• Железодефицитная анемия
• Паразитарные инфекции в тяжелой форме при анкилостомидозе
• Серповидноклеточная анемия
• Талассемия
• Апластическая анемия
• Гемолитическая анемия
• Потеря крови

ФАКТЫ О ГЕМОГЛОБИНЕ

• Каждый грамм гемоглобина содержит 1.34 мл кислорода
• Каждый грамм Hb содержит 3,33 мг железа
• Общее содержание гемоглобина в здоровом организме составляет примерно 600 г.

Ознакомьтесь с индексами эритроцитов — MCV, MCH и MCHC

Привет! Я основатель и разработчик Paramedics World, блога, посвященного парамедикам. Я медицинский лабораторный техник, веб-разработчик и библиофил. Мое самое большое хобби — учить и мотивировать других людей делать то, что они хотят делать в жизни.

Метод Sahli’s Acid Hematin для оценки гемоглобина

При смешивании крови с раствором кислоты гемоглобин превращается в кислый гематин коричневого цвета. Затем кислый гематин разбавляют дистиллированной водой до тех пор, пока цвет кислого гематина не станет соответствовать стандарту коричневого стекла. Гемоглобин оценивается путем считывания значения непосредственно с весов.

Принцип

При смешивании крови с раствором кислоты гемоглобин превращается в кислый гематин коричневого цвета.Затем кислый гематин разбавляют дистиллированной водой до тех пор, пока цвет кислого гематина не станет соответствовать стандарту коричневого стекла. Гемоглобин оценивается путем считывания значения непосредственно с весов.

Оборудование

1. Гемоглобинометр Сахли: Это оборудование состоит из компаратора с эталоном из коричневого стекла и градуированной пробирки Сахли для гемоглобина с маркировкой в ​​процентах и ​​граммах.
2. Пипетка для гемоглобина или пипетка Сахли (с маркировкой 0,02 мл или 20 мкл).
3. Мешалка (маленькая стеклянная палочка).
4. Пипетка капельная (капельница).

Реактивы

1. Соляная кислота N/10
2. Дистиллированная вода

Образец

Кровь получают непосредственно путем пункции кожи или венозной крови с антикоагулянтом ЭДТА.

Метод

1. Соляная кислота N/10 помещается в градуированную трубку Сахли до отметки 2 грамма.
2. С помощью пипетки Сали возьмите образец крови ровно до отметки 20 мкл. Кровь, прилипшую к наружной части пипетки, вытирают с помощью папиросной бумаги (впитывающей бумаги) или ваты (кусочка марли).
3. Добавьте образец крови к раствору соляной кислоты N/10, помещенному в градуированную пробирку Сахли, перемешайте смесь с помощью стеклянной мешалки и дайте пробирке отстояться в течение 10 минут.
4. Добавляйте по капле дистиллированную воду в смесь, помещенную в градуированную пробирку Сахли, до тех пор, пока цвет раствора не станет соответствовать цвету стандарта коричневого стекла.
5. Снимите показания нижнего мениска с градуированной трубки Сахли в граммах.

Примечание:

1. Все градуированные пробирки Sahli имеют маркировку как в процентах, так и в граммах, это связано с тем, что (a) различных производителей гемоглобинометров имеют разные значения как 100%, так что образцы крови будут давать разные результаты на разных приборах и (b) ни один гемоглобин не может быть оценен как 100%, так как он различен в зависимости от пола и возраста человека и высоты над уровнем моря.
2. Недостатки метода Сахли:
   • Невозможно точно подобрать цвет смеси в градуированной пробирке Сахли со стандартом из коричневого стекла.
   • Минимум 1 час требуется для максимального проявления окраски кислого гематина, поскольку 95% окраски кислого гематина достигается через 10 минут.
   • Сульфгемоглобин, метгемоглобин и карбоксигемоглобин не могут быть преобразованы в кислый гематин. Фетальный гемоглобин также не превращается в кислый гематин, поэтому этот метод не подходит для маленьких детей.
   • Раствор кислого гематина не является твердым и стабильным, и развитие цвета происходит медленно.
   • Освещение может повлиять на визуальное сравнение цветов.
   • Цвет стандартного коричневого стекла со временем тускнеет.
   • Личная ошибка при сопоставлении цвета смеси в градуированной пробирке Сахли со стандартом из коричневого стекла составляет 10 %.

Эффективность методов Сахли и цветовой шкалы в диагностике анемии у школьников в районах с низкой заболеваемостью

Нашей целью было сравнить эффективность методов Сахли и цветовой шкалы в диагностике анемии у детей школьного возраста, где распространенность анемии низкая, а уровень гемоглобина колеблется от легкой до умеренной (8-11 г/дл). Исследование было проведено в феврале 2001 года в провинции Кена, Верхний Египет. Уровень гемоглобина, измеренный двумя методами у каждого ребенка, сравнивали с результатом, полученным с помощью портативного фотометра гемоглобина HemoCue. Всего в исследование было включено 149 школьников. При использовании HemoCue у 17,4% детей была анемия; при использовании метода Сахли (СМ) у 66,4% детей была анемия; и с использованием метода цветовой шкалы гемоглобина (HCS) 57,7% детей страдали анемией. Ни один из методов не выявил случаев тяжелой анемии (Hb < 7 г/дл).И метод Сахли, и метод цветовой шкалы чувствительны, но имеют низкую специфичность, что дает высокий уровень ложноположительных результатов. Оба метода очень похожи при измерении гемоглобина; они соответствуют многим критериям для их использования на уровне первичной медико-санитарной помощи и выявляют почти все случаи анемии в данной популяции, даже если степень анемии легкая. Стандарты сбора, обращения с образцами крови и их утилизации легче гарантировать HCS, чем SM. Кроме того, неспециалисты могут легко и успешно управлять HCS после краткого обучения.Мы предлагаем постепенно заменять СМ на метод ПХС в центрах первичной медико-санитарной помощи (ПМСП). Там, где уровни анемии от умеренных до легких, использование SM и HCS в качестве инструментов для определения распространенности анемии может быть ограничено, поскольку они часто определяют здоровых людей как анемичных. Оба метода остаются полезным диагностическим инструментом для подтверждения диагноза клинически подозреваемой анемии в районах, где распространенность анемии низкая, а уровень гемоглобина колеблется от легкой до умеренной степени.

Структурная основа для совместного связывания кислорода и сборки гемоглобина Lumbricus terrestris с помощью браслета

Ackers, G.К. и Холт, Дж. М. Асимметричная кооперативность в симметричном тетрамере: человеческий гемоглобин. Дж. Биол. хим. 281, 11441–11443 (2006).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Элмер, Дж. , Палмер, А. Ф. и Кабралес, П. Доставка кислорода при крайней анемии с использованием сверхчистого гемоглобина дождевого червя. Жизнь наук. 91, 852–859 (2012).

КАС Статья пабмед ПабМед Центральный Google Scholar

Райхерт, Э.Т. и Браун А.П. Кристаллография гемоглобинов. Эксп. биол. Мед. 5, 66–68 (1908).

Артикул Google Scholar

Муш Ф., Буассе Н. и Пенчек П.А. Гемоглобин Lumbricus terrestris – архитектура линкерных цепей и структурные вариации центрального тороида. Дж. Структура. биол. 133, 176–192 (2001).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Жуан Л., Taveau, J.-C., Marco, S., Lallier, FH & Lamy, JN. Возникновение двух архитектурных типов гексагонального двухслойного гемоглобина у кольчатых червей: сравнение объемов трехмерной реконструкции гемоглобинов Arenicola marina и Lumbricus terrestris. Дж. Мол. биол. 305, 757–771 (2001).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Шац М., Орлова Е. В., Дубе П., Джгер Дж. и ван Хил М. Структура гемоглобина Lumbricus terrestris с разрешением 30 Å, определенная с использованием угловой реконструкции.Дж. Структура. биол. 114, 28–40 (1995).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Royer, W.E., Jr, Sharma, H., Strand, K., Knapp, J.E. & Bhyravbhatla, B. Lumbricus erythrocruorin с разрешением 3,5 Å: архитектура мегадальтонного дыхательного комплекса. Структура 14, 1167–1177 (2006).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Стрэнд, К., Кнапп, Дж. Э., Бхиравбхатла, Б. и Ройер, У. Э., младший. Кристаллическая структура додекамера гемоглобина из Lumbricus erythrocruorin: аллостерическое ядро ​​респираторных комплексов гигантских кольчатых червей. Дж. Мол. биол. 344, 119–134 (2004).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Фушитани, К., Имаи, К. и Риггс, А.Ф. Оксигенационные свойства гемоглобина дождевого червя, Lumbricus terrestris. Влияние рН, солей и температуры.Дж. Биол. хим. 261, 8414–8423 (1986).

КАС пабмед Google Scholar

Видугирис, Г. Дж., Харрингтон, Дж. П., Фридман, Дж. М. и Хирш, Р. Э. Отсутствие третичных изменений, вызванных связыванием лиганда, в гемоглобине мультимерного дождевого червя Lumbricus terrestris. Резонансное рамановское исследование. Дж. Биол. хим. 268, 26190–26192 (1993).

КАС пабмед Google Scholar

Кребс, А.и другие. Молекулярная форма, диссоциация и связывание кислорода додекамерной субъединицы гемоглобина Lumbricus terrestris. Дж. Биол. хим. 271, 18695–18704 (1996).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Оцуки, М. и Кру, А. В. Доказательства наличия центральной субструктуры в гемоглобине Lumbricus terrestris, полученные с помощью методов STEM с низкими дозами и цифровой обработки. Дж. Ультраструктур. Рез. 83, 312–318 (1983).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Виноградов С.Н., Луго С.Д., Мейнваринг М.Г., Капп О.Х. и Кру А.В. Браслетный белок: четвертичная структура, предложенная для гигантского внеклеточного гемоглобина Lumbricus terrestris. проц. Натл. акад. науч. США 83, 8034–8038 (1986).

ОБЪЯВЛЕНИЯ КАС Статья пабмед Google Scholar

Lamy, J. N. et al. Гигантские двухслойные гексагональные гемоглобины. хим. Ред. 96, 3113–3124 (1996).

КАС Статья пабмед Google Scholar

де Хаас, Ф.и другие. Трехмерная реконструкция нативного и повторно собранного внеклеточного гемоглобина Lumbricus terrestris. Локализация мономерных глобиновых цепей. Биохимия 36, 7330–7338 (1997).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Топф, М. и др. Подгонка и уточнение структуры белка под контролем плотности крио-ЭМ. Структура 16, 295–307 (2008).

КАС Статья пабмед ПабМед Центральный Google Scholar

Пандуранган, А.П. и Топф М. Поиск твердых тел в белковых структурах: применение гибкой подгонки к картам криоЭМ. Дж. Структура. биол. 177, 520–531 (2012).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Судзуки Т. и Риггс А.Ф. Линкерная цепь L1 гемоглобина дождевого червя. Структура гена и белка: гомология с рецептором липопротеинов низкой плотности. Дж. Биол. хим. 268, 13548–13555 (1993).

КАС пабмед Google Scholar

Сали А.и Бланделл, Т. Л. Сравнительное моделирование белков путем удовлетворения пространственных ограничений. Дж. Мол. биол. 234, 779–815 (1993).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Ройер, У. Э., младший, Чжу, Х., Горр, Т. А., Флорес, Дж. Ф. и Кнапп, Дж. Э. Сборка аллостерического гемоглобина: разнообразие и сходство. Дж. Биол. хим. 280, 27477–27480 (2005).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Ройер, В.E., Jr, Knapp, JE, Strand, K. & Heaslet, HA. Совместные гемоглобины: консервативная складка, разнообразные четвертичные сборки и аллостерические механизмы. Тенденции в биохимических науках 26, 297–304 (2001).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Муавад, Л., Перайя, Д., Роберт, С. Х. и Гилберт, К. Новое понимание аллостерического механизма гемоглобина человека на основе моделирования молекулярной динамики. Биофизический журнал 82, 3224–3245 (2002).

ОБЪЯВЛЕНИЯ КАС Статья пабмед ПабМед Центральный Google Scholar

Перуц М.Ф. Стереохимия кооперативных эффектов в гемоглобине: взаимодействие гем-гем и проблема аллостерии. Природа 228, 726–734 (1970).

ОБЪЯВЛЕНИЯ КАС Статья пабмед Google Scholar

Перуц М.Ф. Механизмы регуляции реакций гемоглобина человека с кислородом и окисью углерода.Анну. Преподобный Физиол. 52, 1–25 (1990).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Лукин, Дж. А. и Хо, К. Структурно-функциональные отношения гемоглобина в растворе с атомным разрешением. хим. 104, 1219–1230 (2004).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Кантарчи-Карсибаси, Н., Халилоглу, Т. и Дорукер, П. Пути конформационного перехода, изученные с помощью моделирования Монте-Карло, интегрированного с коллективными модами. Биофиз. Журнал 95, 5862–5873 (2008).

ОБЪЯВЛЕНИЯ КАС Статья пабмед ПабМед Центральный Google Scholar

Шринивасан Р. и Роуз Г. Д. Преобразование T-to-R в гемоглобине: переоценка. проц. Натл. акад. науч. США 91, 11113–11117 (1994).

ОБЪЯВЛЕНИЯ КАС Статья пабмед Google Scholar

Рен, З. Траектория реакции, выявленная в результате совместного анализа банка данных о белках.PLoS One 8, e77141 (2013 г.).

ОБЪЯВЛЕНИЯ КАС Статья пабмед ПабМед Центральный Google Scholar

Виноградов С.Н. и др. Додекамера цепей глобина является основной функциональной субъединицей внеклеточного гемоглобина Lumbricus terrestris. Дж. Биол. хим. 266, 13091–13096 (1991).

КАС пабмед Google Scholar

Фушитани, К. и Риггс, А.F. Внеклеточный гемоглобин дождевого червя Lumbricus terrestris. Оксигенационные свойства изолированных цепей, тримера и реассоциированного продукта. Дж. Биол. хим. 266, 10275–10281 (1991).

КАС пабмед Google Scholar

Ройер, У. Э., младший, Странд, К., ван Хил, М. и Хендриксон, У. А. Структурная иерархия эритрокруорина, гигантского респираторного сообщества кольчатых червей. Proc Natl Acad Sci USA 97, 7107–7111 (2000).

ОБЪЯВЛЕНИЯ КАС Статья пабмед Google Scholar

Арп, А. Дж., Дойл, М. Л., Ди Сера, Э. и Гилл, С. Дж. Свойства оксигенации двух одновременно встречающихся гемоглобинов трубчатого червя Riftia pachyptila. Отв. Физиол. 80, 323–334 (1990).

КАС Статья Google Scholar

Лами Дж., Кучумов А., Таво Ж.-К., Виноградов С. Н. и Лами Дж.N. Повторная сборка гемоглобина Lumbricus terrestris: исследование с помощью масс-спектрометрии с лазерной десорбцией/ионизацией с использованием матрицы и трехмерная реконструкция из замороженных гидратированных образцов. Дж. Мол. биол. 298, 633–647 (2000).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Виноградов С. Н. и Шарма П. К. Получение и характеристика глобиновых комплексов беспозвоночных. Методы Энзимол. 231, 112–124 (1994).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Суловей, К.и другие. Автоматизированная молекулярная микроскопия: новая система Leginon. Дж. Структура. биол. 151, 41–60 (2005).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Минделл Дж. А. и Григорьев Н. Точное определение локальной дефокусировки и наклона образца в электронной микроскопии. Дж. Структура. биол. 142, 334–347 (2003).

Артикул пабмед Google Scholar

Ван Хеель, М., Харауз Г., Орлова Е. В., Шмидт Р. и Шац М. Новое поколение системы обработки изображений IMAGIC. Дж. Структура. биол. 116, 17–24 (1996).

КАС Статья пабмед Google Scholar

Танг Г. и др. EMAN2: расширяемый пакет обработки изображений для электронной микроскопии. Дж. Структура. биол. 157, 38–46 (2007).

КАС Статья Google Scholar

Годдард, Т.Д., Хуанг, К.С. и Феррин, Т.Е. Визуализация карт плотности с помощью UCSF Chimera. Дж. Структура. биол. 157, 281–287 (2007).

КАС Статья Google Scholar

Андрей Сали, кандидат медицинских наук · Факультет фармации · UCSF

Браберг Х., Эчеверрия И., Кааке Р.М., Сали А., Кроган Н.Дж. От систем к структуре — использование генетических данных для моделирования белковых структур. Нат Рев Жене. 2022 10 января.

Akey CW, Singh D, Ouch C, Echeverria I, Nudelman I, Varberg JM, Yu Z, Fang F, Shi Y, Wang J, Salzberg D, Song K, Xu C, Gumbart JC, Suslov S, Unruh J, Jaspersen SL , Chait BT, Sali A, Fernandez-Martinez J, Ludtke SJ, Villa E, Rout MP. Комплексная структура и функциональные адаптации комплекса ядерных пор дрожжей. Клетка. 2021 29 дек.

Маст Ф.Д., Фриди П.С., Кетарен Н.Е., Ван Дж., Джейкобс Э.Ю., Оливье Дж.П., Саньял Т., Моллой К.Р., Шмидт Ф., Рутковска М., Вайсблум Ю., Рич Л.М., Вандервалл Э.Р., Дамбраускас Н., Вигдорович В., Киган С., Джилер Дж.Б. , Stein ME, Olinares PDB, Herlands L, Hatziioannou T, Sather DN, Debley JS, Fenyö D, Sali A, Bieniasz PD, Aitchison JD, Chait BT, Rout MP. Сильно синергетические комбинации нанотел, нацеленных на SARS-CoV-2 и устойчивых к побегу.Элиф. 2021 12 07; 10.

Валлат Б., Уэбб Б., Фаязи М., Войнеа С., Тангмунарункит Х., Ганесан С.Дж., Лоусон С.Л., Уэстбрук Д.Д., Кессельман С., Сали А., Берман Х.М. Новая система архивации интеграционных структур. Acta Crystallogr D Struct Biol. 2021 01 декабря; 77 (часть 12): 1486-1496.

Хуанг Ф., Нгуен Т.Т., Эчеверрия И. , Рамачандран Р., Кэри Д.С., Пакулова Х., Сали А., Вайс А., Петерлин Б.М., Фуджинага К.Обратимое фосфорилирование циклина Т1 способствует сборке и стабильности P-TEFb. Элиф. 2021 25 ноября; 10.

Берли С.К., Бхикадия С., Би С., Биттрих С., Чен Л., Кричлоу Г.В., Дуарте Дж.М., Датта С., Фаязи М., Фэн З., Флэтт Дж.В., Ганесан С.Дж., Гудселл Д.С., Гош С., Крамер Грин Р., Гуранович В., Генри J, Hudson BP, Lawson CL, Liang Y, Lowe R, Peisach E, Persikova I, Piehl DW, Rose Y, Sali A, Segura J, Sekharan M, Shao C, Vallat B, Voigt M, Westbrook JD, Whetstone S, Янг Дж.Й., Зардеки С.RCSB Protein Data Bank: празднование 50-летия PDB с новыми инструментами для понимания и визуализации биологических макромолекул в 3D. Белковая наука. 2021 22 окт.

Равех Б., Сун Л., Уайт К.Л., Саньял Т., Темпкин Дж., Чжэн Д., Бхарат К., Сингла Дж., Ван С., Чжао Дж., Ли А., Грэм Н.А., Кессельман С., Стивенс Р.С., Сали А. Байесовское метамоделирование сложных биологических системы в различных представлениях. Proc Natl Acad Sci U S A. 2021, 31 августа; 118(35).

Земянович Д.С., Зальцберг Д., Пеллс Т., Краудер Д.А., Шредер С., Хепберн М., Сали А., Шример Д.С. IMProv: ресурс для моделирования структуры на основе перекрестных связей, который учитывает динамику белков. Мол клеточная протеомика. 2021 19 августа; 20:100139.

Кааке Р.М., Эчеверрия И., Ким С.Дж., Фон Доллен Дж., Чезарино Н.М., Фэн И., Ю С., Та Х., Челико Л., Хуанг Л., Гросс Дж., Сали А., Кроган Н.Дж. Характеристика структуры A3G-VifHIV-1-CRL5-CBFβ с использованием конвейера сшивающей масс-спектрометрии для интегративного моделирования комплексов хозяин-патоген.Мол клеточная протеомика. 2021 11 августа; 20:100132.

Tran TH, Nguyen JV, Stecula A, Akutagawa J, Moorman AV, Braun BS, Sali A, Mullighan CG, Shah NP, Dai Y, Devidas M, Roberts KG, Smith CC, Loh ML. Мутация EBF1-PDGFRB T681I обладает высокой устойчивостью к иматинибу и дазатинибу in vitro и обнаруживается в клинических образцах до лечения. Гематология. 2021 08 01; 106(8):2242-2245.

Ю И, Ли С, Сер З, Саньял Т, Чой К, Ван Б, Куанг Х, Сали А, Кенцис А, Патель ДиДжей, Чжао Х.Интегративный анализ выявляет уникальные структурные и функциональные особенности комплекса Smc5/6. Proc Natl Acad Sci U S A. 11 мая 2021 г .; 118(19).

Брилот А.Ф., Лион А.С., Целтер А., Вишванат С., Максвелл А., МакКосс М.Дж., Мюллер Э.Г., Сали А., Дэвис Т.Н., Агард Д.А. CM1-управляемая сборка и активация небольшого комплекса дрожжевого γ-tubulin лежат в основе нуклеации микротрубочек. Элиф. 2021 05 05; 10.

Сали А.От интегративной структурной биологии к клеточной биологии. Дж. Биол. Хим. 2021 январь-июнь; 296:100743.

Маст Ф.Д., Фриди П.С., Кетарен Н.Е., Ван Дж., Джейкобс Э.Ю., Оливье Дж.П., Саньял Т., Моллой К.Р., Шмидт Ф., Рутковска М., Вайсблум Ю., Рич Л.М., Вандервалл Э. Р., Дамбраускас Н., Вигдорович В., Киган С., Джилер Дж.Б. , Stein ME, Olinares PDB, Hatziioannou T, Sather DN, Debley JS, Fenyö D, Sali A, Bieniasz PD, Aitchison JD, Chait BT, Rout MP. Репертуары нанотел для выявления уязвимостей SARS-CoV-2.bioRxiv. 2021 10 апр.

Сальседо Э.К., Винтер М.Б., Хури Н., Кнудсен Г.М., Сали А., Крейк К.С. Глобальное профилирование протеазной активности идентифицирует HER2-управляемый протеолиз при раке молочной железы. ACS Chem Biol. 2021 04 16; 16(4):712-723.

Берли С.К., Бхикадия С., Би С., Биттрич С., Чен Л., Кричлоу Г.В., Кристи С.Х., Даленберг К., Ди Костанцо Л., Дуарте Дж.М., Датта С., Фэн З., Ганесан С., Гудселл Д.С., Гош С., Грин Р.К., Гуранович В., Гузенко Д., Хадсон Б.П., Лоусон С.Л., Лян И., Лоу Р., Намкунг Х., Пейсач Э., Персикова И., Рэндл С., Роуз А., Роуз И., Сали А., Сегура Дж., Сехаран М., Шао С., Тао Ю.П., Voigt M, Westbrook JD, Young JY, Zardecki C, Журавлева М. RCSB Protein Data Bank: новые мощные инструменты для изучения трехмерных структур биологических макромолекул для фундаментальных и прикладных исследований и образования в области фундаментальной биологии, биомедицины, биотехнологии, биоинженерии и энергетических наук. Нуклеиновые Кислоты Res. 2021 01 08; 49(D1):D437-D451.

Hepburn M, Saltzberg DJ, Lee L, Fang S, Atkinson C, Strynadka NCJ, Sali A, Lees-Miller SP, Schriemer DC. Активный холофермент ДНК-ПК занимает напряженное состояние в расположенном в шахматном порядке синаптическом комплексе.Структура. 2021 05 06; 29(5):467-478.e6.

Уэбб Б., Сали А. Моделирование структуры белков с помощью MODELLER. Методы Мол Биол. 2021; 2199:239-255.

Браберг Х., Эчеверрия И., Бон С., Симерманчич П., Шивер А., Александр Р., Сюй Дж., Шалес М., Дронамраджу Р., Цзян С., Двиведи Г., Богданофф Д., Чаунг К.К., Хюттенхайн Р. , Ван С., Мавор Д., Пелларин Р. , Шнайдман Д., Бадер Дж. С., Фрейзер Дж. С., Моррис Дж., Хабер Дж. Э., Страль Б. Д., Гросс К. А., Дай Дж., Боке Д. Д., Сали А., Кроган Н. Дж.Картирование генетических взаимодействий дает информацию об определении интегративной структуры белковых комплексов. Наука. 2020 12 11; 370(6522).

Уайт К.Л., Сингла Дж., Локонте В., Чен Дж.Х., Экман А., Сун Л., Чжан Х., Фрэнсис Дж.П., Ли А., Лин В., Ценг К., Макдермотт Г., Альбер Ф., Сали А., Ларабелл С., Стивенс Р.С. Визуализация субклеточных перестроек в интактных β-клетках с помощью мягкой рентгеновской томографии. Научная реклама 2020 декабрь; 6(50).

Saltzberg DJ, Viswanath S, Echeverria I, Chemmama IE, Webb B, Sali A.Использование платформы интегративного моделирования для расчета, проверки и архивирования модели структуры белкового комплекса. Белковая наука. 2021 01; 30(1):250-261.

Гордон Д. Э., Хиатт Дж., Бухадду М., Резель В.В., Ульфертс С., Браберг Х., Юрека А.С., Обернье К., Го Дж.З., Батра Дж., Кааке Р.М., Векштейн А.Р., Оуэнс Т.В., Гупта М., Поурмал С., Титус Э.В., Чакир М. , Сучерей М., МакГрегор М., Чакир З., Джанг Г., О’Мира М.Дж., Туммино Т.А., Чжан З., Фуссард Х., Ройц А., Чжоу Ю., Кученов Д., Хюттенхайн Р., Сюй Дж., Экхардт М., Суани Д.Л., Фабиус Дж.М. , Уммади М., Тутункуоглу Б., Ратор У., Модак М., Хаас П., Хаас К.М., Наинг ZZC, Пулидо Э.Х., Ши И., Баррио-Эрнандес И., Мемон Д., Петсалаки Э., Данхэм А., Марреро М.С., Берк Д., Кох С. , Валлет Т., Сильвас Дж. А., Азумая С. М., Биллесбёлле С., Брило А. Ф., Кэмпбелл М. Г., Диалло А., Дикинсон М. С., Диванджи Д., Эррера Н., Хоппе Н., Кратохвил Х. Т., Лю И., Мерц Г. Э., Мориц М., Нгуен Х. Х., Новотны С., Пучадес С., Ризо А.Н., Шульце-Гахмен У., Смит А.М., Сун М., Янг И.Д., Чжао Дж., Асарнов Д., Биль Дж., Боуэн А., Брэкстон Дж.Р., Чен Дж., Чио К.М., Чио У.С., Дешпанде И., Доан L, Faust B, Flores S, Jin M, Kim K, Lam VL, Li F, Li J, Li YL, Li Y, Liu X, Lo M, Lopez KE, Melo AA, Moss FR, Nguyen P, Paulino J, Па война К. И., Петерс Дж.К., Поспиех Т.Х., Сафари М., Сангван С., Шефер К., Томас П.В., Твин А.С., Тренкер Р., Це Э., Цуй ТКМ, Ван Ф., Уитис Н., Ю З., Чжан К., Чжан И., Чжоу Ф. , Saltzberg D, Консорциум структурной биологии QCRG, Hodder AJ, Shun-Shion AS, Williams DM, White KM, Rosales R, Kehrer T, Miorin L, Moreno E, Patel AH, Rihn S, Khalid MM, Vallejo-Gracia A, Fozouni P, Simoneau CR, Roth TL, Wu D, Karim MA, Ghoussaini M, Dunham I, Berardi F, Weigang S, Chazal M, Park J, Logue J, McGrath M, Weston S, Haupt R, Hastie CJ, Elliott M, Браун Ф., Бернесс К.А., Рейд Э., Дорвард М., Джонсон С., Уилкинсон С.Г., Гейер А., Гизель Д.М., Бэйли С., Рэггетт С., Лич Х., Тот Р., Гудман Н., Кио К.С., Линд А.Л., Консорциум Zoonomia, Клеш Р.Дж. , Хемфилл К.Р., Карлсон-Стевермер Дж., Оки Дж., Холден К., Морес Т., Поллард К.С., Сали А., Агард Д.А., Ченг Ю., Фрейзер Дж.С., Фрост А., Юра Н., Кортемме Т., Манглик А., Саутворт Д.Р., Страуд Р.М. , Алесси Д.Р., Дэвис П., Фриман М.Б., Идекер Т., Абате С., Жувене Н., Кохс Г. , Шойше Б., Отт М., Пальмарини М., Шокат К. М., Гарсия-Састре А., Рассен Дж. А., Гросс Р., Розенберг О. С., Верба К. А., Баслер С. Ф., Вигнуцци М., Педен А. А., Бельтрао П., Кроган Н. Дж.Сравнительные сети взаимодействия белков хозяин-коронавирус выявляют механизмы панвирусных заболеваний. Наука. 2020 12 04; 370(6521).

Лейтнер А., Бонвин AMJJ, Борчерс CH, Чалкли Р.Дж., Шамот-Рук Дж., Комб CW, Кокс Дж., Донг М.К., Фишер Л., Гётце М., Гоццо Ф.К., Хек А.Дж.Р., Хоопманн М.Р., Хуан Л., Исихама Ю., Джонс А.Р., Калисман Н., Кольбахер О., Мехтлер К., Мориц Р.Л., Нетц Э., Новак П., Петротченко Э., Сали А., Шелтема Р.А., Шмидт С., Шример Д., Синц А., Соботт Ф., Стенгель Ф., Талассинос К., Урлауб Х., Винер Р. , Вискайно Дж. А., Уилкинс М. Р., Раппсильбер Дж.На пути к повышению надежности, прозрачности и доступности масс-спектрометрии с перекрестными связями. Структура. 2020 11 03; 28(11):1259-1268.

Маст Ф. Д., Наваре А.Т., Ван дер Слоот А.М., Куломб-Хантингтон Дж., Раут М.П., ​​Балига Н.С., Каушанский А., Чайт Б.Т., Адерем А., Райс К.М., Сали А., Тайерс М., Эйтчисон Д.Д. Нарушение жизнеобеспечения SARS-CoV-2 и других вирусов за счет синтетической летальности. Джей Селл Биол. 2020 10 05; 219(10).

Квон Й, Кааке Р.М., Эчеверрия И., Суарес М., Каримиан Шамсабади М., Стоунхэм С., Рамирез П.В., Кресс Дж., Сингх Р., Сали А., Кроган Н., Гуателли Дж., Джиа Х.Структурная основа подавления CD4 ВИЧ-1 Nef. Nat Struct Mol Biol. 2020 09; 27(9):822-828.

Ganesan SJ, Feyder MJ, Chemmama IE, Fang F, Rout MP, Chait BT, Shi Y, Munson M, Sali A. Интегративная структура и функция экзоцистного комплекса дрожжей. Белковая наука. 2020 06; 29(6):1486-1501.

Гордон Д.Э., Джанг Г.М., Бухадду М., Сюй Дж., Обернье К., Уайт К.М., О’Мира М.Дж., Резель В.В., Го Дж.З., Свани Д.Л. , Туммино Т.А., Хюттенхайн Р., Кааке Р.М., Ричардс А.Л., Тутункуоглу Б., Фуссард Х., Батра Дж., Хаас К., Модак М., Ким М., Хаас П., Полакко Б.Дж., Браберг Х., Фабиус Дж.М., Экхардт М., Сушерей М., Беннетт М.Дж., Чакир М., МакГрегор М.Дж., Ли К., Мейер Б., Реш Ф., Валлет Т. , Mac Kain A, Miorin L, Moreno E, Naing ZZC, Zhou Y, Peng S, Shi Y, Zhang Z, Shen W, Kirby IT, Melnyk JE, Chorba JS, Lou K, Dai SA, Barrio-Hernandez I, Memon Д., Эрнандес-Армента С., Лю Дж., Мэти С.Дж.П., Перика Т., Пилла К.Б., Ганесан С.Дж., Зальцберг Д.Дж., Ракеш Р., Лю Х, Розенталь С.Б., Кальвиелло Л., Венкатараманан С., Либой-Луго Дж., Линь И., Хуан Х.П. , Лю Ю., Ванкович С.А., Бон М., Сафари М., Угур Ф.С., Кох С., Савар Н.С., Тран К.Д., Шэнджулер Д., Флетчер С.Дж., О’Нил М.С., Кай И., Чанг Дж.С.Дж., Бродхерст Д.Дж., Клиппстен С., Шарп П.П. , Венцелл Н.А., Кузуоглу-Озтюрк Д., Ван Х.И., Тренкер Р., Янг Дж.М., Каверо Д.А., Хайатт Дж., Рот Т.Л., Ратор У., Субраманиан А., Ноак Дж., Хьюберт М., Страуд Р.М., Ф. А.Д. Ранкель, О. С. Розенберг, К.А. , Идекер Т., Крейк К.С., Флор С.Н., Фрейзер Дж.С., Гросс Д.Д., Сали А., Рот Б.Л., Руджеро Д., Тонтон Дж., Кортемме Т., Бельтрао П., Вигнуцци М., Гарсия-Састре А., Шокат К.М., Шойхет Б.К., Кроган Н.Дж. .Карта взаимодействия белков SARS-CoV-2 выявляет мишени для повторного использования лекарств. Природа. 2020 07; 583 (7816): 459-468.

Гордон Д.Э., Джанг Г.М., Бухадду М., Сюй Дж., Обернье К., О’Мира М.Дж., Го Дж.З., Свани Д.Л., Туммино Т.А., Хюттенхайн Р., Кааке Р.М., Ричардс А.Л., Тутункуоглу Б., Фуссард Х., Батра Дж., Хаас К., Modak M, Kim M, Haas P, Polacco BJ, Braberg H, Fabius JM, Eckhardt M, Soucheray M, Bennett MJ, Cakir M, McGregor MJ, Li Q, Naing ZZC, Zhou Y, Peng S, Kirby IT, Melnyk JE , Чорба Дж.С., Лу К., Дай С.А., Шен В., Ши И., Чжан З., Баррио-Эрнандес И., Мемон Д., Эрнандес-Армента С., Мэти СиДж.П., Перика Т., Пилла КБ, Ганесан С.Дж., Зальцберг Д.Дж., Рамачандран Р., Лю Х, Розенталь С.Б., Кальвиелло Л., Венкатараманан С. , Лин Ю., Ванкович С.А., Бон М., Тренкер Р., Янг Дж.М., Каверо Д., Хиатт Дж., Рот Т., Ратор У., Субраманиан А., Ноак Дж., Хьюберт М., Реш Ф. , Валлет Т., Мейер Б., Уайт К.М., Миорин Л., Агард Д., Эмерман М., Руджеро Д., Гарсия-Састре А., Юра Н., фон Застров М., Тонтон Дж., Шварц О., Виньюцци М., д’Энферт С., Мукерджи С. , Якобсон М., Малик Х.С., Фухимори Д.Г., Идекер Т., Крейк К.С., Флор С., Фрейзер Дж.С., Гросс Дж., Сали А., Кортемме Т., Белтрао П., Шокат К., Ш. Ойчет Б.К., Кроган Н.Дж.Карта взаимодействия между белками SARS-CoV-2 и человека показывает мишени для лекарств и потенциальное повторное использование лекарств. bioRxiv. 2020 22 мар.

Gutierrez C, Chemmama IE, Mao H, Yu C, Echeverria I, Block SA, Rychnovsky SD, Zheng N, Sali A, Huang L. Структурная динамика сигналосомы COP9 человека, выявленная с помощью масс-спектрометрии перекрестных связей и интегративного моделирования. Proc Natl Acad Sci U S A. 2020 02 25; 117(8):4088-4098.

Берман Х. М., Адамс П.Д., Бонвин А.А., Берли С.К., Каррагер Б., Чиу В., ДиМайо Ф., Феррин Т.Е., Габаньи М.Дж., Годдард Т.Д., Гриффин П.Р., Хаас Дж., Ханке К.А., Хох Д.К., Хаммер Г., Курису Г., Лоусон К.Л. , Лейтнер А., Маркли Дж.Л., Мейлер Дж., Монтелионе Г.Т., Филлипс Г.Н., Приснер Т., Раппсильбер Дж., Шример Д.К., Шведе Т., Зайдель С.А.М., Струценберг Т.С., Свергун Д.И., Тайхоршид Э., Трюхелла Дж., Валлат Б., Веланкар С., Вуйстер Г.В., Уэбб Б., Уэстбрук Дж.Д., Уайт К.Л., Сали А.Объединение структурных моделей и данных: результаты семинара по архивированию интегративных структур. Структура. 2019 12 03; 27(12):1745-1759.

Saltzberg DJ, Hepburn M, Pilla KB, Schriemer DC, Lees-Miller SP, Blundell TL, Sali A. SSEThread: Интегративная нарезка последовательности ДНК-PKcs на основе данных химического сшивания и водородно-дейтериевого обмена. Прог Биофиз Мол Биол. 2019 10; 147:92-102.

Валлат Б., Уэбб Б., Уэстбрук Дж. , Сали А., Берман Х.М.Архивирование и распространение моделей интегративной структуры. Дж Биомол ЯМР. 2019 июль; 73(6-7):385-398.

Раут М.П., ​​Сали А. Принципы интегративных исследований структурной биологии. Клетка. 2019 05 30; 177(6):1384-1403.

Wu H, Saltzberg DJ, Kratochvil HT, Jo H, Sali A, DeGrado WF. Глутаминовая боковая цепь 13C=18O как непертурбативный ИК-зонд гидратации и сборки амилоидных фибрилл. J Am Chem Soc.2019 05 08; 141(18):7320-7326.

Падаваннил А., Саркар П., Ким С.Дж., Чагатай Т., Джиу Дж., Браутигам К.А., Томчик Д.Р., Сали А., Д’Арси С., Чук Ю.М. Импортин-9 оборачивается вокруг ядра h3A-h3B, действуя как ядерный импортер и шаперон гистонов. Элиф. 2019 03 11; 8.

Зальцберг Д., Гринберг К., Вишванат С., Чеммама И., Уэбб Б., Пелларин Р., Эчеверрия И., Сали А. Моделирование биологических комплексов с использованием платформы интегративного моделирования. Методы Мол Биол. 2019; 2022: 353-377.

Вишванат С., Сали А. Оптимизация представления модели для определения интегративной структуры макромолекулярных ансамблей. Proc Natl Acad Sci U S A. 2019 01 08; 116(2):540-545.

Schneidman-Duhovny D, Khuri N, Dong GQ, Winter MB, Shifrut E, Friedman N, Craik CS, Pratt KP, Paz P, Aswad F, Sali A. Прогнозирование Т-клеточных эпитопов CD4 на основе расщепления антигена, презентации MHCII и Распознавание ТКР.ПЛОС Один. 2018; 13(11):e0206654.

Бономи М., Ханот С., Гринберг К.Х., Сали А., Нилджес М., Вендрусколо М., Пелларин Р. Байесовское взвешивание данных электронной криомикроскопии для интегративного структурного моделирования. Структура. 2019 01 02; 27(1):175-188.e6.

Jishage M, Yu X, Shi Y, Ganesan SJ, Chen WY, Sali A, Chait BT, Asturias FJ, Roeder RG. Архитектура Pol II(G) и молекулярный механизм регуляции транскрипции с помощью Gdown1. Nat Struct Mol Biol. 2018 09; 25(9):859-867.

Холлидей Г.Л., Акива Э., Мэн Э.К., Браун С.Д., Калхун С., Пипер Ю., Сали А., Букер С.Дж., Бэббит ПК. Атлас радикального суперсемейства SAM: дивергентная эволюция функций с использованием домена «подключи и работай». Методы Энзимол. 2018; 606:1-71.

Yoshizawa T, Ali R, Jiou J, Fung HYJ, Burke KA, Kim SJ, Lin Y, Peeples WB, Saltzberg D, Soniat M, Baumhardt JM, Oldenbourg R, Sali A, Fawzi NL, Rosen MK, Chook YM.Рецептор ядерного импорта ингибирует фазовое разделение FUS за счет связывания с несколькими сайтами. Клетка. 2018 04 19; 173(3):693-705.e22.

Валлат Б., Уэбб Б., Уэстбрук Д.Д., Сали А., Берман Х.М. Разработка прототипа системы для архивации интегративных/гибридных структурных моделей биологических макромолекул. Структура. 2018 06 05; 26(6):894-904.e2.

Сингла Дж. , МакКлари К.М., Уайт К.Л., Альбер Ф., Сали А., Стивенс Р.К.Возможности и проблемы построения пространственно-временной многомасштабной модели β-клетки поджелудочной железы человека. Клетка. 2018 03 22; 173(1):11-19.

Ким С.Дж., Фернандес-Мартинес Дж., Нудельман И., Ши Й., Чжан В., Равех Б., Херрикс Т., Слотер Б.Д., Хоган Дж.А., Упла П., Чеммама И.Е., Пелларин Р., Эчеверрия И., Шивараджу М., Чаудхури А.С., Ван Дж., Уильямс Р., Унру Дж. Р., Гринберг Ч., Джейкобс Э. Ю., Ю З., де ла Круз М. Дж., Миронска Р., Стоукс Д. Л., Эйтчисон Дж. Д., Джарролд М. Ф., Гертон Дж. Л., Лудтке С. Дж., Эйки Ч. В., Чайт Б. Т., Сали А., Раут М. П.Интегративная структура и функциональная анатомия комплекса ядерных пор. Природа. 2018 03 22; 555 (7697): 475-482.

Гай А.Дж., Ирани В., Бисон Дж.Г., Уэбб Б., Сали А., Ричардс Дж.С., Рамсленд П.А. Полное протеомное картирование иммунных функций на трехмерные структуры белка Plasmodium. 12.03.2018; 8(1):4355.

Калхун С., Корчинска М., Вихелеки Д.Дж., Сан-Франциско Б., Чжао С., Родионов Д.А., Веттинг М.В., Аль-Обаиди Н.Ф., Лин Х., О’Мира М.Дж., Скотт Д.А., Моррис Д.Х., Рассел Д., Алмо С.К., Остерман А.Л., Герлт Дж.А., Якобсон М.П., ​​Шойхет Б.К., Сали А.Прогнозирование ферментативных путей путем картирования интегративных путей. Элиф. 2018 01 29; 7.

Вишванат С., Чеммама И.Е., Симерманчич П., Сали А. Оценка полноты стохастической выборки для интегративного моделирования макромолекулярных структур. Biophys J. 2017, 05 декабря; 113(11):2344-2353.

Винтер М.Б., Ла Грека Ф., Арасту-Капур С., Кайазза Ф., Симерманчич П., Буххольц Т.Дж., Андерл Дж.Л., Равалин М., Бон М.Ф., Сали А., О’Донохью А.Дж., Крейк К.С.Иммунопротеасомные функции объясняются расхождением в специфичности и регуляции расщепления. Элиф. 2017 11 28; 6.

Уэбб Б. , Вишванат С., Бономи М., Пелларин Р., Гринберг К.Х., Зальцберг Д., Сали А. Интегративное структурное моделирование с помощью платформы интегративного моделирования. Белковая наука. 2018 01; 27(1):245-258.

Джахангири А., Нгуен А., Чандра А., Сидоров М.К., Ягник Г., Рик Дж., Хан С.В., Чен В., Фланиган П.М., Шнейдман-Духовны Д., Масчарак С., Де Лэй М., Имбер Б., Пак К.С., Мацумото К., Лу К. , Бергерс Г., Сали А., Вайс В.А., Аги М.К.Кросс-активирующий комплекс интегрина c-Met/β1 стимулирует метастазирование и инвазивную резистентность при раке. Proc Natl Acad Sci U S A. 2017 10 10; 114(41):E8685-E8694.

Берли С.К., Курису Г., Маркли Д.Л., Накамура Х., Веланкар С., Берман Х.М., Сали А., Шведе Т., Трюхелла Дж. PDB-Dev: прототип системы для депонирования интегративных/гибридных структурных моделей. Структура. 2017 09 05; 25(9):1317-1318.

Трюхелла Дж. , Дафф А.П., Дюран Д., Гэйбл Ф., Гасс Дж.М., Хендриксон В.А., Хура Г.Л., Жак Д.А., Кирби Н.М., Кван А.Х., Перес Дж., Поллак Л., Райан Т.М., Сали А., Шнейдман-Духовны Д., Шведе Т., Свергун Д.И., Сугияма М., Тайнер Дж.А., Вашетт П., Уэстбрук Дж., Уиттен А.Е.Руководство по публикации 2017 г. по структурному моделированию данных малоуглового рассеяния биомолекул в растворе: обновление. Acta Crystallogr D Struct Biol. 01 сентября 2017 г .; 73 (часть 9): 710-728.

Вишванат С., Бономи М., Ким С.Дж., Кленчин В.А., Тейлор К.С., Ябут К.С., Умбрейт Н.Т., Ван Эппс Х.А., Мил Дж., Джонс М.Х., Рассел Д., Веласкес-Мюриэль Д.А., Вини М., Рэймент И., Дэвис Т.Н., Сали А. , Мюллер Э.Г. Молекулярная архитектура ядра тела полюса веретена дрожжей определена с помощью байесовского интегративного моделирования.Мол Биол Селл. 2017 07 ноября; 28(23):3298-3314.

Wang X, Chemmama IE, Yu C, Huszagh A, Xu Y, Viner R, Block SA, Cimermancic P, Rychnovsky SD, Ye Y, Sali A, Huang L. Белок Ecm29, взаимодействующий с протеасомой, разбирает протеасому 26S в ответ на окислительную реакцию. стресс. Дж. Биол. Хим. 2017 09 29; 292(39):16310-16320.

Стекула А., Шлессингер А., Джакомини К.М., Сали А. Концентрированный переносчик нуклеозидов человека 3 (hCNT3, SLC28A3) образует циклический гомотример.Биохимия. 2017 07 11; 56(27):3475-3483.

Хури Н., Зур А.А., Виттвер М.Б., Лин Л., Йи С.В., Сали А., Джакомини К.М. Вычислительное открытие и экспериментальная проверка ингибиторов кишечного транспортера OATP2B1 человека. Модель J Chem Inf. 2017 06 26; 57(6):1402-1413.

Чжоу С.И., Стоддард С.И., Джонстон Дж.Б., Трнка М.Дж., Эчеверрия И., Паловчак Э., Сали А., Бурлингейм А.Л., Ченг Ю., Нарликар Г.Дж.Регуляция Rvb1/Rvb2 доменом в комплексе ремоделирования хроматина INO80 предполагает участие дрожжевых Rvb в качестве шаперонов сборки белка. Отчет ячейки 2017 06 06; 19(10):2033-2044.

Chen Q, Vieth M, Timm DE, Humblet C, Schneidman-Duhovny D, Chemmama IE, Sali A, Zeng W, Lu J, Liu L. Реконструкция 3D-структур антител МЕТ на основе средних значений 2D-класса электронной микроскопии. ПЛОС Один. 2017; 12(4):e0175758.

Чен Э.К., Хури Н., Лян Х., Стекула А., Чиен Х.К., Йи С.В., Хуанг И., Сали А., Джакомини К.М.Открытие конкурентных и неконкурентных лигандов переносчика органических катионов 1 (OCT1; SLC22A1). J Med Chem. 2017 04 13; 60(7):2685-2696.

Ван Х, Симерманчич П, Ю С, Швейцер А, Чопра Н, Энгель Дж. Л., Гринберг С., Хузаг А. С., Бек Ф., Саката Э., Ян Ю., Новицкий Э. Дж., Лейтнер А., Нанни П., Кахраман А., Го Х, Диксон Дж. Э. , Рыхновский С.Д., Эберсолд Р., Баумайстер В., Сали А., Хуанг Л. Молекулярные детали, лежащие в основе динамических структур и регуляции протеасомы 26S человека. Мол клеточная протеомика. 2017 05; 16(5):840-854.

Манна П.Т., Обадо С.О., Бём С., Гаделья С., Сали А., Чайт Б.Т., Рут М.П., ​​Филд М.С. Линейно-специфические белки, необходимые для эндоцитоза в трипаносомах. Дж. Клеточные науки. 2017 04 15; 130(8):1379-1392.

Упла П., Ким С.Дж., Сампаткумар П., Датта К., Кэхилл С.М., Чеммама И.Е., Уильямс Р., Бонанно Дж.Б., Райс В.Дж., Стоукс Д.Л., Коуберн Д., Алмо С.К., Сали А., Раут М.П., ​​Фернандес-Мартинес Дж.Молекулярная архитектура основного компонента мембранного кольца ядерно-порового комплекса. Структура. 2017 03 07; 25(3):434-445.

Уэбб Б., Сали А. Моделирование структуры белков с помощью MODELLER. Методы Мол Биол. 2017; 1654:39-54.

Saltzberg DJ, Broughton HB, Pellarin R, Chalmers MJ, Espada A, Dodge JA, Pascal BD, Griffin PR, Humblet C, Sali A. Байесовский подход с разрешением остатков к количественной интерпретации водородно-дейтериевого обмена с помощью масс-спектрометрии: применение к Характеристика белок-лигандных взаимодействий. J Phys Chem B. 2017 04 20; 121(15):3493-3501.

Фромм П., Сали А. Редакционный обзор: Биофизические и молекулярно-биологические методы. Curr Opin Struct Biol. 2016 10; 40:ix-xi.

Баркан Д.Т., Ченг С.Л., Селино Х., Тран Т.Т., Бхандари А., Крейк С.С., Сали А., Смайт М.Л. Кластеризация богатых дисульфидом пептидов обеспечивает основу для обнаружения попаданий с помощью фагового дисплея: приложение к интерлейкину-23.Биоинформатика BMC. 2016 23 ноября; 17(1):481.

Фернандес-Мартинес Дж., Ким С.Дж., Ши И., Упла П., Пелларин Р., Ганьон М., Чеммама И.Е., Ван Дж., Нудельман И., Чжан В., Уильямс Р., Райс В.Дж., Стоукс Д.Л., Зенклусен Д., Чайт Б.Т., Сали А., Разгром депутата. Структура и функция цитоплазматической платформы экспорта мРНК комплекса ядерных пор. Клетка. 2016 11 17; 167(5):1215-1228.e25.

Уэбб Б. , Сали А. Сравнительное моделирование структуры белков с использованием MODELLER.Curr Protoc Protein Sci. 2016 01 ноября; 86:2.9.1-2.9.37.

Watts JC, Giles K, Saltzberg DJ, Dugger BN, Patel S, Oehler A, Bhardwaj S, Sali A, Prusiner SB. Белок приона морской свинки поддерживает быстрое распространение прионов губчатой ​​энцефалопатии крупного рогатого скота и варианта болезни Крейтцфельдта-Якоба. Дж Вирол. 2016 11 01; 90(21):9558-9569.

Шульце-Гахмен У., Эчеверрия И., Степанович Г., Бай Ю., Лу Х., Шнейдман-Духовны Д., Дудна Д.А., Чжоу К., Сали А., Херли Д.Х.Взгляд на провирусную транскрипцию ВИЧ-1 на основе интегративной структуры и динамики комплекса Tat:AFF4:P-TEFb:TAR. Элиф. 2016 10 12; 5.

Тимни Б.Л., Равех Б., Миронска Р., Триведи Дж.М., Ким С.Дж., Рассел Д., Венте С.Р., Сали А., Раут М.П. Простые правила пассивной диффузии через комплекс ядерных пор. Джей Селл Биол. 2016 10 октября; 215(1):57-76.

Уэбб Б., Сали А. Сравнительное моделирование структуры белков с использованием MODELLER.Curr Protoc Биоинформатика. 2016 06 20; 54:5.6.1—5.6.37.

Ленсинк М.Ф., Веланкар С., Крыштафович А., Хуанг С.Ю., Шнейдман-Духовны Д., Сали А., Сегура Дж., Фернандес-Фуэнтес Н., Вишванат С., Элбер Р., Грудинин С., Попов П., Невеу Э., Ли Х., Бэк М., Парк S, Heo L, Rie Lee G, Seok C, Qin S, Zhou HX, Ritchie DW, Maigret B, Devignes MD, Ghoorah A, Torchala M, Chaleil RA, Bates PA, Ben-Zeev E, Eisenstein M, Negi SS, Венг З., Вревен Т., Пирс Б.Г., Боррман Т.М., Ю Дж., Оксенбайн Ф., Геруа Р., Вангоне А., Родригес Дж.П., ван Зундерт Г., Неллен М., Сюэ Л., Карака Э., Мелькионд А.С., Вишер К., Кастритис П.Л., Бонвин AM, Xu X, Qiu L, Yan C, Li J, Ma Z, Cheng J, Zou X, Shen Y, Peterson LX, Kim HR, Roy A, Han X, Esquivel-Rodriguez J, Kihara D, Yu X, Брюс Н.Дж., Фуллер Дж. К., Уэйд Р.С., Анищенко И., Кундротас П.Дж., Ваксер И.А., Имаи К., Ямада К., Ода Т., Накамура Т., Томии К., Паллара С., Ромеро-Дурана М., Хименес-Гарсия Б., Моал И.Х., Фернандес- Recio J, Joung JY, Kim JY, Joo K, Lee J, Kozakov D, Vajda S, Mottarella S, Hall DR, Beglov D, Mamonov A, Xia B, Bohnuud T, Del Carpio CA, Ichiishi E, Marze Н., Курода Д., Рой Бурман С.С., Грей Дж.Дж., Чермак Э., Кавалло Л., Олива Р., Товчигречко А., Водак С.Дж.Прогнозирование гомопротеиновых и гетеропротеиновых комплексов путем стыковки белков и моделирования на основе матрицы: эксперимент CASP-CAPRI. Белки. 2016 09; 84 Приложение 1:323-48.

Чен З.А., Пелларин Р., Фишер Л., Сали А., Нилджес М., Барлоу П.Н., Раппсилбер Дж. Структура комплемента C3(h3O), выявленная с помощью количественного сшивания/масс-спектрометрии и моделирования. Мол клеточная протеомика. 2016 08; 15(8):2730-43.

Шнейдман-Духовны Д., Хаммель М., Тайнер Дж. А., Сали А.FoXS, FoXSDock и MultiFoXS: структурное моделирование белков и их комплексов с одним и несколькими состояниями на основе профилей SAXS. Нуклеиновые Кислоты Res. 08 июля 2016 г .; 44(W1):W424-9.

Раве Б., Карп Дж. М., Спаркс С., Датта К., Раут М. П., Сали А., Коуберн Д. Механизм скольжения и обмена для быстрого и избирательного транспорта через комплекс ядерных пор. Proc Natl Acad Sci U S A. 3 мая 2016 г .; 113(18):E2489-97.

Sprowl JA, Ong SS, Gibson AA, Hu S, Du G, Lin W, Li L, Bharill S, Ness RA, Stecula A, Offer SM, Diasio RB, Nies AT, Schwab M, Cavaletti G, Schlatter E, Ciarimboli G , Schellens JHM, Isacoff EY, Sali A, Chen T, Baker SD, Sparreboom A, Pabla N.Фосфотирозиновый переключатель регулирует переносчики органических катионов. Нац коммун. 2016 16 марта; 7:10880.

Гринберг К.Х., Коллман Дж., Целтер А., Джонсон Р., МакКосс М. Дж., Дэвис Т.Н., Агард Д.А., Сали А. Структура малого комплекса γ-тубулина на основе крио-ЭМ карты, химических поперечных связей и отдаленно родственной структуры. J Struct Biol. 2016 06; 194(3):303-10.

Чимерманчич П., Вайнкам П., Реттенмайер Т.Дж., Бичманн Л., Киди Д.А., Уолдейс Р.А., Шнейдман-Духовны Д., Демердаш О.Н., Митчелл Дж.С., Уэллс Дж.А., Фрейзер Дж.С., Сали А.CryptoSite: расширение протеома, поддающегося лечению лекарствами, путем характеристики и предсказания загадочных сайтов связывания. Дж Мол Биол. 2016 22 февраля; 428(4):709-719.

Ласатер Э.А., Масси Э.С., Стекула А., Полити Дж., Тан С.К., Смит К.С., Ганторп М., Холмс Дж.П., Чехаб Ф., Сали А., Шах Н.П. Новые устойчивые к ИТК мутации остатка BCR-ABL1 привратника сохраняют чувствительность in vitro к акситинибу. Лейкемия. 2016 06; 30(6):1405-9.

LoPiccolo J, Kim SJ, Shi Y, Wu B, Wu H, Chait BT, Singer RH, Sali A, Brenowitz M, Bresnick AR, Backer JM. Сборка и молекулярная архитектура гомодимера фосфоинозитид-3-киназы p85α. Дж. Биол. Хим. 2015 18 декабря; 290(51):30390-405.

Реттенмайер Т.Дж., Фан Х., Карпиак Дж., Доак А., Сали А., Шойхет Б.К., Уэллс Дж.А. Низкомолекулярные аллостерические модуляторы протеинкиназы PDK1 из структурного докинга. J Med Chem. 2015 22 октября; 58(20):8285-8291.

Ши Ю., Пелларин Р., Фриди П.С., Фернандес-Мартинес Дж., Томпсон М.К., Ли И., Ван К.Дж., Сали А., Раут М.П., ​​Чайт Б.Т.Стратегия анализа архитектур нативных макромолекулярных ансамблей. Нат Методы. 2015 декабрь; 12(12):1135-8.

Робинсон П.Дж., Трнка М.Дж., Пелларин Р., Гринберг К.Х., Бушнелл Д.А., Дэвис Р., Бурлингейм А.Л., Сали А., Корнберг Р.Д. Молекулярная архитектура дрожжевого медиаторного комплекса. Элиф. 2015 24 сентября; 4.

Луо Дж., Цимерманчич П., Вишванат С. , Эбмайер К.С., Ким Б., Дехек М., Раман В., Гринберг К.Х., Пелларин Р., Сали А., Таатьес Д.Дж., Хан С., Раниш Дж.Архитектура общей транскрипции человека и дрожжей и фактор восстановления ДНК TFIIH. Мол Ячейка. 3 сентября 2015 г .; 59(5):794-806.

Джонсон Дж. Р., Сантос С. Д., Джонсон Т., Пипер У., Струмилло М., Вагих О., Сали А., Кроган Н. Дж., Белтрао П. Прогнозирование функционально важных фосфорегуляторных событий в ооцитах Xenopus laevis. PLoS Comput Biol. 2015 авг; 11(8):e1004362.

Рой Чоудхури А., Сикорска Э., Ван ден Бум Дж., Байер П., Попенда Л., Шутковски К., Юрга С., Бономи М., Сали А., Жуков И., Пассамонти С., Нович М.Структурная модель трансмембранного домена билитранслоказы, подтвержденная данными ЯМР и FRET. ПЛОС Один. 2015 г.; 10(8):e0135455.

Картер Л., Ким С.Дж., Шнейдман-Духовны Д., Стер Дж., Понсет-Монтанж Г., Вайс Т.М., Цурута Х. , Прусинер С.Б., Сали А. Комплексы прион-белок-антитело, характеризующиеся малоугловым рассеянием рентгеновских лучей, связанным с хроматографией. Biophys J. 2015, 18 августа; 109(4):793-805.

Смит К.С., Лин К., Стекула А., Сали А., Шах Н.П.Мутации FLT3 D835 придают дифференциальную устойчивость к ингибиторам FLT3 типа II. Лейкемия. 2015 декабрь; 29(12):2390-2.

Сали А., Берман Х.М., Шведе Т., Трюхелла Дж., Клейвегт Г., Берли С.К., Маркли Дж., Накамура Х., Адамс П., Бонвин А.М., Чиу В., Пераро М.Д., Ди Майо Ф., Феррин Т.Е., Грюневальд К., Гутманас А., Хендерсон Р., Хаммер Г., Ивасаки К., Джонсон Г., Лоусон К.Л., Мейлер Дж., Марти-Реном М.А., Монтелионе Г.Т., Нилджес М., Нуссинов Р., Патвардхан А., Раппсилбер Дж., Рид Р.Дж., Сайбил Х., Шредер Г.Ф., Швитерс К.Д., Зайдель CA, Свергун Д., Топф М., Ульрих Э.Л., Веланкар С., Вестбрук Д.Д.Итоги первого семинара Целевой группы по гибридным/интегративным методам wwPDB. Структура. 07 июля 2015 г .; 23(7):1156-67.

Лима К.Д., Сали А., Костич М. Рост редколлегии для постоянно расширяющейся области. Структура. 2015 07 апреля; 23(4):605.

Вершурен Э., Фон Доллен Дж., Симерманчич П., Гулбахче Н., Сали А., Кроган Н.Дж. Оценка крупномасштабных наборов данных масс-спектрометрии аффинной очистки с помощью MiST.Curr Protoc Биоинформатика. 2015 09 марта; 49:8.19.1—8.19.16.

Коллман Дж.М., Гринберг К.Х., Ли С., Мориц М., Целтер А., Фонг К.К., Фернандес Дж.Дж., Сали А., Килмартин Дж., Дэвис Т.Н., Агард Д.А. Замыкание кольца активирует γTuRC дрожжей для видоспецифичной нуклеации микротрубочек. Nat Struct Mol Biol. 2015 февраль; 22(2):132-7.

Политис А., Шмидт С., Тиое Э., Сандеркок А.М., Ласкер К., Гордиенко Ю., Рассел Д., Сали А., Робинсон К.В.Топологические модели гетеромерных белковых сборок по данным масс-спектрометрии: применение к комплексу eIF3:eIF5 дрожжей. хим. биол. 2015 22 января; 22(1):117-28.

Медема М.Х., Чимерманчич П., Сали А., Такано Э., Фишбах М.А. Систематический вычислительный анализ эволюции кластера биосинтетических генов: уроки инженерного биосинтеза. PLoS Comput Biol. 2014 декабрь; 10(12):e1004016.

Эрцбергер Дж.П., Стенгель Ф., Пелларин Р., Чжан С., Шефер Т., Айлетт Ч.С., Симерманчич П., Берингер Д., Сали А., Эберсолд Р., Бан Н.Молекулярная архитектура комплекса инициации трансляции 40S⋅eIF1⋅eIF3. Клетка. 2014 20 ноября; 159(5):1227-1228.

Уэбб Б., Сали А. Сравнительное моделирование структуры белков с использованием MODELLER. Curr Protoc Биоинформатика. 08 сентября 2014 г .; 47:5.6.1-32.

Erzberger JP, Stengel F, Pellarin R, Zhang S, Schaefer T, Aylett CHS, Cimermancic P, Boehringer D, Sali A, Aebersold R, Ban N. Молекулярная архитектура комплекса инициации трансляции 40S⋅eIF1⋅eIF3. Клетка. 2014 08 28; 158(5):1123-1135.

Шнейдман-Духовны Д., Пелларин Р., Сали А. Неопределенность в интегративном структурном моделировании. Curr Opin Struct Biol. 2014 Октябрь; 28:96-104.

Ши Ю., Фернандес-Мартинес Дж., Тиоэ Э., Пелларин Р., Ким С.Дж., Уильямс Р., Шнейдман-Духовны Д., Сали А., Раут М.П., ​​Чайт Б.Т. Структурная характеристика путем сшивки раскрывает подробную архитектуру гептамерного модуля, связанного с коатомером, из комплекса ядерных пор.Мол клеточная протеомика. 2014 ноябрь; 13(11):2927-43.

Бономи М., Пелларин Р., Ким С.Дж., Рассел Д., Сундин Б.А., Риффл М., Яшоб Д., Рамсден Р., Дэвис Т.Н., Мюллер Э.Г., Сали А. Определение структур белковых комплексов на основе байесовской модели резонансной передачи энергии Фёрстера in vivo ( ЛАД) данные. Мол клеточная протеомика. 2014 ноябрь; 13(11):2812-23.

Ким С. Дж., Фернандес-Мартинес Дж., Сампаткумар П., Мартель А., Мацуи Т., Цурута Х., Вайс Т.М., Ши Й., Маркина-Инаррайраеги А., Бонанно Дж.Б., Саудер Дж.М., Берли С.К., Чайт Б.Т., Алмо СК, Раут М.П., ​​Сали А.Интегративное структурно-функциональное картирование нуклеопорина Nup133 указывает на консервативный механизм закрепления на мембране комплекса ядерной поры. Мол клеточная протеомика. 2014 ноябрь; 13(11):2911-26.

Zeng-Elmore X, Gao XZ, Pellarin R, Schneidman-Duhovny D, Zhang XJ, Kozacka KA, Tang Y, Sali A, Chalkley RJ, Cote RH, Chu F. Молекулярная архитектура фоторецепторной фосфодиэстеразы, выясненная с помощью химического сшивания и интегративной моделирование.Дж Мол Биол. 2014 11 ноября; 426(22):3713-3728.

Молнар К.С., Бономи М., Пелларин Р., Клинторн Г.Д., Гонсалес Г., Голдберг С.Д., Гулиан М., Сали А., ДеГрадо В.Ф. Цис-сканирующее дисульфидное перекрестное связывание и байесовское моделирование исследуют трансмембранный сигнальный механизм гистидинкиназы PhoQ. Структура. 2014 02 сентября; 22(9):1239-1251.

Альгрет Р., Фернандес-Мартинес Дж., Ши Й., Ким С.Дж., Пелларин Р., Чимерманчич П., Коше Э., Сали А., Чайт Б.Т., Раут М.П., ​​Докудовская С.Молекулярная архитектура и функция комплекса SEA, модулятора пути TORC1. Мол клеточная протеомика. 2014 ноябрь; 13(11):2855-70.

Cimermancic P, Medema MH, Claesen J, Kurita K, Wieland Brown LC, Mavrommatis K, Pati A, Godfrey PA, Koehrsen M, Clardy J, Birren BW, Takano E, Sali A, Linington RG, Fischbach MA. Взгляд на вторичный метаболизм из глобального анализа прокариотических кластеров биосинтетических генов. Клетка. 2014 17 июля; 158(2):412-421.

Dong GQ, Calhoun S, Fan H, Kalyanaraman C, Branch MC, Mashiyama ST, London N, Jacobson MP, Babbitt PC, Shoichet BK, Armstrong RN, Sali A. Прогнозирование субстратов для глутатионтрансфераз с помощью ковалентной стыковки. Модель J Chem Inf. 2014 23 июня; 54(6):1687-99.

Стрит ТО, Зенг Х, Пелларин Р, Бономи М, Сали А, Келли МДж, Чу Ф, Агард Д.А. Выяснение механизма распознавания субстрата бактериальным молекулярным шапероном Hsp90.Дж Мол Биол. 2014 12 июня; 426(12):2393-404.

Уэбб Б., Ласкер К., Веласкес-Мюриэль Дж., Шнейдман-Духовны Д., Пелларин Р., Бономи М., Гринберг С., Равех Б., Тиоэ Э., Рассел Д., Сали А. Моделирование белков и их сборок с помощью платформы интегративного моделирования. Методы Мол Биол. 2014; 1091:277-95.

Уэбб Б., Сали А. Моделирование структуры белков с помощью MODELLER. Методы Мол Биол. 2014; 1137:1-15.

Spill YG, Kim SJ, Schneidman-Duhovny D, Russel D, Webb B, Sali A, Nilges M. SAXS Merge: автоматизированный статистический метод объединения профилей SAXS с использованием гауссовых процессов. J Синхротронное излучение. 2014 янв; 21 (часть 1): 203-8.

Пипер У., Уэбб Б.М., Донг Г.К., Шнейдман-Духовны Д., Фан Х., Ким С.Дж., Хури Н., Спилл Ю.Г., Вайнкам П., Хаммель М., Тайнер Дж.А., Нильгес М., Сали А. ModBase, база данных аннотированных сравнительных белковых структур модели и сопутствующие ресурсы.Нуклеиновые Кислоты Res. 2014 янв; 42 (проблема с базой данных): D336-46.

Райан С.Дж., Симерманчич П., Шпих З.А., Сали А., Эрнандес Р.Д., Кроган Н.Дж. Сетевая биология высокого разрешения: соединяющая последовательность с функцией. Нат Рев Жене. 2013 декабрь; 14(12):865-79.

Берлин К., Кастаньеда К.А., Шнейдман-Духовны Д., Сали А., Нава-Тудела А., Фушман Д. Восстановление репрезентативного конформационного ансамбля из недостаточно определенных данных о структуре макромолекул.J Am Chem Soc. 2013 06 ноября; 135(44):16595-609.

Мартинес-Хименес Ф., Пападатос Г., Ян Л., Уоллес И.М., Кумар В., Пипер У., Сали А., Браун Дж.Р., Оверингтон Дж.П., Марти-Реном М.А. Целевой прогноз для набора соединений открытого доступа, активных против Mycobacterium tuberculosis. PLoS Comput Biol. 2013; 9(10):e1003253.

Dong GQ, Fan H, Schneidman-Duhovny D, Webb B, Sali A. Оптимизированные атомные статистические потенциалы: оценка белковых интерфейсов и петель.Биоинформатика. 2013 15 декабря; 29(24):3158-66.

Вайнкам П., Сали А. Картирование полимеризации и аллостерии гемоглобина S с использованием точечных мутаций. J Phys Chem B. 2013 24 октября; 117(42):13058-68.

Гобл А.М., Торо Р., Ли Х, Орнелас А., Фан Х., Эсварамурти С., Патсковский Ю., Хиллерих Б., Зайдель Р., Сали А., Шойчет Б.К., Алмо С.К., Сваминатан С., Таннер М.Е., Раушель Ф.М. Дезаминирование 6-аминодезоксифуталозина в биосинтезе менахинона отдаленно родственными ферментами.Биохимия. 2013 г., 17 сентября; 52(37):6525-36.

Хичкок Д.С., Фан Х., Ким Дж., Веттинг М., Хиллерих Б., Зайдель Р.Д., Алмо С.К., Шойхет Б.К., Сали А., Раушель Ф.М. Структурно-ориентированное открытие новых ферментов деаминаз. J Am Chem Soc. 2013 г., 18 сентября; 135(37):13927-33.

Лима К.Д., Сали А., Костич М. Празднование 20-летия структуры. Структура. 03 сентября 2013 г .; 21(9):1477-8.

Шнейдман-Духовны Д., Хаммель М., Тайнер Дж. А., Сали А.Точный расчет профиля SAXS и его оценка с помощью экспериментов по изменению контраста. Biophys J. 2013, 20 августа; 105(4):962-74.

Пандья С., Браун С., Пипер У., Сали А., Данауэй-Мариано Д., Бэббит П.С., Ся И., Аллен К.Н. Последствия вставки домена при дивергенции структуры последовательности в суперскладке. Proc Natl Acad Sci U S A. 3 сентября 2013 г.; 110(36):E3381-7.

Трюхелла Дж., Хендриксон В.А., Клейвегт Г.Дж., Сали А., Сато М., Шведе Т., Свергун Д.И., Тайнер Дж.А., Уэстбрук Дж., Берман Х.М.Отчет рабочей группы wwPDB по малоугловому рассеянию: требования к данным для биомолекулярного моделирования и PDB. Структура. 4 июня 2013 г .; 21(6):875-81.

Уэйт А.Б., Педерсен Б.П., Шлессингер А., Бономи М., Чау Б.Х., Роу-Зурц З., Ризенмай А.Дж., Сали А., Страуд Р.М. Структурная основа чередующегося доступа эукариотического кальций/протонного обменника. Природа. 4 июля 2013 г .; 499 (7456): 107-10.

Ван Дам Т.Дж., Таунсенд М.Дж., Терк М., Шлессингер А., Сали А., Филд М.С., Хюйнен М.А.Эволюция модульного внутрижгутикового транспорта от коатомероподобного предшественника. Proc Natl Acad Sci U S A. 2013, 23 апреля; 110(17):6943-8.

Педерсен Б.П., Кумар Х., Уэйт А.Б., Ризенмай А.Дж., Роу-Зурц З., Чау Б.Х., Шлессингер А., Бономи М., Харрис В., Сали А., Джохри А.К., Страуд Р.М. Кристаллическая структура эукариотического переносчика фосфатов. Природа. 2013 г., 25 апреля; 496 (7446): 533-6.

Гейер Э.Г., Шлессингер А., Фан Х., Гейбл Дж.Э., Ирвин Дж.Дж., Сали А., Джакомини К.М.Открытие лиганда на основе структуры для переносчика больших нейтральных аминокислот 1, LAT-1. Proc Natl Acad Sci U S A. 2013 Apr 02; 110(14):5480-5.

Sampathkumar P, Kim SJ, Upla P, Rice WJ, Phillips J, Timney BL, Pieper U, Bonanno JB, Fernandez-Martinez J, Hakhverdyan Z, Ketaren NE, Matsui T, Weiss TM, Stokes DL, Sauder JM, Burley SK, Сали А, Раут М.П., ​​Алмо СК. Структура, динамика, эволюция и функция основного компонента каркаса в комплексе ядерных пор.Структура. 2013 02 апреля; 21(4):560-71.

Гуттман М., Вайнкам П., Сали А., Ли К.К. Моделирование всего атомного ансамбля для анализа малоуглового рентгеновского рассеяния гликозилированных белков. Структура. 2013 05 марта; 21(3):321-31.

Уорд А.Б., Сали А., Уилсон И.А. Биохимия. Интегративная структурная биология. Наука. 2013 22 февраля; 339 (6122): 913-5.

Пипер У., Шлессингер А., Клоппманн Э., Чанг Г.А., Чжоу Дж.Дж., Дюмон М.Э., Фокс Б.Г., Фромм П., Хендриксон В.А., Малковски М.Г., Рис Д.К., Стоукс Д.Л., Стоуэлл М.Х., Винер М.С., Рост Б., Страуд Р.М., Стивенс Р.С. , Сали А.Координация воздействия структурной геномики на α-спиральный трансмембранный протеом человека. Nat Struct Mol Biol. 2013 февраль; 20(2):135-8.

Виттвер М.Б., Зур А.А., Хури Н., Кидо Ю., Косака А., Чжан Х., Моррисси К.М., Сали А., Хуанг Ю., Джакомини К.М. Открытие сильнодействующих, селективных ингибиторов переносчика 1 (MATE1, SLC47A1) вытеснения многих лекарств и токсинов посредством профилирования отпускаемых по рецепту лекарств и компьютерного моделирования. J Med Chem. 2013 г., 14 февраля; 56(3):781-795.

Фан Х., Хичкок Д.С., Зайдель Р.Д., Хиллерих Б., Лин Х., Алмо С.К., Сали А., Шойхет Б.К., Раушель Ф.М. Присвоение активности птериндезаминазы ферменту с неизвестной функцией на основе моделирования гомологии и докинга. J Am Chem Soc. 2013 16 января; 135(2):795-803.

Шлессингер А., Хури Н., Джакомини К.М., Сали А. Молекулярное моделирование и стыковка лигандов для переносчиков растворенных веществ (SLC).Curr Top Med Chem. 2013; 13(7):843-56.

Weinkam P, Chen YC, Pons J, Sali A. Влияние мутаций на аллостерическое конформационное равновесие. Дж Мол Биол. 2013 г., 08 февраля; 425(3):647-61.

Колб П., Фан К., Гао З.Г., Марко А.С., Сали А., Якобсон К.А. Пределы селективности лигандов от стыковки к моделям: скрининг in silico антагонистов рецептора аденозина A(1). ПЛОС Один. 2012 г.; 7(11):e49910.

Веласкес-Мюриэль Дж., Ласкер К., Рассел Д., Филлипс Дж., Уэбб Б.М., Шнейдман-Духовны Д., Сали А. Сборка макромолекулярных комплексов путем удовлетворения пространственных ограничений по изображениям электронной микроскопии. Proc Natl Acad Sci U S A. 13 ноября 2012 г.; 109(46):18821-6.

Шнейдман-Духовны Д., Росси А., Авила-Сакар А., Ким С.Дж., Веласкес-Мюриэль Дж., Строп П., Лян Х., Крукенберг К.А., Ляо М., Ким Х.М., Собханифар С., Дётч В., Раджпал А., Понс Дж., Агард Д.А. , Ченг Ю, Сали А.Метод определения интегративной структуры белково-белковых комплексов. Биоинформатика. 2012 15 декабря; 28(24):3282-9.

Мартинес-Авила О., Ву С., Ким С.Дж., Ченг Й., Хан Ф., Самудрала Р., Сали А., Хорст Дж.А., Хабелиц С. Самосборка нитевидного амелогенина требует кальция и фосфата: от димеров через наноленты к фибриллам. Биомакромолекулы. 2012 12 ноября; 13(11):3494-502.

Маркли Дж.Л., Акуцу Х., Асакура Т., Бальдус М., Боэленс Р., Бонвин А., Каптейн Р., Бакс А., Безсонова И., Грык М.Р., Хох Ю.С., Коржнев Д.М., Мацеевский М.В., Кейс Д., Чазин В.Дж., Кросс Т.А., Дамес С. , Кесслер Х., Ланге О., Мадл Т., Райф Б., Саттлер М., Элиэзер Д., Фершт А., Форман-Кей Дж., Кей Л.Е., Фрейзер Дж., Гросс Дж., Кортемме Т., Сали А., Фудзивара Т., Гарднер К., Луо Х. , Ризо-Рей Дж., Розен М., Гил Р.Р., Хо К., Рул Г., Гроненборн А.М., Ишима Р., Кляйн-Ситхараман Дж., Танг П., Ван дер Вел П., Сюй Ю., Гжесик С., Хиллер С., Силиг Дж., Лауэ ЭД, Мотт Х., Нитлиспах Д., Барсуков И., Лиан Л.И., Миддлтон Д., Блюменшайн Т., Мур Г., Кэмпбелл И., Шнелл Дж., Ваконакис И.Дж., Уоттс А., Конте М.Р., Мейсон Дж., Пфуль М., Сандерсон М.Р., Крейвен Дж., Уильямсон М., Домингес К., Робертс Г., Гюнтер У., Овердуин М., Вернер Дж., Уильямсон П., Блиндауэр К., Крамп М., Дрисколл П., Френкил Т., Голованов А., Мэтьюз С., Паркинсон Дж., Урин Д., Уильямс М., Нойхаус Д. , Ошкинат Х., Рамос А., Шоу Д.Е., Стейнбек С., Вендрусколо М., Вуйстер Г.В., Уолтерс К.Дж., Вайнштейн Х., Вютрих К., Йокояма С.В поддержку BMRB. Nat Struct Mol Biol. 2012 сен; 19(9):854-60.

Хорст Дж.А., Пипер У., Сали А., Жан Л., Чопра Г., Самудрала Р., Фезерстоун Д.Д. Стратегический целевой анализ белка для разработки лекарств для остановки кариеса. Ад Дент Рез. 2012 сен; 24(2):86-93.

Шлессингер А., Виттвер М.Б., Далин А., Хури Н., Бономи М., Фан Х., Джакомини К.М., Сали А. Высокая селективность переносчика γ-аминомасляной кислоты 2 (GAT-2, SLC6A13), выявленная с помощью структурного подхода.Дж. Биол. Хим. 2 ноября 2012 г.; 287(45):37745-56.

Шнейдман-Духовны Д., Ким С.Дж., Сали А. Интегративное структурное моделирование с профилями малоуглового рассеяния рентгеновских лучей. BMC Struct Biol. 2012 г., 16 июля; 12:17.

Sampathkumar P, Kim SJ, Manglicmot D, Bain KT, Gilmore J, Gheyi T, Phillips J, Pieper U, Fernandez-Martinez J, Franke JD, Matsui T, Tsuruta H, Atwell S, Thompson DA, Emtage JS, Wasserman SR, Раут М.П., ​​Сали А., Саудер Дж.М., Алмо СК, Берли СК.Атомная структура домена-мишени комплекса ядерной поры гомолога Nup116 дрожжей Candida glabrata. Белки. 2012 август; 80(8):2110-6.

Тринидад Дж. К., Баркан Д. Т., Галледж Б. Ф., Талхаммер А., Сали А., Шёпфер Р., Бурлингейм А. Л. Глобальная идентификация и характеристика как O-GlcNAcylation, так и фосфорилирования в синапсах мышей. Мол клеточная протеомика. 2012 август; 11(8):215-29.

Браберг Х., Уэбб Б.М., Тиоэ Э., Пипер У., Сали А., Мадхусудхан М.С.SALIGN: веб-сервер для выравнивания нескольких белковых последовательностей и структур. Биоинформатика. 2012 01 августа; 28(15):2072-3.

Кламмт С., Масленников И., Байрхубер М., Эйхманн С., Ваджпай Н., Чиу Э.Дж., Блейн К.Ю., Эскивис Л., Квон Дж.Х., Балана Б., Пипер У., Сали А., Слезингер П.А., Квятковски В., Риек Р., Чоу С. Легкий позвоночник определение структуры мембранных белков человека методом ЯМР-спектроскопии. Нат Методы. 2012 20 мая; 9(8):834-9.

Вайнкам П., Понс Дж., Сали А.Структурная модель аллостерии предсказывает связь между удаленными сайтами. Proc Natl Acad Sci U S A. 2012, 27 марта; 109(13):4875-80.

Пуиздар В., Зайц Т., Зеровник Э., Ренко М., Пипер У., Эсвар Н., Сали А., Доленц И., Турк В. Биохимическая характеристика и структурное моделирование варианта 2 катепсина Е человека по сравнению с белком дикого типа. биол хим. 2012 март; 393(3):177-86.

Фернандес-Мартинес Дж., Филлипс Дж., Секедат М.Д., Диас-Авалос Р., Веласкес-Мюриэль Дж., Франке Д.Д., Уильямс Р., Стоукс Д.Л., Чайт Б.Т., Сали А., Раут М.П.Структурно-функциональное картирование гептамерного модуля в комплексе ядерной поры. Джей Селл Биол. 20 февраля 2012 г .; 196(4):419-34.

Хендерсон Р., Сали А., Бейкер М.Л., Каррагер Б., Девкота Б., Даунинг К.Х., Эгельман Э.Х., Фенг З., Фрэнк Дж., Григорьев Н., Цзян В., Людтке С.Дж., Медалия О., Пенчек П.А., Розенталь П.Б., Россманн М.Г., Шмид М.Ф. , Шредер Г.Ф., Стивен А.С., Стоукс Д.Л., Уэстбрук Д.Д., Риггерс В., Ян Х., Янг Дж., Берман Х.М., Чиу В., Клейвегт Г.Дж., Лоусон К.Л. Итоги первого совещания рабочей группы по валидации электронной микроскопии.Структура. 2012 г., 08 февраля; 20(2):205-14.

Ласкер К., Фёрстер Ф., Бон С., Вальцтоэни Т., Вилла Э., Унвердорбен П., Бек Ф., Эберсолд Р., Сали А., Баумайстер В. Молекулярная архитектура голокомплекса протеасомы 26S, определяемая интегративным подходом. Proc Natl Acad Sci U S A. 31 января 2012 г .; 109(5):1380-7.

Рассел Д., Ласкер К., Уэбб Б., Веласкес-Мюриэль Дж., Тиое Э., Шнейдман-Духовны Д., Петерсон Б., Сали А.Собираем части вместе: программное обеспечение платформы интегративного моделирования для определения структуры макромолекулярных ансамблей. PLoS биол. 2012 январь; 10(1):e1001244.

Ласкер К., Веласкес-Мюриэль Дж. А., Уэбб Б. М., Ян З., Феррин Т. Е., Сали А. Структуры сборки макромолекул с помощью сравнительного моделирования и электронной микроскопии. Методы Мол Биол. 2012 г.; 857:331-50.

Фан Х., Ирвин Дж.Дж., Сали А.Скрининг виртуального лиганда в сравнении со сравнительными моделями структуры белка. Методы Мол Биол. 2012 г.; 819:105-26.

Ягер С., Симерманчич П., Гульбахче Н., Джонсон Дж. Р., Макговерн К. Е., Кларк С. К., Шейлз М., Мерсенн Г., Паче Л., Ли К., Эрнандес Х., Джанг Г. М., Рот С. Л., Акива Э., Марлетт Дж., Стивенс М., Д. Орсо И., Фернандес Дж., Фэйи М., Махон С., О’Донохью А.Дж., Тодорович А., Моррис Дж.Х., Малтби Д.А., Альбер Т., Кэгни Г., Бушман Ф.Д., Янг Дж.А., Чанда С.К., Сандквист В.И., Кортемме Т., Эрнандес Р.Д., Craik CS, Burlingame A, Sali A, Frankel AD, Krogan NJ.Глобальный ландшафт белковых комплексов ВИЧ-человека. Природа. 2011 21 декабря; 481 (7381): 365-70.

Jäger S, Kim DY, Hultquist JF, Shindo K, LaRue RS, Kwon E, Li M, Anderson BD, Yen L, Stanley D, Mahon C, Kane J, Franks-Skiba K, Cimermancic P, Burlingame A, Sali A, Крейк С.С., Харрис Р.С., Гросс Д.Д., Кроган Н.Дж. Vif перехватывает CBF-β, чтобы расщепить APOBEC3G и способствовать заражению ВИЧ-1. Природа. 2011 21 декабря; 481 (7381): 371-5.

Патаре Г.Р., Надь И., Бон С., Унвердорбен П., Хуберт А., Кёрнер Р., Никелл С., Ласкер К., Сали А., Тамура Т., Нишиока Т., Фёрстер Ф., Баумайстер В., Брахер А.Протеасомная субъединица Rpn6 представляет собой молекулярный зажим, удерживающий вместе ядро ​​и регуляторные субкомплексы. Proc Natl Acad Sci U S A. 3 января 2012 г.; 109(1):149-54.

Fan H, Schneidman-Duhovny D, Irwin JJ, Dong G, Shoichet BK, Sali A. Статистический потенциал для моделирования и ранжирования белок-лигандных взаимодействий. Модель J Chem Inf. 2011 27 декабря; 51(12):3078-92.

Герлт Дж. А., Аллен К. Н., Алмо С. К., Армстронг Р. Н., Бэббит П. С., Кронан Дж. Э., Данауэй-Мариано Д., Имкер Х. Дж., Якобсон М. П., Минор В., Поултер К. Д., Раушель Ф. М., Сали А., Шойхет Б. К., Свидлер Дж. В.Инициатива ферментных функций. Биохимия. 2011 22 ноября; 50(46):9950-62.

Лима С., Сали А., Костич М. Структура соответствует мембране. Структура. 2011 12 октября; 19(10):1347.

Ян З., Ласкер К., Шнейдман-Духовны Д., Уэбб Б., Хуанг К.С., Петтерсен Э.Ф., Годдард Т.Д., Мэн Э.К., Сали А., Феррин Т.Э. UCSF Chimera, MODELLER и IMP: интегрированная система моделирования. J Struct Biol. 2012 сен; 179(3):269-78.

Карлссон Дж., Коулман Р.Г., Сетола В., Ирвин Дж.Дж., Фан Х., Шлессингер А., Сали А., Рот Б.Л., Шойхет Б.К. Открытие лиганда на основе модели гомологии дофаминового рецептора D3 и кристаллической структуры. Nat Chem Biol. 2011 г., 18 сентября; 7(11):769-78.

Шлессингер А., Гейер Э., Фан Х., Ирвин Дж. Дж., Шойхет Б. К., Джакомини К. М., Сали А. Открытие рецептурных препаратов на основе структуры, которые взаимодействуют с переносчиком норадреналина, NET.Proc Natl Acad Sci U S A. 2011, 20 сентября; 108(38):15810-5.

Гобл А.М., Фан Х., Сали А., Раушель FM. Открытие цитокининдезаминазы. ACS Chem Biol. 2011 21 октября; 6(10):1036-40.

Tjioe E, Lasker K, Webb B, Wolfson HJ, Sali A. MultiFit: веб-сервер для сопоставления нескольких белковых структур с их картой плотности электронной микроскопии. Нуклеиновые Кислоты Res. 2011 июль; 39 (проблема веб-сервера): W167-70.

Филд МС, Сали А, Раут МП. Эволюция: В запое — BAR, ESCRT, COP и, наконец, получение пальто. Джей Селл Биол. 2011 13 июня; 193(6):963-72.

Докудовская С., Вахарт Ф., Шлессингер А., Пипер У., Девос Д.П., Кристеа И.М., Уильямс Р., Саламеро Дж., Чайт Б.Т., Сали А., Филд М.С., Раут М.П., ​​Дарджемонт С. Консервативный коатомерный комплекс, динамически содержащий Sec13 и Seh2 ассоциируется с вакуолью у Saccharomyces cerevisiae.Мол клеточная протеомика. 2011 июнь; 10(6):М110.006478.

Sampathkumar P, Gheyi T, Miller SA, Bain KT, Dickey M, Bonanno JB, Kim SJ, Phillips J, Pieper U, Fernandez-Martinez J, Franke JD, Martel A, Tsuruta H, Atwell S, Thompson DA, Emtage JS, Вассерман С.Р., Раут М.П., ​​Сали А., Саудер Дж.М., Берли С.К. Структура С-концевого домена Saccharomyces cerevisiae Nup133, компонента комплекса ядерных пор. Белки. 2011 май; 79(5):1672-7.

Камат С.С., Багариа А., Кумаран Д., Холмс-Хэмптон Г.П., Фан Х., Сали А., Саудер Дж.М., Берли С.К., Линдал П.А., Сваминатан С., Раушель Ф.М.Каталитический механизм и трехмерная структура адениндезаминазы. Биохимия. 2011 22 марта; 50(11):1917-27.

Камат С.С., Фан Х., Саудер Дж.М., Берли С.К., Шойхет Б.К., Сали А., Раушель Ф.М. Ферментативное дезаминирование эпигенетического основания N-6-метиладенина. J Am Chem Soc. 2011 23 февраля; 133(7):2080-3.

Уэбб Б., Ласкер К., Шнейдман-Духовны Д., Тиое Э., Филлипс Дж., Ким С.Дж., Веласкес-Мюриэль Дж., Рассел Д., Сали А.Моделирование белков и их сборок с помощью платформы интегративного моделирования. Методы Мол Биол. 2011 г.; 781:377-97.

Пипер У., Уэбб Б.М., Баркан Д.Т., Шнейдман-Духовны Д., Шлессингер А., Браберг Х., Ян З., Мэн Э.К., Петтерсен Э.Ф., Хуанг К.С., Датта Р.С., Сампаткумар П., Мадхусудхан М.С., Шоландер К., Феррин Т.Е., Берли С.К., Сали А. ModBase, база данных аннотированных сравнительных моделей структуры белков и связанных ресурсов. Нуклеиновые Кислоты Res.2011 январь; 39 (проблема с базой данных): D465-74.

Ласкер К., Сали А., Вольфсон Х.Дж. Определение структур сборки макромолекул путем стыковки молекул и подгонки к карте электронной плотности. Белки. 2010 15 ноября; 78(15):3205-11.

Kelly L, Fukushima H, Karchin R, Gow JM, Chinn LW, Pieper U, Segal MR, Kroetz DL, Sali A. Функциональные горячие точки в АТФ-связывающих доменах транспортера кассеты связывания нуклеотидов.Белковая наука. 2010 ноябрь; 19(11):2110-21.

Чен Л., Павликовски Б., Шлессингер А., Мор С.С., Страйк Д., Джонс С.Дж., Портман М.А., Чен Э., Феррин Т.Е., Сали А., Джакомини К.М. Роль переносчика органических катионов 3 (SLC22A3) и его миссенс-вариантов в фармакологическом действии метформина. Фармакогенетическая геномика. 2010 ноябрь; 20(11):687-99.

Sampathkumar P, Lu F, Zhao X, Li Z, Gilmore J, Bain K, Rutter ME, Gheyi T, Schwinn KD, Bonanno JB, Pieper U, Fajardo JE, Fiser A, Almo SC, Swaminathan S, Chance MR, Baker D , Этвелл С., Томпсон Д.А., Эмтадж Дж.С., Вассерман С.Р., Сали А., Саудер Дж.М., Берли С.К.Структура предполагаемого BenF-подобного порина из Pseudomonas fluorescens Pf-5 при разрешении 2,6 Å. Белки. 2010 01 ноября; 78(14):3056-62.

Шнейдман-Духовны Д., Хаммель М., Сали А. Стыковка макромолекул, ограниченная профилем малоуглового рассеяния рентгеновских лучей. J Struct Biol. 2011 март; 173(3):461-71.

Sampathkumar P, Ozyurt SA, Do J, Bain KT, Dickey M, Rodgers LA, Gheyi T, Sali A, Kim SJ, Phillips J, Pieper U, Fernandez-Martinez J, Franke JD, Martel A, Tsuruta H, Atwell S, Томпсон Д.А., Эмтадж Дж.С., Вассерман С.Р., Раут М.П., ​​Саудер Дж.М., Берли С.К.Структуры аутопротеолитического домена из компонента комплекса ядерных пор Saccharomyces cerevisiae, Nup145. Белки. 2010 июнь; 78(8):1992-8.

Шнейдман-Духовны Д., Хаммель М., Сали А. FoXS: веб-сервер для быстрого расчета и подбора профилей SAXS. Нуклеиновые Кислоты Res. 2010 июль; 38 (проблема с веб-сервером): W540-4.

Ласкер К., Филлипс Дж.Л., Рассел Д., Веласкес-Мюриэль Дж., Шнейдман-Духовны Д., Тиое Э., Уэбб Б., Шлезингер А., Сали А.Интегративное моделирование структуры макромолекулярных ансамблей по данным протеомики. Мол клеточная протеомика. 2010 август; 9(8):1689-702.

Баркан Д.Т., Хостеттер Д.Р., Махрус С., Пипер У., Уэллс Дж.А., Крейк С.С., Сали А. Прогнозирование субстратов протеаз с использованием особенностей последовательности и структуры. Биоинформатика. 2010 15 июля; 26(14):1714-22.

Ферстер Ф., Ласкер К., Никелл С., Сали А., Баумайстер В.К интегрированной структурной модели протеасомы 26S. Мол клеточная протеомика. 2010 август; 9(8):1666-77.

Грусвиц Ф., Чаудхари С., Хо Д.Д., Шлессингер А., Пезешки Б., Хо К.М., Сали А., Вестхофф К.М., Страуд Р.М. Функция резус-фактора человека на основе структуры RhCG при 2,1 А. Proc Natl Acad Sci U S A. 2010 May 25; 107(21):9638-43.

Шлессингер А., Матссон П., Шима Дж. Э., Пипер Ю., Йи С. В., Келли Л., Апельцин Л., Страуд Р. М., Феррин Т. Е., Джакомини К. М., Сали А.Сравнение переносчиков растворенных веществ у человека. Белковая наука. 2010 март; 19(3):412-28.

Дэвис Ф.П., Сали А. Перекрытие участков связывания малых молекул и белков в семействах белковых структур. PLoS Comput Biol. 2010 05 февраля; 6(2):e1000668.

Тейлор Д.Дж., Девкота Б., Хуанг А.Д., Топф М., Нараянан Э., Сали А., Харви С.К., Фрэнк Дж. Комплексная молекулярная структура эукариотической рибосомы.Структура. 9 декабря 2009 г .; 17(12):1591-1604.

Fan H, Irwin JJ, Webb BM, Klebe G, Shoichet BK, Sali A. Экраны стыковки молекул с использованием сравнительных моделей белков. Модель J Chem Inf. 2009 ноябрь; 49(11):2512-27.

Кроец Д.Л., Ахитув Н., Бурхард Э.Г., Го С., Сали А., Джакомини К.М. Институциональный профиль: Центр фармакогеномики Калифорнийского университета: на стыке геномики, биологических механизмов и лекарственной терапии.Фармакогеномика. 2009 г., октябрь; 10(10):1569-76.

Келли Л., Пипер У., Эсвар Н., Хейс Ф.А., Ли М., Роу-Зурц З., Кроец Д.Л., Джакомини К.М., Страуд Р.М., Сали А. Обзор интегральных альфа-спиральных мембранных белков. J Struct Funct Genomics. 2009 декабрь; 10(4):269-80.

Лезон Т.Р., Сали А., Бахар И. Глобальные движения комплекса ядерных пор: понимание моделей упругих сетей. PLoS Comput Biol.2009 сен; 5(9):e1000496.

Фёрстер Ф., Ласкер К., Бек Ф., Никелл С., Сали А., Баумайстер В. Атомная модель подкомплекса ядерной частицы AAA-АТФазы / 20S протеасомы 26S. Biochem Biophys Res Commun. 2009 г., 16 октября; 388(2):228-33.

Мадхусудхан М.С., Уэбб Б.М., Марти-Реном М.А., Эсвар Н., Сали А. Выравнивание множественных белковых структур на основе особенностей последовательности и структуры. Белок Eng Des Sel.2009 сен; 22(9):569-74.

Никелл С., Бек Ф., Шерес С.Х., Коринек А., Фёрстер Ф., Ласкер К., Михалаке О., Сун Н., Надь И., Сали А., Плицко Дж.М., Каразо Дж.М., Манн М., Баумайстер В. Взгляд на молекулярную архитектуру 26S протеасома. Proc Natl Acad Sci U S A. 21 июля 2009 г .; 106(29):11943-7.

Деграсс Дж. А., Дюбуа К. Н., Девос Д., Сигел Т. Н., Сали А., Филд М. С., Раут М. П., Чайт Б. Т. Доказательства общей архитектуры комплекса ядерных пор, сохранившейся от последнего общего эукариотического предка.Мол клеточная протеомика. 2009 сен; 8(9):2119-30.

Петерсон М.Е., Чен Ф., Савен Дж.Г., Роос Д.С., Бэббит П.С., Сали А. Эволюционные ограничения структурного сходства ортологов и паралогов. Белковая наука. 2009 июнь; 18(6):1306-15.

Пандей К.С., Баркан Д.Т., Сали А., Розенталь П.Дж. Регуляторные элементы в продомене фальципаина-2, цистеиновой протеазы малярийного паразита Plasmodium falciparum.ПЛОС Один. 2009 27 мая; 4(5):e5694.

Орти Л., Карбахо Р.Дж., Пипер У., Эсвар Н., Маурер С.М., Рай А.К., Тейлор Г., Тодд М.Х., Пинеда-Лусена А., Сали А., Марти-Реном М.А. Ядро для открытия лекарств от тропических болезней с открытым исходным кодом. PLoS Negl Trop Dis. 2009 г.; 3(4):е418.

Форнес О., Арагес Р., Эспадалер Дж., Марти-Реном М.А., Сали А., Олива Б. ModLink+: улучшение распознавания складок за счет белок-белковых взаимодействий.Биоинформатика. 2009 г., 15 июня; 25(12):1506-12.

Орти Л., Карбахо Р.Дж., Пипер У., Эсвар Н., Маурер С.М., Рай А.К., Тейлор Г., Тодд М.Х., Пинеда-Лусена А., Сали А., Марти-Реном М.А. Ядро Инициативы по тропическим болезням. Нац биотехнолог. 2009 апрель; 27(4):320-1.

Ласкер К., Топф М., Сали А., Вольфсон Х.Дж. Выводная оптимизация для одновременной подгонки нескольких компонентов к карте криоЭМ их сборки.Дж Мол Биол. 2009 г., 24 апреля; 388(1):180-94.

Пипер У., Чан Р., Сефферник Дж.Дж., Браун С.Д., Гласнер М.Е., Келли Л., Эсвар Н., Саудер Дж.М., Бонанно Дж.Б., Сваминатан С., Берли С.К., Чжэн Х, Шанс М.Р., Алмо С.К., Герлт Д.А., Раушель Ф.М., Джейкобсон М.П. , Babbitt PC, Sali A. Целевой выбор и аннотация для структурной геномики надсемейств амидогидролаз и енолаз. J Struct Funct Genomics. 2009 апрель; 10(2):107-25.

Рассел Д., Ласкер К., Филлипс Дж., Шнейдман-Духовны Д., Веласкес-Мюриэль Дж. А., Сали А.Структурная динамика макромолекулярных процессов. Curr Opin Cell Biol. 2009 г., февраль; 21(1):97-108.

Шведе Т., Сали А., Хониг Б., Левитт М., Берман Х.М., Джонс Д., Бреннер С.Е., Берли С.К., Дас Р., Дохолян Н.В., Данбрэк Р.Л., Фиделис К., Физер А., Годзик А., Хуан Ю.Дж., Хамблет С., Якобсон М.П. , Иоахимиак А., Кристек С.Р., Кортемме Т., Крыштафович А., Монтелионе Г.Т., Моулт Дж., Мюррей Д., Санчес Р., Сосник Т.Р., Стэндли Д.М., Стоуч Т., Вайда С., Васкес М., Вестбрук Д.Д., Уилсон И.А.Итоги семинара по применению белковых моделей в биомедицинских исследованиях. Структура. 2009 г., 13 февраля; 17(2):151-9.

Страуд Р.М., Чоу С., Холтон Дж., Кабак Х.Р., Квятковски В., Минор Д.Л., Риек Р., Сали А., Штальберг Х., Харрис В. Сводка годового отчета о ходе работы за 2007 г. Центра структур мембранных белков. J Struct Funct Genomics. 2009 апрель; 10(2):193-208.

Ли М., Хейс Ф.А., Роу-Зурц З., Вуонг Л., Келли Л., Хо К.М., Роббинс Р.М., Пипер У., О’Коннелл Д.Д., Мирке Л.Дж., Джакомини К.М., Сали А., Страуд Р.М.Выбор оптимальных эукариотических интегральных мембранных белков для определения структуры путем быстрой экспрессии и скрининга солюбилизации. Дж Мол Биол. 2009 г., 23 января; 385(3):820-30.

Хейс Ф.А., Роу-Зурц З., Ли М., Келли Л., Грусвиц Ф., Сали А., Страуд Р.М. Рациональный скрининг экспрессии белка интегральной мембраны эукариот и солюбилизации для определения структуры. J Struct Funct Genomics. 2009 март; 10(1):9-16.

Пипер У., Эсвар Н., Уэбб Б.М., Эрамиан Д., Келли Л., Баркан Д.Т., Картер Х., Манку П., Карчин Р., Марти-Реном М.А., Дэвис Ф.П., Сали А.MODBASE, база данных аннотированных сравнительных моделей структуры белков и связанных ресурсов. Нуклеиновые Кислоты Res. 2009 г., январь; 37 (проблема с базой данных): D347-54.

Агуэро Ф., Аль-Лазикани Б., Аслетт М., Берриман М., Бакнер Ф.С., Кэмпбелл Р.К., Кармона С., Каррутерс И.М., Чан А.В., Чен Ф., Кроутер Г.Дж., Дойл М.А., Герц-Фаулер С., Хопкинс А.Л., Макаллистер Г., Нвака С., Оверингтон Дж. П., Пейн А., Паолини Г.В., Пипер У., Ральф С.А., Рихерс А., Роос Д.С., Сали А., Шанмугам Д., Сузуки Т., Ван Воорхис В.К., Верлинде С.Л.Геномная приоритизация целевых лекарственных средств: база данных TDR Targets. Nat Rev Drug Discov. 2008 11; 7(11):900-7.

Эрамиан Д., Эсвар Н., Шен М.Ю., Сали А. Насколько хорошо можно предсказать точность сравнительных моделей структуры белка? Белковая наука. 2008 ноябрь; 17(11):1881-93.

Махрус С., Тринидад Дж. К., Баркан Д. Т., Сали А., Бурлингейм А. Л., Уэллс Дж. А. Глобальное секвенирование сайтов протеолитического расщепления при апоптозе путем специфического мечения N-концов белка.Клетка. 2008 г., 05 сентября; 134(5):866-76.

Чианг Р.А., Сали А., Бэббит П.С. Эволюционно законсервированные субструктуры субстрата для автоматического аннотирования надсемейств ферментов. PLoS Comput Biol. 2008 01 августа; 4(8):e1000142.

Фёрстер Ф., Уэбб Б., Крукенберг К.А., Цурута Х., Агард Д.А., Сали А. Интеграция данных малоуглового рассеяния рентгеновских лучей в структурное моделирование белков и их сборок.Дж Мол Биол. 2008 г., 17 октября; 382(4):1089-106.

Серышева И.И., Лудтке С.Дж., Бейкер М.Л., Конг Ю., Топф М., Эрамиан Д., Сали А., Гамильтон С.Л., Чиу В. Модели доменов на основе электронной криомикроскопии с субнанометровым разрешением для цитоплазматической области канала RyR скелетных мышц. Proc Natl Acad Sci U S A. 2008 г., 15 июля; 105(28):9610-5.

Бут Ч.Р., Мейер А.С., Конг Ю., Топф М., Сали А., Лудтке С.Дж., Чиу В., Фридман Дж.Механизм закрытия крышки у эукариотического шаперонина TRiC/CCT. Nat Struct Mol Biol. 2008 июль; 15(7):746-53.

Эспадалер Дж., Эсвар Н., Керол Э., Авилес Ф.Х., Сали А., Марти-Реном М.А., Олива Б. Прогнозирование функции фермента путем объединения сходства последовательностей и белковых взаимодействий. Биоинформатика BMC. 2008 г. 27 мая; 9:249.

Крукенберг К.А., Фёрстер Ф., Райс Л.М., Сали А., Агард Д.А. Множественные конформации Е.coli Hsp90 в растворе: понимание конформационной динамики Hsp90. Структура. 2008 май; 16(5):755-65.

Карчин Р., Агарвал М., Сали А., Коуч Ф., Битти М.С. Классификация вариантов неопределенной значимости в BRCA2 с отношением правдоподобия белка. Рак Информ. 2008 г.; 6:203-16.

Чандрамули П., Топф М., Менетре Дж.Ф., Эсвар Н., Каннон Дж.Дж., Гутелл Р.Р., Сали А., Эйки К.В. Структура рибосомы 80S млекопитающих в положении 8.7 Разрешение. Структура. 2008 апрель; 16(4):535-48.

Андерсон С.М., Коркин Д., Смит Д.Л., Маковец С., Зайдель Дж.Дж., Сали А., Блэкберн Э.Х. Tel2 опосредует активацию и локализацию киназы ATM/Tel1 в двухцепочечном разрыве. Гены Дев. 2008 01 апреля; 22(7):854-9.

Консорциум структурной геномики, Китайский консорциум структурной геномики, Северо-восточный консорциум структурной геномики, Грэслунд С., Нордлунд П., Вайгельт Дж., Халлберг Б.М., Брей Дж., Гилеади О., Кнапп С., Опперманн У., Эрроусмит С., Хуэй Р., Мин Дж., дхе-Паганон S, Park HW, Savchenko A, Yee A, Edwards A, Vincentelli R, Cambillau C, Kim R, Kim SH, Rao Z, Shi Y, Terwilliger TC, Kim CY, Hung LW, Waldo GS, Peleg Y, Albeck S, Унгер Т., Дым О., Прилуски Дж., Суссман Дж.Л., Стивенс Р.К., Лесли С.А., Уилсон И.А., Йоахимиак А., Колларт Ф., Дементьева И., Доннелли М.И., Эшенфельдт В.Х., Ким Ю., Столс Л., Ву Р., Чжоу М., Берли С.К. , Emtage JS, Sauder JM, Thompson D, Bain K, Luz J, Gheyi T, Zhang F, Atwell S, Almo SC, Bonanno JB, Fiser A, Swaminathan S, Studier FW, Chance MR, Sali A, Acton TB, Xiao Р., Чжао Л., Ма Л.С., Хант Дж.Ф., Тонг Л., Каннингем К., Иноуе М., Андерсон С., Джанджуа Х., Шастри Р., Хо С.К., Ван Д., Ван Х., Цзян М., Монтелионе Г.Т., Стюарт Д.И., Оуэнс Р.Дж., Даенке С., Шютц А., Хайнеманн У., Йокояма С., Бюссов К., Гунсалус К.С.Производство и очистка белков. Нат Методы. 2008 г., февраль; 5(2):135-46.

Топф М., Ласкер К., Уэбб Б., Вольфсон Х., Чиу В., Сали А. Подгонка и уточнение структуры белка под контролем плотности крио-ЭМ. Структура. 2008 г., февраль; 16(2):295-307.

Альбер Ф., Фёрстер Ф., Коркин Д., Топф М., Сали А. Объединение разнообразных данных для определения структуры макромолекулярных ансамблей. Анну Рев Биохим.2008 г.; 77:443-77.

Эсвар Н., Эрамиан Д., Уэбб Б., Шен М.Ю., Сали А. Моделирование структуры белка с помощью MODELLER. Методы Мол Биол. 2008 г.; 426:145-59.

Робинсон К.В., Сали А., Баумайстер В. Молекулярная социология клетки. Природа. 2007 г., 13 декабря; 450 (7172): 973-82.

Алмо С.К., Бонанно Дж.Б., Саудер Дж.М., Эмтаге С., Дилоренцо Т.П., Малашкевич В., Вассерман С.Р., Сваминатан С., Эсварамурти С., Агарвал Р., Кумаран Д., Мадеговда М., Рагумани С., Патсковский Ю., Альварадо Дж., Рамагопал Ю.А., Фабер- Барата Дж., Шанс М.Р., Сали А., Фисер А., Чжан З.И., Лоуренс Д.С., Берли С.К.Структурная геномика протеинфосфатаз. J Struct Funct Genomics. 2007 сен; 8(2-3):121-40.

Баджадж К., Мадхусудхан М.С., Адкар Б.В., Чакрабарти П., Рамакришнан С., Сали А., Варадараджан Р. Стереохимические критерии прогнозирования влияния мутаций пролина на стабильность белка. PLoS Comput Biol. 2007 декабрь; 3(12):e241.

Альбер Ф., Докудовская С., Винхофф Л.М., Чжан В., Киппер Дж., Девос Д., Супрапто А., Карни-Шмидт О., Уильямс Р., Чайт Б.Т., Раут М.П., ​​Сали А.Определение архитектуры макромолекулярных ансамблей. Природа. 2007 г., 29 ноября; 450(7170):683-94.

Альбер Ф., Докудовская С., Винхофф Л.М., Чжан В., Киппер Дж., Девос Д., Супрапто А., Карни-Шмидт О., Уильямс Р., Чайт Б.Т., Сали А., Раут М.П. Молекулярная архитектура комплекса ядерной поры. Природа. 2007 г., 29 ноября; 450(7170):695-701.

Эсвар Н., Уэбб Б., Марти-Реном М.А., Мадхусудхан М.С., Эрамиан Д., Шен М.Ю., Пипер У., Сали А.Сравнительное моделирование структуры белков с помощью MODELLER. Curr Protoc Protein Sci. 2007 11; Глава 2: Блок 2.9.

Сали А., Лима К.Д., Костич М. Структурная геномика. Структура. 2007 ноябрь; 15(11):1341.

Дэвис Ф.П., Баркан Д.Т., Эсвар Н., МакКерроу Дж.Х., Сали А. Взаимодействия белков-хозяев с патогенами, предсказанные сравнительным моделированием. Белковая наука. 2007 декабрь; 16(12):2585-96.

Конг Ю., Топф М., Сали А., Мацудайра П., Догерти М., Чиу В., Шмид М.Ф.Кристаллографические конформеры актина в биологически активном пучке филаментов. Дж Мол Биол. 2008 г., 11 января; 375(2):331-6.

Мело Ф., Сали А. Оценка кратности для сравнительного моделирования структуры белка. Белковая наука. 2007 ноябрь; 16(11):2412-26.

Фейфант Э., Сали А., Физер А. Моделирование мутаций в белковых структурах. Белковая наука. 2007 сен; 16(9):2030-41.

Арагес Р., Сали А., Боне Дж., Марти-Реном М.А., Олива Б.Характеристика белковых узлов путем вывода взаимодействующих мотивов из белковых взаимодействий. PLoS Comput Biol. 2007 сен; 3(9):1761-71.

Марти-Реном М.А., Росси А., Аль-Шахрур Ф., Дэвис Ф.П., Пипер У., Допазо Дж., Сали А. Программы AnnoLite и AnnoLyze для сравнительной аннотации белковых структур. Биоинформатика BMC. 2007 22 мая; 8 Приложение 4:S4.

Марти-Реном М.А., Пипер У., Мадхусудхан М.С., Росси А., Эсвар Н., Дэвис Ф.П., Аль-Шахрур Ф., Допазо Дж., Сали А.Инструменты DBAli: изучение пространства структуры белка. Нуклеиновые Кислоты Res. 2007 июль; 35 (проблема веб-сервера): W393-7.

Ван С. С., Пандей К. С., Шарфштейн Дж., Уиссток Дж., Хуанг Р. К., Якобелли Дж., Флеттерик Р. Дж., Розенталь П. Дж., Абрахамсон М., Бринен Л. С., Росси А., Сали А., МакКерроу Дж. Х. Структура чагасина в комплексе с цистеиновой протеазой проясняет способ связывания и эволюцию семейства ингибиторов. Структура. 2007 май; 15(5):535-43.

Соранцо Н., Келли Л., Мартиниан Л., Берли М.В., Том М., Сали А., Кроец Д.Л., Гольдштейн Д.Б., Сисодия С.М.Отсутствие поддержки роли RLIP76 (RALBP1) в ответ на лечение или предрасположенность к эпилепсии. Эпилепсия. 2007 апрель; 48(4):674-83.

Карвальо М.А., Марсилак С.М., Карчин Р., Манукян С., Грист С., Сваби Р.Ф., Урменьи Т.П., Рондинелли Э., Сильва Р., Гайол Л., Баумбах Л., Сутфен Р., Пикард-Бжосович Дж.Л., Натансон К.Л., Сали А., Голдгар Д., Коуч Ф.Дж., Радиче П., Монтейру А.Н. Определение риска рака, связанного с миссенс-вариантами BRCA1 зародышевой линии, с помощью функционального анализа.Рак Рез. 2007 г., 15 февраля; 67(4):1494-501.

Келли Л., Карчин Р., Сали А. Белковые взаимодействия и фенотипы заболеваний в надсемействе транспортеров ABC. Pac Symp Biocomput. 2007 г.; 51-63.

Карчин Р., Монтейро А.Н., Тавтигян С.В., Карвалью М.А., Сали А. Функциональное влияние миссенс-вариантов в BRCA1, предсказанное контролируемым обучением. PLoS Comput Biol. 2007 г., 16 февраля; 3(2):e26.

Винн В.Д., Хаймов-Кочман Р., Пакет А.С., Ян Ю.Дж., Мадхусудхан М.С., Гормли М., Фэн К.Т., Бернлор Д.А., МакДонах С., Перейра Л., Сали А., Фишер С.Дж.Профилирование экспрессии генов интерфейса матери и плода у человека выявляет резкие изменения между средним сроком беременности и доношенным сроком. Эндокринология. 2007 март; 148(3):1059-79.

Шен М.Ю., Сали А. Статистический потенциал для оценки и прогнозирования белковых структур. Белковая наука. 2006 ноябрь; 15(11):2507-24.

Коркин Д., Дэвис Ф.П., Альбер Ф., Луонг Т., Шен М.Ю., Лучич В., Кеннеди М.Б., Сали А. Структурное моделирование белковых взаимодействий по аналогии: приложение к PSD-95.PLoS Comput Biol. 2006 г., 10 ноября; 2(11):e153.

Эсвар Н., Уэбб Б., Марти-Реном М.А., Мадхусудхан М.С., Эрамиан Д., Шен М.Ю., Пипер У., Сали А. Сравнительное моделирование структуры белка с использованием Modeller. Curr Protoc Биоинформатика. 2006 г., октябрь; Глава 5: Блок-5.6.

Росси А., Марти-Реном М.А., Сали А. Локализация сайтов связывания в белковых структурах путем оптимизации составной оценочной функции.Белковая наука. 2006 г., октябрь; 15(10):2366-80.

Колубри А., Джа А.К., Шен М.Ю., Сали А., Берри Р.С., Сосник Т.Р., Фрид К.Ф. Минималистские представления и важность эффектов ближайшего соседа в моделировании сворачивания белков. Дж Мол Биол. 3 ноября 2006 г .; 363(4):835-57.

Берман Х.М., Берли С.К., Чиу В., Сали А., Аджубей А., Борн П.Е., Брайант С.Х., Данбрэк Р.Л., Фиделис К., Фрэнк Дж., Годзик А., Хенрик К., Йоахимиак А., Хейманн Б., Джонс Д., Маркли Д.Л., Моулт Дж. , Монтелионе Г.Т., Оренго С., Россманн М.Г., Рост Б., Сайбил Х., Шведе Т., Стэндли Д.М., Уэстбрук Д.Д.Итоги семинара по архивированию структурных моделей биологических макромолекул. Структура. 2006 г., август; 14(8):1211-7.

Эрамиан Д., Шен М.Ю., Девос Д., Мело Ф., Сали А., Марти-Реном М.А. Составная оценка для прогнозирования ошибок в моделях структуры белка. Белковая наука. 2006 июль; 15(7):1653-66.

Дэвис Ф.П., Браберг Х., Шен М.Ю., Пипер У., Сали А., Мадхусудхан М.С. Составы белковых комплексов предсказаны по структурному сходству.Нуклеиновые Кислоты Res. 2006 г.; 34(10):2943-52.

Докудовская С., Уильямс Р., Девос Д., Сали А., Чайт Б.Т., Раут М.П. Лестница доступности протеазы: протеомный инструмент для исследования структуры белка. Структура. 2006 апрель; 14(4):653-60.

Нгуен Т.Д., Гоу Дж.М., Чинн Л.В., Келли Л., Чон Х., Хуанг К.С., Страйк Д., Кавамото М., Джонс С.Дж., Карлсон Э., Тейлор Т., Феррин Т.Е., Сали А., Джакомини К.М., Кройц Д.Л.Обновление представления ФармГКБ: IV. Предоставление PMT генетических вариаций переносчиков кассет АТФ-связывания в сеть PharmGKB. Pharmacol Rev. 2006 март; 58(1):1-2.

Девос Д., Докудовская С., Уильямс Р., Альбер Ф., Эсвар Н., Чайт Б.Т., Раут М.П., ​​Сали А. Простая складчатая композиция и модульная архитектура комплекса ядерных пор. Proc Natl Acad Sci U S A. 2006, 14 февраля; 103(7):2172-7.

Топф М., Бейкер М.Л., Марти-Реном М.А., Чиу В., Сали А.Уточнение структур белков с помощью итеративного сравнительного моделирования и подбора плотности CryoEM. Дж Мол Биол. 2006 г., 14 апреля; 357(5):1655-68.

Мадхусудхан М.С., Марти-Реном М.А., Санчес Р., Сали А. Штраф за переменный пробел для выравнивания последовательности белка и структуры. Белок Eng Des Sel. 2006 март; 19(3):129-33.

Пипер У., Эсвар Н., Дэвис Ф.П., Браберг Х., Мадхусудхан М.С., Росси А., Марти-Реном М., Карчин Р., Уэбб Б.М., Эрамиан Д., Шен М.Ю., Келли Л., Мело Ф., Сали А.MODBASE: база данных аннотированных сравнительных моделей структуры белков и связанных ресурсов. Нуклеиновые Кислоты Res. 2006 01 января; 34 (проблема с базой данных): D291-5.

Топф М., Сали А. Сочетание электронной микроскопии и сравнительного моделирования структуры белков. Curr Opin Struct Biol. 2005 г., октябрь; 15(5):578-85.

МакМахон С.А., Миллер Дж.Л., Лоутон Дж.А., Керков Д.Е., Ходес А., Марти-Реном М.А., Дулатов С., Нараянан Э., Сали А., Миллер Дж.Ф., Гош П.Складка лектина С-типа как эволюционное решение для массивных вариаций последовательностей. Nat Struct Mol Biol. 2005 г., октябрь; 12(10):886-92.

Коркин Д., Дэвис Ф.П., Сали А. Локализация сайтов связывания белков в семействах белков. Белковая наука. 2005 сен; 14(9):2350-60.

Дворжак Дж., Делькруа М., Росси А., Вопаленски В., Посписек М., Сединова М., Майкес Л., Саджид М., Сали А., МакКерроу Дж. Х., Хорак П., Кэффри К.Р.Множественные изоформы катепсина В у шистосомулы Trichobilharzia regenti: идентификация, характеристика и предполагаемая роль в миграции и питании. Int J Паразитол. 2005 июль; 35(8):895-910.

Эспадалер Дж., Арагуэс Р., Эсвар Н., Марти-Реном М.А., Керол Э., Авилес Ф.Х., Сали А., Олива Б. Обнаружение отдаленно родственных белков по их взаимодействиям и сходству последовательностей. Proc Natl Acad Sci U S A. 2005 г., 17 мая; 102(20):7151-6.

Карчин Р., Диканс М., Келли Л., Томас Д.Дж., Пипер У., Эсвар Н., Хаусслер Д., Сали А.LS-SNP: крупномасштабная аннотация кодирования несинонимичных SNP на основе нескольких источников информации. Биоинформатика. 2005 г., 15 июня; 21(12):2814-20.

Альбер Ф., Ким М.Ф., Сали А. Структурная характеристика сборок из композиций общей формы и подкомплексов. Структура. 2005 март; 13(3):435-45.

Ясуда С., Морокава Н., Вонг Г.В., Росси А., Мадхусудхан М.С., Сали А., Аскью Ю.С., Адачи Р., Сильверман Г.А., Крилис С.А., Стивенс Р.Л.Активатор плазминогена урокиназного типа является предпочтительным субстратом эпителиальной сериновой протеазы триптазы эпсилон/PRSS22. Кровь. 2005 г. 15 мая; 105(10):3893-901.

Топф М., Бейкер М.Л., Джон Б., Чиу В., Сали А. Структурная характеристика компонентов белковых сборок с помощью сравнительного моделирования и электронной криомикроскопии. J Struct Biol. 2005 г., февраль; 149(2):191-203.

Дэвис Ф.П., Сали А.PIBASE: обширная база данных структурно определенных белковых интерфейсов. Биоинформатика. 2005 01 мая; 21(9):1901-7.

Карчин Р., Келли Л., Сали А. Улучшение функциональной аннотации несинонимичных SNP с помощью теории информации. Pac Symp Biocomput. 2005 г.; 397-408.

Бонанно Дж. Б., Алмо СК, Бресник А., Шанс М. Р., Фисер А., Сваминатан С., Цзян Дж., Студиер Ф.В., Шапиро Л., Лима К.Д., Гаастерланд Т.М., Сали А., Бейн К., Фейл И., Гао Х., Лоример Д., Рамос А. , Саудер Дж.М., Вассерман С.Р., Эмтаж С., Д’Амико К.Л., Берли С.К.Исследовательский консорциум New York-Structural GenomiX (NYSGXRC): крупномасштабный центр инициативы по изучению структуры белка. J Struct Funct Genomics. 2005 г.; 6(2-3):225-32.

Маурер С.М., Рай А., Сали А. Поиск лекарств от тропических болезней: открытый исходный код – это ответ? ПЛОС Мед. 2004 декабрь; 1(3):e56.

Девос Д., Докудовская С., Альбер Ф., Уильямс Р., Чайт Б.Т., Сали А., Раут М.П. Компоненты покрытых везикул и комплексов ядерных пор имеют общую молекулярную архитектуру.PLoS биол. 2004 декабрь; 2(12):е380.

Чанс М.Р., Физер А., Сали А., Пипер У., Эсвар Н., Сюй Г., Фахардо Дж. Э., Радхаканнан Т., Маринкович Н. Высокопроизводительные вычислительные и экспериментальные методы в структурной геномике. Геном Res. 2004 г., октябрь; 14(10В):2145-54.

Рассел Р.Б., Альбер Ф., Элой П., Дэвис Ф.П., Коркин Д., Пишо М., Топф М., Сали А. Структурная перспектива белок-белковых взаимодействий.Curr Opin Struct Biol. 2004 июнь; 14(3):313-24.

Миркович Н., Марти-Реном М.А., Вебер Б.Л., Сали А., Монтейро А.Н. Структурная оценка миссенс-мутаций в BRCA1 человека: влияние на предрасположенность к раку молочной железы и яичников. Рак Рез. 1 июня 2004 г .; 64(11):3790-7.

Росси А., Деверо К., Терк Б., Сали А. Комплексный поиск цистеиновых катепсинов в геноме человека.биол хим. 2004 май; 385(5):363-72.

Марти-Реном М.А., Мадхусудхан М.С., Сали А. Выравнивание белковых последовательностей по их профилям. Белковая наука. 2004 апрель; 13(4):1071-87.

Джон Б., Сали А. Обнаружение гомологичных белков путем поиска промежуточной последовательности. Белковая наука. 2004 г., январь; 13(1):54-62.

Пипер У., Эсвар Н., Браберг Х., Мадхусудхан М.С., Дэвис Ф.П., Стюарт А.С., Миркович Н., Росси А., Марти-Реном М.А., Физер А., Уэбб Б., Гринблатт Д., Хуанг К.С., Феррин Т.Е., Сали А.MODBASE, база данных аннотированных сравнительных моделей структуры белков и связанных ресурсов. Нуклеиновые Кислоты Res. 2004 01 января; 32 (проблема с базой данных): D217-22.

Физер А., Сали А. ModLoop: автоматизированное моделирование петель в белковых структурах. Биоинформатика. 2003 г., 12 декабря; 19(18):2500-1.

Сали А. Семинар NIH по структурной протеомике биологических комплексов. Структура. 2003 сен; 11(9):1043-7.

Джон Б., Сали А. Сравнительное моделирование структуры белка путем итеративного выравнивания, построения модели и оценки модели. Нуклеиновые Кислоты Res. 2003 г., 15 июля; 31(14):3982-92.

Кох И.Ю., Эйрих В.А., Марти-Реном М.А., Пшибыльский Д., Мадхусудхан М.С., Эсвар Н., Гранья О., Пазос Ф., Валенсия А., Сали А., Рост Б. Ева: Оценка серверов предсказания структуры белка. Нуклеиновые Кислоты Res. 01 июля 2003 г .; 31(13):3311-5.

Эсвар Н., Джон Б., Миркович Н., Физер А., Ильин В.А., Пипер У., Стюарт А.С., Марти-Реном М.А., Мадхусудхан М.С., Еркович Б., Сали А. Инструменты для сравнительного моделирования и анализа структуры белков. Нуклеиновые Кислоты Res. 01 июля 2003 г .; 31(13):3375-80.

Гао Х., Сенгупта Дж., Валле М., Коростелев А., Эсвар Н., Стэгг С.М., Ван Рой П., Агравал Р.К., Харви С.К., Сали А., Чепмен М.С., Фрэнк Дж. Изучение структурной динамики рибосомы E coli 70S с использованием реальных -обработка пространства.Клетка. 2003 г., 13 июня; 113(6):789-801.

Ли С.А., Шен Э.Л., Физер А., Сали А., Го С. Транскрипционный фактор Foxi1 рыбки данио вилкообразный определяет сенсорные нейроны, происходящие из эпижаберных плакод. Разработка. 2003 г., июнь; 130(12):2669-79.

Сали А., Глейзер Р., Эрнест Т., Баумайстер В. От слов к литературе по структурной протеомике. Природа. 2003 г., 13 марта; 422 (6928): 216-25.

Ильин В.А., Пипер Ю., Стюарт А.С., Марти-Реном М.А., МакМахан Л., Сали А.ModView, визуализация нескольких белковых последовательностей и структур. Биоинформатика. 2003 г., январь; 19(1):165-6.

Физер А., Сали А. Модельер: создание и уточнение моделей белковой структуры на основе гомологии. Методы Энзимол. 2003 г.; 374:461-91.

Айверсон Г.М., Реддел С., Виктория Э.Дж., Кокерилл К.А., Ван Ю.С., Марти-Реном М.А., Сали А., Маркиз Д.М., Крилис С.А., Линник М.Д. Использование точечных мутаций в домене I бета-2-гликопротеина I для определения тонкой антигенной специфичности антифосфолипидных аутоантител.Дж Иммунол. 2002 г., 15 декабря; 169(12):7097-103.

Физер А., Фейг М., Брукс С.Л., Сали А. Эволюция и физика в сравнительном моделировании структуры белков. Acc Chem Res. 2002 июнь; 35(6):413-21.

Вернал Дж., Физер А., Сали А., Мюллер М., Каззуло Дж. Дж., Новицкий С. Исследование специфичности трипаносомной дегидрогеназы ароматических альфа-гидроксикислот с помощью сайт-направленного мутагенеза. Biochem Biophys Res Commun.26 апреля 2002 г .; 293(1):633-9.

Yang Y, Li L, Wong GW, Krilis SA, Madhusudhan MS, Sali A, Stevens RL. RasGRP4, новый белок, высвобождающий Ras-гуанин-нуклеотид, ограниченный тучными клетками, с мотивами связывания кальция и диацилглицерина. Идентификация дефектных вариантов этого сигнального белка у пациентов с астмой, мастоцитозом и лейкемией тучных клеток и демонстрация важности RasGRP4 в развитии и функционировании тучных клеток. Дж. Биол. Хим.2002 г., 12 июля; 277(28):25756-74.

Чанс М.Р., Бресник А.Р., Берли С.К., Цзян Д.С., Лима К.Д., Сали А., Алмо С.К., Бонанно Д.Б., Буглино Д.А., Бултон С., Чен Х., Эсвар Н., Хе Г., Хуанг Р., Ильин В., МакМахан Л., Пипер У. , Рэй С., Видал М., Ван Л.К. Структурная геномика: конвейер для создания структур для биологов. Белковая наука. 2002 апрель; 11(4):723-38.

Марти-Реном М.А., Мадхусудхан М.С., Фисер А., Рост Б., Сали А.Надежность оценки методов предсказания структуры белка. Структура. 2002 март; 10(3):435-40.

Мело Ф., Санчес Р., Сали А. Статистические возможности для оценки складки. Белковая наука. 2002 г., февраль; 11(2):430-48.

Стюарт А.С., Ильин В.А., Сали А. LigBase: база данных семейств выровненных сайтов связывания лигандов в известных белковых последовательностях и структурах. Биоинформатика. 2002 г., январь; 18(1):200-1.

Пипер У., Эсвар Н., Стюарт А.С., Ильин В.А., Сали А. MODBASE, база данных аннотированных сравнительных моделей структуры белков. Нуклеиновые Кислоты Res. 2002 01 января; 30(1):255-9.

Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.

---

Настройка браузера на прием файлов cookie

Существует множество причин, по которым файл cookie не может быть установлен правильно.Ниже приведены наиболее распространенные причины:

• В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки браузера, чтобы принять файлы cookie, или спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
• Ваш браузер спрашивает, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались. Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файл cookie.
• Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Попробуйте другой браузер, если вы подозреваете это.
• Дата на вашем компьютере в прошлом.Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы это исправить, установите правильное время и дату на своем компьютере.
• Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie. Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

---

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу.Предоставить доступ без файлов cookie потребует от сайта создания нового сеанса для каждой посещаемой вами страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.

---

Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в файле cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в файле cookie может храниться только та информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта.Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, если вы не решите ввести его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступ к остальной части вашего компьютера, и только сайт, создавший файл cookie, может его прочитать.

Мочеточниковые стенты: обзор текущих клинических применений и экономических последствий — Sali — 2020 — International Journal of Urology

HRQoL

качество жизни, связанное со здоровьем

IPSS

Международная шкала симптомов простаты

НПВП

нестероидный противовоспалительный препарат

USSQ

Опросник симптомов мочеточникового стента

УТИ

инфекции мочевыводящих путей

Введение

Для практикующего уролога не может быть более универсального инструмента, чем мочеточниковый стент.Мочеточниковые стенты обычно используются во многих урологических процедурах. Мочеточниковые стенты используются уже более четырех десятилетий, и по мере совершенствования техники их применения расширяется. Хотя стенты могут использоваться как при неотложных, так и при плановых операциях, их использование остается спорным.1 Недавние достижения в лечении мочевых конкрементов увеличили количество показаний и вмешательств, таким образом, увеличилось количество установленных постоянных мочеточниковых стентов.

Показания к установке мочеточникового стента постоянно меняются.Однако существуют абсолютные показания к стентированию, к которым относятся купирование обструктивного пиелонефрита, двусторонней обструкции мочеточников, обструкции единственной функционирующей почки, повреждений мочеточника и постлечение мочекаменной болезни у пациентов с единственной почкой. Относительные показания включают облегчение боли, связанной с обструкцией мочеточника, облегчение почечной колики во время беременности, выраженный отек мочеточника, выявляемый после завершения уретероскопии, или высокую вероятность обструкции мочеточника и литотрипсию перед ударной волной для предотвращения обструкции мочеточника осколками камней.Решение об использовании стента после уретероскопии зависит от множества факторов. К ним относятся камни (размер, локализация и каменная масса/остаточные камни), факторы пациента (анатомия, почечный резерв и сепсис), факторы, связанные с инструментами (тип эндоскопа, дилатация мочеточника и интракорпоральный литотриптер) и, что важно, интраоперационные факторы, такие как наличие травмы или перфорации мочеточника. Следовательно, решение об использовании стента после уретероскопии остается субъективным.

Мочеточниковые стенты часто используются урологами, несмотря на то, что они сопровождаются многочисленными побочными эффектами, влияющими на физическое и психологическое состояние пациента.2 Постоянные исследования привели к развитию нескольких функций и новых моделей стентов с повышенной эффективностью, направленных на минимизацию симптомов, связанных с мочеточниковыми стентами. Аналогичным образом, за последние несколько лет было предложено несколько фармакологических вмешательств для улучшения стентирования.

В настоящем обзоре описываются современные практики и методы уменьшения симптомов, связанных со стентом, и предоставляется краткая информация о лечении боли, связанной со стентом, включая стратегии фармакологического лечения, а также некоторые экономические соображения.

Мочеточниковые стенты: современная практика и модели

Установка мочеточниковых стентов предотвращает обструкцию мочеточников и ее последствия либо в качестве временной меры, либо в качестве дополнения к радикальному лечению.

Результаты рандомизированного исследования, в котором сравнивалась уретероскопия без стента и уретероскопия со стентом, проведенное Zaki et al . предположили, что замену стента при небольших камнях мочеточника не следует проводить рутинно после неосложненной уретероскопической литотрипсии.3 После уретероскопической литотрипсии разницы между стентированной и нестентированной группой не было. Однако в группе без стента наблюдались меньшая боль и относительно меньше раздражающих симптомов. Аналогичные результаты были получены Auge и соавт. ., предполагая большие различия в современной клинической практике.4 Кроме того, урологи считали свои процедуры повторяющимися и заявляли, что они с большей вероятностью будут устанавливать стенты после дилатации мочеточника. Кроме того, 80% урологов оставляли стенты на <7 дней, а 97 дней.6% урологов назвали непереносимость стента основным недостатком стента.

Другое рандомизированное исследование Баха и соавт. . продемонстрировали значительную пользу при отказе от установки двойного J-стента после дистальной уретероскопии в исследовании, включавшем 141 пациента. Исследование показало, что кратковременная установка мочеточникового катетера после уретероскопии является безопасной процедурой по сравнению с установкой двойного J-стента в отношении симптомов со стороны мочевыводящих путей. , боль, качество жизни и симптомы, связанные со стентом.Пациенты, перенесшие кратковременную катетеризацию мочеточника, быстрее выздоравливают, раньше возвращаются к работе и требуют меньше визитов к врачу.

Исследование Таваколи и др. . ретроспективно наблюдали, что 23 из 276 пациентов, перенесших неосложненную уретероскопию, нуждались в экстренном стентировании через 24 часа после операции из-за невыносимой коликообразной боли.6 Множественные факторы риска, в том числе более длительное время операции, повторный доступ и лечение больших камней, вколоченные конкременты, незамеченные конкременты чашечек и недавние ИМП были выявлены авторами, и предлагается использование постуретроскопии с катетеризацией мочеточника в течение не менее 24 часов.

Во всемирном обзоре практики гибкой уретероскопии, проведенном Dauw et al ., 64% респондентов выступали за использование мочеточникового стента в каждом случае.7 Nabi et al . сообщили об использовании и аномальных последствиях введения мочеточникового стента с последующей утероскопией, анализируя девять рандомизированных клинических испытаний из регистра испытаний Кокрановской почечной группы.1 Наблюдались побочные эффекты, требующие неопределенных посещений врача. Среди участников наблюдались инфекции мочевыводящих путей, миграция, инфицирование, пиелонефрит, образование корок и камней.Некоторые страдали от боли до 3 дней, а у некоторых боль сохранялась даже после 7 дней. Тем не менее, было несколько основных ограничений исследования. Ни в одном из испытаний не сообщалось о влиянии стента на качество жизни HRQoL, что является важным исходом.

Мета-анализ 22 рандомизированных клинических испытаний показал, что, хотя стентирование мочеточника было связано с большим дискомфортом и симптомами нижних мочевыводящих путей, оно уменьшило количество незапланированных повторных госпитализаций.8 Этот мета-анализ имел ограничения, такие как низкое качество исходных исследований, предвзятость публикаций при сравнении гематурии и дизурии.

В отличие от этого исследования, метаанализ базы данных Cochrane не показал различий в боли до 1–3 дней после операции, незапланированной повторной госпитализации или необходимости вторичных вмешательств.9 Однако авторы не были уверены в этих результатах из-за отсутствия данных. свидетельство.

Оценка многих факторов риска остается субъективной. Необходимы исследования хорошего качества, которые включают результаты, о которых сообщают пациенты, чтобы уточнить это и помочь стандартизировать роль мочеточниковых стентов после уретероскопии.

Осложнения стента

Несмотря на то, что конструкция стентов претерпела значительные изменения, идеальный стент еще предстоит разработать. Идеальный стент будет без каких-либо осложнений и последствий. Побочные эффекты стента прямо пропорциональны времени. Таким образом, удаление стента как можно раньше является лучшим средством для уменьшения его нежелательных эффектов.

Инкрустация стентом

Инкрустация стента является распространенным осложнением, которое может потребовать хирургического вмешательства для облегчения его удаления.10-14 Акоста-Миранда и др. . разработали систему классификации стентов под названием «Забытые, покрытые коркой и кальцифицированные», чтобы противостоять проблеме образования корки и кальцификации.15 Важно отметить, что образование корки является серьезным осложнением использования мочеточникового стента, которое может повлиять на процедуру удаления. Иногда изменение цвета стента происходит в результате отложения содержимого мочи, что способствует образованию корки.16 Биоразлагаемые мочеточниковые стенты обладают клиническими преимуществами в отношении образования корки или биопленки.Стенты должны находиться в организме в течение минимального времени и должны быть удалены как можно раньше.

ИМП

ИМП могут развиться после установки стента или могут быть продолжением основного заболевания.17 В большинстве случаев это можно предотвратить профилактическим введением дозы антибиотика или, при известных состояниях, установку стента можно отложить.

Несмотря на то, что частота колонизации стента составляет 42–90%, только у части пациентов с положительным посевом стента развивается симптоматическая ИМП.18 Наиболее уязвимыми являются пациенты с системными заболеваниями, такими как диабетическая нефропатия или хроническое заболевание почек, а также пациенты с продолжительностью жизни более 90 дней.19, 20 Пленки, обнаруживаемые на стентах мочеточников, часто состоят из нескольких грамположительных и грамотрицательных видов. , что делает антибактериальную терапию на основе одного изолята из мочи неэффективной.13

Неправильное позиционирование

Неправильное расположение — это неправильное размещение стента, которое может привести к проникновению стента в мочеточник или паренхиму почки, вызывая гематому или уриному.Необходимо выбрать соответствующую длину стента, чтобы избежать неправильного положения. Любые болезненные симптомы, наблюдаемые у пациентов, следует лечить на ранней стадии и оценивать с помощью метода визуализации для определения положения стента.

Миграция

Миграция стента может возникнуть в мочеточнике в результате перистальтики, если стент изготовлен из более мягких материалов или покрыт гидрофильным материалом. Этой проблемы можно избежать, используя J-образный стент или стент с косичками.

Неадекватное устранение обструкции

Это может произойти из-за обструкции просвета стента, вызванной гематурией, повышенной вязкостью мочи или отложением мусора. У некоторых пациентов можно использовать стент с большим диаметром просвета (7- или 8-Fr). Пациенты с нейрогенным мочевым пузырем могут испытывать неадекватное устранение обструкции из-за неумелого дренирования. У пациентов с кишечными кондуитами наружный дренаж мочи может быть лучшим вариантом.

Перелом стента

Переломы стента происходят из-за резкого воздействия мочи на материал композиции стента. Это наблюдалось с полиэтиленом, а также с некоторыми современными материалами.

Забытые стенты

Иногда о стентах забывают и замечают, только если пациент проходит визуализацию брюшной полости.12 Забытые мочеточниковые стенты вызывают другие осложнения, такие как инфекция, миграция, инкрустация и даже образование свищей, и сообщается о летальном исходе.21 Удаление стента — самое простое действие, которое можно выполнить; но иногда игнорирование стентов может вызвать затруднения из-за их расщепления и распада. Чтобы избежать таких ошибок, было предложено несколько альтернатив, таких как реестр мочеточниковых стентов,22 или системы напоминаний по электронной почте или мобильному телефону для своевременного удаления стента.23 Уролог обязан контролировать и поддерживать пациентов со стентами. .

Оценка симптомов и HRQoL

Спрос на мочеточники растет, несмотря на известные риски.Сопутствующая боль и другие побочные эффекты должны быть определены количественно, чтобы оценить их влияние на качество жизни. Усилия были предприняты Джоши и др. . разработать проверенный инструмент в форме опросника под названием USSQ, который оценивает комфорт пациента после установки стента.24 Он одобрен на разных языках и использовался во многих исследованиях мочеточниковых стентов для сравнения пациентов со стентированием и без него. Его валидационные исследования сообщили о 78% пациентов со стентированием с симптомами мочеиспускания; 80% пациентов описали боль из-за стента, 58% столкнулись со снижением работоспособности и 32% сообщили о сексуальной дисфункции.Было проведено многоцентровое исследование с четырьмя группами для оценки влияния установки стента на комфорт пациента. Авторы не получили статистически значимых результатов и пришли к выводу, что USSQ более актуален в долгосрочных исследованиях.25

Ключи для улучшения «опыта стента»

Стенты полезны, но их необходимо переработать, чтобы улучшить их переносимость за счет снижения побочных эффектов. Исследователи и производители пытаются найти решение этой проблемы с помощью инженерных методов или фармакологических средств, чтобы уменьшить неблагоприятные эффекты стента.

Инженерные решения

Точная причина боли и других болезненных симптомов, связанных со стентом, до сих пор неизвестна. Исследователи оценили различные физические параметры стентов, такие как форма, размер, диаметр и используемый материал, которые могут влиять на симптомы стентирования. Немногие исследователи разработали саморассасывающиеся стенты после использования по назначению.25 В таблице 1 показаны проведенные исследования, в которых оценивались и определялись оптимальные параметры стента.25-33

Таблица 1. Исследования для оценки физических характеристик стентов (инженерные исследования)

Артикул	год	Результат (USSQ)	Кол-во больных	Оценка	Тип	Выводы
Джоши и др. .26	2005	Да	120	Композиция	Мягкий/жесткий	Нет разницы между двумя типами
Леннон и др. .27	1995	№	155	Композиция	Мягкий/жесткий	Твердые стенты чаще вызывают дизурию/боль, но не другие симптомы
Давенпорт и др. .28	2011	Да	98	Композиция	Двойной дюрометр	Нет разницы при наличии и отсутствии мягкой дистальной части
Ли и др. .29	2005	Да	44	Композиция	Различные полимеры/конструкции	Bard Inlay уменьшает симптомы мочеиспускания
Лингеман и др. .25	2009	Да	236	Форма	Петлевые и стандартные стенты	Без разницы
Данн и др. .30	2000	№	60	Форма	Хвостовые стенты	Хвостовые стенты вызывают меньше симптомов раздражения, но других отличий нет
Хо и др. .31	2008	№	87	Размер	Длина	Более длинный стент вызывает более частые и неотложные позывы, но не другие симптомы
Аль-Кандари и др. .32	2007	№	120	Размер	Позиция	Симптомы усиливаются, когда дистальный конец пересекает среднюю линию
Эртюрк и др. .33	2003	№	45	Размер	Диаметр	Нет разницы для стентов 4,7 и 6 Fr

Материал стента и композиция

Стенты изготавливаются с использованием в основном металлов, полимерных и биоразлагаемых материалов.Каждый материал имеет свои достоинства и недостатки. Металлические стенты способны противостоять высоким силам сжатия. У них есть многочисленные недостатки, но если их устранить, то этот материал очень полезен. Различные металлические стенты, представленные на рынке, включают в себя такие характеристики, как саморасширяемость, возможность расширения баллоном, терморасширяемость с памятью формы, закрытый тип и цельнометаллический стент с двойной косичкой.34 Они обладают хорошей эффективностью при длительном дренаже мочи. Полимерные материалы инертны, поэтому нет проблем с совместимостью, а стенты биоразлагаемы, поэтому их не нужно удалять, что устраняет риск постоянных симптомов, связанных со стентом.Компания Ureteral Stent Company, LLC производит одноразовый мочеточниковый стент RELIEF ^™ одноразового использования. Его преимущество заключается в уменьшении рефлюкса мочи, а его полимерная спираль снижает вероятность спазма мочевого пузыря и боли.35

Пластичность, ковкость, легкость формовки в подходящие формы и устойчивость к сжатию делают металлы привлекательными в качестве материала для стентов. Металлические мочеточниковые стенты с более широким просветом обеспечивают улучшенный дренаж; следовательно, они могут облегчить его использование в долгосрочной перспективе.Материалами, используемыми для металлических стентов, являются нитинол (Memotherm, Memokath 051, Oldenvej, Kvistgaard, Дания). Эти стенты расширяются при воздействии на них температуры 55°C и сжимаются при охлаждении ниже 10°C. Резонансный стент из сплава никеля, кобальта, хрома и молибдена не имеет просвета. Считается, что принцип его работы основан на том, что моча будет течь вдоль стента.36 Стент Allium, изготовленный из нитиноловой проволоки, является саморасширяющимся, сегментированным и упакованным между полимерными полосками. Чанг и др. .[37] сообщили о 81,7% проходимости в ретроспективном исследовании 54 пациентов со злокачественной обструкцией мочеточника.1 Металлические стенты обеспечивают более высокую скорость проходимости, более длительное время пребывания, меньшую заболеваемость и лучшее лечение стриктур мочеточника по сравнению с двойными J-стентами. К недостаткам металлических стентов относятся врастание опухоли, гиперплазия эпителия, сложность удаления вклинившихся стентов, более высокая стоимость и сложность установки.

Campschroer и др. .провели исследование Wallstent в Нидерландах и сообщили о 41% проходимости в течение 37 месяцев.38

Значительные усилия были приложены для получения идеального стента путем изменения конструкции. Изменение физических свойств стентов, связанных с полимерами, существенно не повлияло на восприятие стентов пациентами. Это указывает на то, что ни один из доступных в настоящее время стентов не предлагает превосходных преимуществ по сравнению с другими.

В последние годы возросло использование стентов с запатентованными полимерами, такими как C-flex, Percuflex, Silitek, Dual Durometer, Sof-Flex и полиуретан.Хендлин и др. . исследовали 12 коммерческих стентов, чтобы проверить влияние композиционного материала на механическую прочность после воздействия искусственной мочи. 39 Стенты Cook Black Silicone и Cook C Flex продемонстрировали сильную спиральную прочность при воздействии мочи и без него.

Леннон и др. . сравнили «твердые» полиуретановые и «мягкие» гидрофильные стенты Sof-Flex, используя неподтвержденную оценку симптомов.27 Результаты показали такие симптомы, как частая дизурия, почечная и надлобковая боль, тогда как императивные позывы, частота, никтурия и гематурия.В проспективном рандомизированном простом слепом исследовании с участием 120 пациентов с помощью USSQ сравнивали стенты, состоящие из твердых (Percuflex, Boston Scientific, Мальборо, Массачусетс, США) и мягких (Contour, Boston Scientific) полимеров.26 Эти два стента имели разный дизайн. и твердомеры, но они не оказали существенного влияния на качество жизни пациентов, что позволяет предположить, что сам по себе состав стента может не иметь никакого влияния на комфорт пациентов и общее впечатление от мочеточникового стента. Давенпорт и др. . провели сравнительное исследование с использованием USSQ между двойным твердомером Polaris и стентом Bard Inlay, чтобы определить их переносимость.40 Авторы пришли к выводу, что между двумя стентами есть сходство в измеренных параметрах. Ли и др. . оценили пять различных стентов у 44 пациентов, и их производители заявили, что они вызывают минимальный дискомфорт.29 Было замечено, что стент Bard Inlay вызывает наименьшие симптомы мочеиспускания и гематурию по сравнению с другими четырьмя стентами. Однако это исследование было явно недостаточным.

Новый мочеточниковый стент Polaris менее желателен с точки зрения боли, качества жизни и сексуальности по сравнению с мочеточниковыми стентами Percuflex.41

Размер: Диаметр и длина

Размер стента можно изменить, отрегулировав диаметр или длину. Candela и Bellman сравнили три различных типа стентов (4,8-Fr Hydroplus, 6-Fr Percuflex и 6-Fr Hydroplus) и заявили, что между группами не было различий в отношении симптомов мочеиспускания, гематурии, боли, никтурии и недержания мочи.42 Другое исследование Erturk et al . ( n  = 45) сравнили переносимость двух постоянных мочеточниковых стентов Bard Inlay с различными диаметрами (4.7-Fr и 6-Fr) с использованием неподтвержденного опросника и показали, что оценка боли и симптомов раздражения были схожими в группах, хотя в группе 6-Fr миграция была меньше.33

Ho и др. . сравнили длину стента, а также симптомы, связанные со стентом, с помощью невалидированного опросника ( n = 87).31 Это исследование показало, что более длинный стент был связан со значительно частым мочеиспусканием и имел одинаковую степень никтурии, недержание мочи, гематурия и боль в боку.В соответствующем исследовании Аль-Кандари и др. . сравнили влияние расположения мочеточникового стента на проксимальном и дистальном концах ( n = 120).32 Было замечено, что симптомы ухудшались, если стент пересекал срединную линию, что приводило к заболеваемости пациентов.

Форма

Биомедицинские компании пробовали различные подходы к разработке стента с целью уменьшения клинических осложнений, таких как бактериальная адгезия, инкрустация, уменьшение боли и улучшение переносимости пациентом.Желобчатые стенты изготавливаются с внешними канавками в просвете стента, специально разработанными для процедур после литотрипсии, чтобы увеличить площадь поверхности для оттока мочи и удаления камней.

Стенты

LithoStentSpiral имеют металлическую проволоку, свернутую в спираль, для улучшения оттока мочи. Спиральный стент представляет собой усовершенствованную версию спирального стента. Максэвидж и др. . провели исследование in vivo на 12 свиньях, которое показало незначительную разницу между спиральными стентами и другими стентами в отношении инкрустации, инфекции и миграции стента.43 Чу и др. . сообщили о меньшем использовании анальгетиков у пациентов со стентом Percuflex Helical.44 Percuflex Helical (Boston Scientific) представляет собой коммерчески доступную модель спирального стента. Точно так же было изучено добавление спирального гребня на предмет его способности улучшать дренаж. Столлер и др. . продемонстрировал превосходный кровоток при использовании стента с двойным J со спиральным гребнем, чем стента с двойным J с гладкими стенками.45

Саморасширяющиеся сетчатые стенты с сетчатой ​​структурой были разработаны в попытке облегчить отток мочи при минимизации их побочных эффектов.Олвени и др. . сравнили сетчатый стент со стандартным двойным полиуретановым стентом 7-Fr на модели свиньи.46 сетчатый стент увеличивал поток мочи и уменьшал рефлюкс в верхние отделы мочевыводящих путей и боль в боку. Также результаты не достигли статистической значимости.

Хвостовые стенты аналогичны обычному двойному J-стенту, только с отличием полимерной петли вместо пигтейла. Этот дизайн уменьшает раздражение мочевого пузыря лучше, чем традиционные стенты.

Стенты с двойным твердомером

аналогичны хвостовым стентам. Проксимальный конец жесткий по сравнению с дистальным концом.47

В проспективном рандомизированном исследовании пациентам устанавливали либо стент Bard Inlay, либо стент Polaris (Boston Scientific) с двойным твердомером. После анализа данных не было обнаружено существенной разницы в отношении боли или симптомов мочеиспускания.40 Дизайн стента с магнитным наконечником не требует анестезии или цистоскопии для его удаления, что снижает финансовое бремя, связанное с его удалением.Этот стент является лучшим вариантом для использования у детей. Taylor и McDougall представили усовершенствованную, но экономически эффективную версию стента с магнитным наконечником, который был успешно удален у 29 из 30 пациентов.48 Battaglia et al . изучали влияние стентов без рефлюкса или обычных стентов у 44 рандомизированных пациентов с трансплантатом почки. 49 Статистически они показали аналогичные результаты в отношении пузырно-мочеточникового рефлюкса, ИМП или результатов трансплантата.

Данн и др. .провели одинарное слепое исследование ( n  = 60) с использованием неподтвержденной анкеты, в которой указывалось, что хвостовой стент переносился лучше, чем стандартные двойные пигтейлы 7-Fr.30 Других существенных различий обнаружено не было.

В проспективном исследовании Lingeman et al . оценили уровень комфорта модифицированных конструкций мочеточниковых стентов с коротким и длинным петлевым хвостом, которые имеют меньшую массу мочевого пузыря и меньше материала в мочевом пузыре, а также два контрольных стента, стенты Polaris и Percuflex Plus (Boston Scientific).25 У пациентов со стентами с короткой петлей не наблюдалось существенной разницы в параметрах USSQ; тем не менее, он имеет тенденцию к более низким показателям боли и меньшему использованию обезболивающих препаратов, чем группы стандартных стентов, что показывает, что форма не влияет на симптомы, связанные со стентом.

Ким и др. . проведен анализ потока мочи в стентах с боковыми отверстиями и без них. Они показали, что стент с боковыми отверстиями оказывает положительное влияние на просветную и общую скорость кровотока по сравнению со скоростью стента без боковых отверстий.Чем больше боковых отверстий имеет стент, тем выше просветная и общая скорости кровотока.50

Новый дизайн стента

Чтобы получить желаемую модель стента, необходимо сделать несколько усовершенствований. Таким образом, предпринимаются усилия по производству биоразлагаемых стентов, которые до сих пор используются в клинических испытаниях. Урипрен, смесь полимолочной кислоты, полигликолевой кислоты и капролактона, является биоразлагаемым и желательным. Дальнейшие усовершенствования урипреновых стентов были сделаны для более быстрой деградации и облегчения их установки.51 Баррос и др. . протестировали их новый мочеточниковый стент на полимерной основе и оценили устройство на гомогенную деградацию, желаемый дренаж мочи и хорошую биосовместимость.52

В струнных стентах нить, прикрепленная к стенту, позволяет его удалить.53 Корзинчатые стенты улучшают прохождение мелких камней и останавливают миграцию более крупных камней через мочеточник (Fossa Medical, Милтон, Массачусетс, США).54

Спиральные стенты имеют боковые отверстия, которые направляют поток в просвет.Отверстие, выступающее из просвета стента, потенциально приводит к лучшему оттоку мочи и прохождению мелких камней. Считается, что стенты Double J 3-D обеспечивают лучшую проксимальную и дистальную ретенцию.

Недавно были представлены полностью биоразлагаемые/биорассасывающиеся металлические сетчатые стенты. Рассасывающийся металлический стент (Biotronik, Берлин, Германия), используемый при кардиохирургических вмешательствах, является одним из примеров рассасывающегося металлического стента из магния, который сочетает в себе рентгеноконтрастность, высокую точность позиционирования и высокую скорость реваскуляризации.55 Buoy Stent56 F MicroStent с новым механизмом крепления57 и клапанные стенты58 — это некоторые новые конструкции стентов, которые были опробованы во всем мире без клинического признания.

Микростент с проводником (PercSys, Пало-Альто, Калифорния, США) состоит из проводника, который представляет дистальную спираль мочевого пузыря и проксимальную пленку в мочеточнике непосредственно проксимальнее конкремента мочеточника. Этот стент имеет недостаток неадекватного оттока мочи.

Как следует из названия, антирефлюксный стент устраняет обратный поток с небольшим уменьшением прямого потока.Эти стенты недавно были разработаны с включением полимерных лепестковых клапанов, и также была предпринята попытка использования биоразлагаемых материалов для снижения заболеваемости пациентов.

Стратегии лечения

Был опробован и изучен ряд фармакологических средств для облегчения симптомов, связанных со стентированием, после установки. НПВП и опиоидные анальгетики полезны при боли, но они не влияют на симптомы мочеиспускания, что снижает их использование при таких состояниях (таблица 2).59-69 Руководство Американской урологической ассоциации/Общества эндоурологов рекомендовало списки лекарств, которые помогают уменьшить дискомфорт от стента.70

Таблица 2. Исследования с фармакологическими агентами

Артикул	год	Результат (USSQ)	Номер пациента	Агенты	Выводы
Норрис и др. .59	2008	№	60	Оксибутинин/феназопиридин	Нет разницы с плацебо
Deliveliotis и др. 60	2006	Да	100	Альфузозин	Симптомы улучшились
Беддингфилд и др. 61	2009	Да	55		Уменьшение боли
Лю и др. 69	2016	№	59		Улучшенный IPSS
Дамиано и др. .62	2008	Да	75	Тамсулозин	Улучшение симптомов мочеиспускания и общее состояние здоровья
Парк и др. .63	2009	Да	32	Альфузозин/толтеродин	Улучшение симптомов мочеиспускания и боли
Деллис и др. 0,64	2017	Да	260	Тамсулозин, солифенацин и их комбинация	Улучшение симптомов мочеиспускания и общее состояние здоровья
Тэ и др. .65	2018	Да	96	Мирабегрон	Уменьшение боли
Тарват и др. .66	2018	Да	48	Силденафил	Улучшенный балл USQ
Ван и др. .76	2017	Да	1786	Солифенацин	Улучшение симптомов мочеиспускания, болей в теле, общего состояния здоровья, сексуальной активности и гематурии
Рагаб и др. .67	2017	Да	500	Прегабалин/солифенацин	Улучшение боли и общего состояния здоровья
Мальдонадо-Авила и др. 0,68	2016	Да	51	Тамсулозин/оксибутинин	Улучшение симптомов раздражения и улучшение работоспособности, а также улучшение сексуальных показателей

Альфа-адреноблокаторы

Антагонисты альфа-адренорецепторов, чаще всего тамсулозин и альфузозин, эффективны при лечении мочеточниковых стентов после их установки.Эффективность альфа-блокаторов, альфузозина и теразозина, потенциально превосходит тамсулозин. Сообщалось о значительном уменьшении послеоперационной боли после использования трех инъекций ботулинического токсина А вокруг устья мочеточника, но это не улучшало симптомы раздражения.71 Tadros et al . продемонстрировали использование однократного введения НПВП перед удалением мочеточниковых стентов, предотвращая сильную боль после удаления мочеточниковых стентов.72 Другое исследование, проведенное Wang et al .было проведено у 154 пациентов, которым были установлены двойные J-стенты после уретероскопического удаления камней.73 Пациентам давали тамсулозин или плацебо в течение 2 недель. У пациентов, принимавших тамсулозин, наблюдалось значительное уменьшение боли.

Антихолинергические препараты

Считается, что антихолинергические препараты помогают уменьшить симптомы мочеиспускания за счет прямого воздействия на мускариновые рецепторы, присутствующие в мочевом пузыре. В проспективном рандомизированном двойном слепом плацебо-контролируемом исследовании с участием 60 пациентов Norris и соавт. .сообщили о сравнении оксибутинина с пролонгированным высвобождением, феназопиридина и плацебо.59 Для измерения дистресса, связанного со стентом, использовали невалидированный опросник по симптомам. Ни оксибутинин пролонгированного действия, ни феназопиридин ничем не отличались от плацебо. Тем не менее, исследование не было достаточно мощным, чтобы обеспечить облегчение симптомов, связанных со стентом. Рандомизированное исследование, проведенное Lee et al . сообщили, что пациенты, перенесшие установку двойного J-стента после уретероскопии и лазерной литотрипсии, получающие солифенацин, показали значительно более низкие общие баллы симптомов; императивное и императивное недержание мочи; боль в боку, животе и уретре; и гематурия.74

Альфа-адреноблокаторы с антихолинергическими средствами и без них

Деливелиотис и др. . предположили, что введение селективного альфа-1-блокатора может влиять на симптомы, связанные со стентом.60 Метод антагонизма альфа-адренорецепторов способствует расслаблению гладкой мускулатуры мочеточника. Кроме того, введение альфа-блокаторов может облегчить симптомы, связанные со стентированием мочеточника. Эль-Нахас и др. . сообщили о значительном улучшении симптомов, связанных со стентированием, о чем свидетельствуют более низкие баллы USSQ у пациентов, подвергающихся эндоскопической установке стента, по сравнению с тамсулозином, солифенацином или плацебо.75 Интересно, что солифенацин показал значительно более низкие баллы, чем плацебо, по всем параметрам (мочеиспускание, боль, общее состояние здоровья, сексуальное здоровье и работоспособность), а затем тамсулозин по всем параметрам, кроме полового индекса.64 Согласно Wang et al . 76 комбинация солифенацина и тамсулозина не показала положительного эффекта по сравнению с монотерапией солифенацином, продемонстрировала многообещающие эффекты, а не комбинация солифенацина и тамсулозина.

В многоцентровом рандомизированном исследовании Tae et al ., эффекты мирабегрона в дозе 50 мг один раз в день оценивались в отношении дискомфорта, связанного со стентом мочеточника, после уретероскопических процедур.65 Эта доза успешно уменьшала дискомфорт. Недавний метаанализ показал потенциальную силу комбинированной терапии с использованием альфа-блокаторов и антимускариновых препаратов по сравнению с отдельными препаратами на основе IPSS.77 Значительное улучшение показателей USSQ и индекса здоровья наблюдалось при применении прегабалина в комбинации с солифенацином у пациентов. 67 Исследование Maldonado-Avila et al .рекомендовал улучшение симптомов стента и качества жизни при комбинированной терапии тамсулозином и оксибутинином.68

Покрытие стента и стент с лекарственным покрытием

Доступен широкий спектр покрытий стентов, таких как смазывающие, антимикробные, противообрастающие покрытия и покрытия с лекарственным покрытием (таблица 3). Одним из них является стент с гидрогелевым покрытием, изготовленный из гидрофильных полимеров. Поскольку он поглощает воду, поверхностное трение уменьшается. Предположительно, стенты с гидрогелевым покрытием удобно вводить и они более биосовместимы.Однако существуют разные результаты относительно уровня эффективности этого покрытия.78 Krambeck et al . сообщили о первом клиническом применении мочеточниковых стентов с лекарственным покрытием для лечения дискомфорта у пациентов. Пациенты были рандомизированы для установки кеторолака или контрольных стентов после уретероскопии.79 Пациенты со стентами, наполненными кеторолаком, были безопасны и, по-видимому, вызывали меньшую боль. Khandwekar и Doble разработали стенты Tecoflex с поверхностной инженерией, которые включали повидон-йод.80 Исследования in vitro стентов, покрытых повидон-йодом, показали улучшенную смазывающую способность, меньшее количество отложений инкрустации и снижение бактериальной адгезии с Pseudomonas aeruginosa и Staphylococcus aureus 2. .Аморфное алмазоподобное углеродное покрытие интенсивно снижало поверхностное трение, тем самым снижая инкрустацию стента и прилипание бактерий. Лаубе и др. . наблюдали уменьшение инкрустации и биопленки у пациентов, которым имплантировали стенты с алмазоподобным углеродным покрытием.81 Watterson et al . поверхности стентов покрыты ферментами, разрушающими оксалаты, производными Oxalobacter formigenes .82 Исследования, проведенные с использованием модели кролика in vivo для определения инкрустации стентов с покрытием и без покрытия, показали менее значимые результаты.

Таблица 3. Различные типы материалов и покрытий, используемых для изготовления стентов

Типы материалов	Тип покрытия
Силикон (FLUORO-4; Бард, Ковингтон, Джорджия, США)	Гепарин
Полиуретан (Bardex; Bard)	Поливинилпирролодин
Silitek (Surgitek; Медицинская инженерная корпорация, Расин, Висконсин, США)	Антибиотики
C-Flex (Cook Medical, Блумингтон, Индиана, США)	Углерод
Никель-титан/нитинол (мочеточниковый стент Memokath 051; PNN Medical, Квистгаард, Дания)	Гиалуроновая кислота
Нержавеющая сталь (настенный стент; биоразлагаемое восстановление Boston Scientific)	Серебро
Биоразлагаемый (Uriprene; Poly-Med Inc., Андерсон, Южная Каролина, США)	Триклозан
Percuflex (Boston Scientific)	Хитозан
	Гидрогель
	Салициловая кислота

Образование биопленки и инкрустация мочеточниковых стентов могут активировать воспалительные пути, провоцирующие боль, связанную с мочеточниковым стентом.Mendez-Probst et al предложили еще один подход к уменьшению бактериальной адгезии, образования биопленки и образования корки. которые исследовали противовоспалительные эффекты противомикробного агента, триклозана.83 Стент Triumph, выделяющий триклозан, продемонстрировал статистически значимое уменьшение некоторых общих симптомов, связанных со стентом, таких как более низкие баллы по шкале боли в боку во время активности, мочеиспускания и боли в животе. Это исследование также показало, что стенты с триклозановым покрытием не могут сами по себе уменьшить инфекцию.Таким образом, стенты с покрытием из триклозана могут иметь способность лечить пациентов, но они будут более эффективными при сочетании стандартной антибактериальной терапии. Chew и др. . оценили безопасность и эффективность мочеточниковых стентов с кеторолаковым покрытием (Лексингтон, Boston Scientific Corporation, Натик, Массачусетс, США).84 Было проведено рандомизированное исследование на 92 йоркширских свиньях, получавших перорально кеторолак в различных концентрациях (17%, 13% и 15%) или стенты без лекарственного покрытия. Кеторолак был высвобожден в течение 30 дней после установки стента.Наибольшая концентрация кеторолака обнаружена в тканях мочеточника и мочевого пузыря. Однако не было зарегистрировано ни одного нежелательного явления ни в одной из групп с кеторолаковым стентом. Таким образом, потенциальная польза от стента с лекарственным покрытием зависит от дозы, повышая эффективность и уменьшая системные побочные эффекты. Мултанен и др. . показали меньшую инкрустацию поверхности стента и ускоренную деградацию полимолочной кислоты по сравнению со стентами с покрытием из нитрата серебра и офлоксацина.85

Мочеточниковые стенты с лекарственным покрытием все еще находятся в зачаточном состоянии, и разрабатываются различные методы в попытке облегчить симптомы, связанные со стентированием.

Покрытия стентов, содержащие хлоргексидин, являются последними достижениями, упомянутыми в литературе. Phuengkham и Nasongkla ожидали значительного антибактериального эффекта покрытий стентов с использованием наносфер, наполненных хлоргексидином, что вызывало замедленное высвобождение лекарственного средства в течение до 15 дней.86 Liatsikos et al . продемонстрировали снижение воспаления и гиперплазии тканей при использовании мочеточникового стента, выделяющего паклитаксел, по сравнению с голым металлическим стентом в модели на свинье in vivo .87 Точно так же Каллидонис и др. . сообщили, что стент с покрытием из зотаролимуса показал значительно сниженную реакцию гиперплазии по сравнению с традиционно используемыми стентами из чистого металла в мочеточниках свиней и кроликов. 88 Уротелий представляет собой тип переходного эпителия, состоящий из нескольких слоев эпителиальных клеток, соединенных плотными соединениями. Из-за своей природы он становится барьером для эффективной доставки лекарств.89

В целом было показано, что перорально вводимые альфа-блокаторы уменьшают боль и дискомфорт, вызванные мочеточниковыми стентами.

Экономические аспекты применения постоянных стентов для здоровья

Хотя постоянные мочеточниковые стенты имеют множество применений, они влияют на КЖ пациентов, а также существенно влияют на ресурсы. Плата за лечение должна быть рентабельной, а также эффективной. Практикующий врач редко рассматривает финансовое положение пациента, прежде чем планировать его лечение.

Затраты на лечение в случае стентирования мочеточника можно отнести к прямым и косвенным затратам на стент.Прямые затраты включают стоимость стента, его установки и удаления. Косвенные затраты включают отсутствие на работе, HRQoL и возобновление нормальной физической активности. В некоторых случаях пациенты могут удалить стент самостоятельно. Это снижает расходы на здравоохранение, поездки и повторную госпитализацию.

Несколько исследований установили наблюдения относительно полной стоимости стентирования. В исследовании 10 случаев стентирование резко увеличило время операции, количество незапланированных посещений врача и повторную госпитализацию.90 Лопес-Уэртас и др. . тщательно изучили стоимость использования металлического стента по сравнению со стентом из политетрафторэтилена.91 Анализ затрат на техническое обслуживание полимерного стента показал снижение на 43% в расчете на одного пациента.

Кроме того, лечение забытых стентов может стоить от 2815 до 6610 фунтов стерлингов.92 Tavakoli et al .6 исследовали урологические осложнения и расходы на здравоохранение в течение 3-летнего периода у пациентов с трансплантацией почки в серии из 201 взрослого пациента, которые были рандомизированы. на «стентированные» и «не стентированные» группы после операции.Анализ затрат показал, что средние затраты на одного пациента в группе со стентированием составили 755 фунтов стерлингов по сравнению с 906 фунтами стерлингов в группе без стентирования.

Оценка финансовых последствий стентов Staubli et al . у 74 пациентов была указана общая стоимость времени пребывания стента.93 Общие затраты, связанные с проблемами, связанными со стентом, составили 133 355 долларов США при среднем значении 455 долларов США (113–11 948 долларов США) за все время пребывания стента и 15 долларов США. (4–398 долларов США) на пациента в день.

Заключение

Мочеточниковые стенты обычно используются в урологии, и из-за их постоянной природы часто являются очагом инфекции и причиной дискомфорта, который варьируется от пациента к пациенту. Чтобы свести к минимуму симптомы, большинству хирургов-трансплантологов следует в первую очередь рассмотреть вопрос об установке стента. Для уменьшения симптомов и боли, связанных со стентированием, доступно множество методов и конструкций для определения подходящей длины стента. Фармакологические вмешательства, такие как альфа-блокаторы с антихолинергическими средствами или без них, показали наиболее устойчивые результаты в улучшении отрицательного опыта стентирования.В настоящее время мочеточниковые стенты с лекарственным покрытием все еще находятся в зачаточном состоянии, и разрабатываются различные методы в попытке облегчить симптомы, связанные со стентированием. Экономическое бремя постоянного стентирования мочеточника велико, и его следует учитывать при проведении стентирования мочеточника. Необходимы дальнейшие исследования, включая достоверные результаты, о которых сообщают пациенты, для лучшего изучения стента и взаимодействия с человеком с целью разработки идеального стента.

Конфликт интересов

Не объявлено.

Каталожные номера

• 1Наби Г., Кук Дж., Н’Доу Дж., МакКлинтон С. Результаты стентирования после неосложненной уретероскопии: систематический обзор и метаанализ. БМЖ 2007; 334: 572.
• 2Tolley D. Мочеточниковые стенты далеки от идеальных. Ланцет 2000; 356: 872–3.
• 3Заки М.Р., Салман А., Чаудхари А.Х., Асиф К., Рехман М.Ю.Нужно ли стентирование ДЖ после неосложненной уретероскопической литотрипсии? Рандомизированное контролируемое исследование. пак. Дж. Мед. наук о здоровье. 2011; 5: 121– 4.
• 4Ож Б.К., Сарвис Дж.А., Л’Эсперанс Дж.О., Премингер Г.М. Практика стентирования мочеточников после рутинной уретероскопической хирургии камней: опрос практикующих урологов. Дж. Эндоурол. 2007 г.; 21: 1287– 91.
• 5Бах П., Рейхерц А., Тайхман Дж. и др. .Кратковременное стентирование наружного мочеточника демонстрирует значительные преимущества по сравнению с рутинной установкой двойного J-стента после уретерореноскопической экстракции камня: проспективное рандомизированное исследование — Fast track stent Study (FaST). Междунар. Дж. Урол. 2018; 25: 717–22.
• 6Таваколи А., Суранж Р.С., Пирсон Р.С., Парротт Н.Р., Августин Т., Риад Х.Н. Влияние стентов на урологические осложнения и расходы на здравоохранение у реципиентов почечного трансплантата: результаты проспективного рандомизированного клинического исследования. Дж. Урол. 2007 г.; 177: 2260–4.
• 7Dauw CA, Simeon L, Alruwaily AF и др. . Современная практика гибкой уретероскопии для лечения камней в почках: результаты всемирного исследования. Дж. Эндоурол. 2015; 29: 1221– 30.
• 8Wang H, Man L, Li G, Huang G, Liu N, Wang J. Метаанализ стентирования по сравнению с отсутствием стентирования при лечении камней мочеточника. PLoS One 2017 г.; 12: e0167670–e.
• 9Ordonez M, Hwang EC, Borofsky M, Bakker CJ, Gandhi S, Dahm P. Мочеточниковый стент по сравнению с отсутствием мочеточникового стента для уретероскопии при лечении конкрементов почек и мочеточников. Кокрановская база данных Syst. Ред. 2019; CD012703.
• 10Joshi H. Re: инкрустация стента мочеточника, инкрустация и окраска: заболеваемость, связанная со временем пребывания. Дж. Эндоурол. 2012; 26: 924– 5.
• 11 Каналес Б.К., Хиггинс Л., Марковски Т., Андерсон Л., Ли К.А., Монга М. Присутствие пяти кондиционирующих пленочных белков тесно связано с ранним образованием стента. Дж. Эндоурол. 2009; 23: 1437–42.
• 12Вандербринк Б.А., Растинехад А.Р., Ост М.С., Смит А.Д. Инкрустированные мочевые стенты: оценка и эндоурологическое лечение. Дж. Эндоурол. 2008 г.; 22: 905–12.
• 13 Ланге Д., Биднур С., Хоаг Н., Чу Б.Х. Осложнения, связанные со стентированием мочеточника: где мы находимся и куда идем. Нац. Преподобный Урол. 2015; 12: 17– 25.
• 14Кавахара Т., Ито Х., Терао Х., Йошида М., Мацудзаки Дж. Инкрустация мочеточникового стента, инкрустация и окраска: заболеваемость, связанная со временем пребывания. Дж. Эндоурол. 2012; 26: 178–82.
• 15Акоста-Миранда А.М., Милнер Дж., Терк Т.М. FECal Double-J: упрощенный подход к лечению инкрустированных и оставшихся мочеточниковых стентов. Дж. Эндоурол. 2009; 23: 409–15.
• 16Chew BH, Lange D. Re: инкрустация стента мочеточника, инкрустация и окраска: заболеваемость, связанная со временем пребывания. Дж. Эндоурол. 2013; 27: 506.
• 17Дайер Р.Б., Чен М.Ю., Загория Р.Дж., Риган Д.Д., Худ К.Г., Кавана П.В. Осложнения установки мочеточникового стента. Рентгенография 2002; 22: 1005–22.
• 18Кехинде Э.О., Ротими В.О., Аль-Хунаян А., Абдул-Халим Х., Боланд Ф., Аль-Авади К.А. Бактериология инфекции мочевыводящих путей, связанной с установлением стентов мочеточника J. Дж. Эндоурол. 2004 г.; 18: 891– 6.
• 19Кехинде Э.О., Ротими В.О., Аль-Авади К.А. и др. . Факторы, предрасполагающие к инфекции мочевыводящих путей после установки J мочеточникового стента. Дж. Урол. 2002; 167: 1334– 7.
• 20Клис Р., Корчак-Козакевич Э., Денис А., Сосновский М., Розанский В. Связь между инфекцией мочевыводящих путей и самоудерживающейся колонизацией катетера Double-J. Дж. Эндоурол. 2009; 23: 1015–9.
• 21Абдельазиз А.Ю., Фуда В.Б., Мошарафа А.А., Абельрасул М.А., Файяд А., Фаузи К. Забытые мочеточниковые стенты: факторы риска, осложнения и лечение. фр. Дж. Урол. 2018; 24: 28– 33.
• 22Tang VC, Gillooly J, Lee EW, Charig CR. Регистр карт мочеточниковых стентов – 5-летний ретроспективный анализ. Энн. Р. Колл. Surg. англ. 2008 г.; 90: 156–9.
• 23Санджактутар А.А., Тепелер А., Сойлемез Х. и др. . Решение медицинских и юридических проблем, связанных с забытыми мочеточниковыми стентами: первые результаты службы коротких сообщений (SMS) с напоминанием. Ур. Рез. 2012; 40: 253–8.
• 24Джоши Х.Б., Ньюнс Н., Стейнторп А., МакДонах Р.П., Кили Ф.Х. мл., Тимони А.Г.Опросник симптомов стента мочеточника: разработка и проверка многомерного показателя качества жизни. Дж. Урол. 2003; 169: 1060–4.
• 25Лингеман Дж. Э., Премингер Г. М., Голдфишер Э. Р., Крамбек А. Е. Оценка влияния конструкции мочеточникового стента на комфорт пациента. Дж. Урол. 2009; 181: 2581– 7.
• 26Джоши Х.Б., Читале С.В., Нагараджан М. и др. .Проспективное рандомизированное простое слепое сравнение мочеточниковых стентов, состоящих из твердого и мягкого полимера. Дж. Урол. 2005 г.; 174: 2303–6.
• 27Леннон Г.М., Торнхилл Дж.А., Суини П.А., Грейнджер Р., Макдермотт Т.Е., Батлер М.Р. «Жесткие» и «мягкие» мочеточниковые стенты с двойной косой: рандомизированное слепое сравнительное исследование. евро. Урол. 1995; 28: 1– 5.
• 28Давенпорт К., Кумар В., Коллинз Дж., Мелотти Р., Тимони А.Г., Кили Ф.Х. мл.Новый дизайн мочеточникового стента не улучшает качество жизни пациентов: рандомизированное контролируемое исследование. Дж. Урол. 2011; 185: 175–8.
• 29Lee C, Kuskowski M, Premoli J, Skemp N, Monga M. Рандомизированная оценка мочеточниковых стентов с использованием утвержденного опросника симптомов. Дж. Эндоурол. 2005 г.; 19: 990–3.
• 30Dunn MD, Portis AJ, Kahn SA и др. .Клиническая эффективность нового дизайна стента: рандомизированное одинарное слепое сравнение хвостовых и двойных пигтейлов. Дж. Эндоурол. 2000; 14: 195–202.
• 31Ho CH, Chen SC, Chung SD и др. . Определение подходящей длины мочеточникового стента с двойной косой как по конфигурации стента, так и по сопутствующим симптомам. Дж. Эндоурол. 2008 г.; 22: 1427– 31.
• 32Аль-Кандари А.М., Аль-Шайджи Т.Ф., Шаабан Х., Ибрагим Х.М., Эльшебини Ю.Х., Шокейр А.А.Влияние положения проксимального и дистального концов мочеточникового стента с двойной J на ​​постпроцедурные симптомы и качество жизни: рандомизированное клиническое исследование. Дж. Эндоурол. 2007 г.; 21: 698–702.
• 33Эртюрк Э., Сешнс А, Йозеф Дж.В. Влияние диаметра мочеточникового стента на симптомы и переносимость. Дж. Эндоурол. 2003; 17: 59– 62.
• 34Эл Аун А., Ясон К., Панайотис К., Лиацикос Э.Н.Клинический опыт использования мочеточниковых металлических стентов. Индийский Дж. Урол. 2010; 26: 474–9.
• 35 Университетские больницы Медицинский центр Кливленда. Мочеточниковый стент RELIEF ^™ — оценка ретроградного рефлюкса мочи и положения дистального витка мочевого пузыря. Университетские больницы Кливлендского медицинского центра, Кливленд, 2017 г.
• 36Рао М.В., Полкари А.Дж., Турк Т.М.Обновления по использованию мочеточниковых стентов: основное внимание уделяется стенту Resonance((R)). Мед. Приборы 2011; 4: 11– 5.
• 37Chung KJ, Park BH, Park B и др. . Эффективность и безопасность нового двухслойного саморасширяющегося металлического сетчатого стента с покрытием (Uventa) при злокачественных обструкциях мочеточников. Дж. Эндоурол. 2013; 27: 930– 5.
• 38Campschroer T, Lock MT, Lo RT, Bosch JL.Wallstent: долгосрочное наблюдение за установкой металлического стента для лечения доброкачественных стриктур мочеточникового анастомоза после отведения мочи по Брикеру. БЖУ Междунар. 2014; 114: 910–5.
• 39Хендлин К., Докендорф К., Хорн С., Пшон Н., Лунд Б., Монга М. Мочеточниковые стенты: прочность спирали и дюрометр. Урология 2006; 68: 42– 5.
• 40Давенпорт К., Кумар В., Коллинз Дж., Мелотти Р., Кили Ф.Х., Тимони А.Г.Проспективное рандомизированное исследование мочеточникового стента Bard Inlay со стентом Boston Scientific Polaris с использованием утвержденного вопросника симптомов мочеточникового стента. евро. Урол. Доп. 2008 г.; 7: 107.
• 41Park HK, Paick SH, Kim HG, Lho YS, Bae S. Влияние типа мочеточникового стента на симптомы пациента, определяемое с помощью опросника по симптомам мочеточникового стента: проспективное, рандомизированное, контролируемое исследование. Дж.Эндоурол. 2015; 29: 367–71.
• 42Candela JV, Bellman GC. Мочеточниковые стенты: влияние диаметра и состава на симптомы пациента. Дж. Эндоурол. 1997; 11: 45–7.
• 43Mucksavage P, Pick D, Haydel D и др. . Оценка in vivo нового гибкого мочеточникового стента со спиральным разрезом. Урология 2012; 79: 733–7.
• 44Chew BH, Rebullar KA, Harriman D, McDougall E, Paterson RF, Lange D. Спиральные мочеточниковые стенты Percuflex значительно снижают потребность пациента в анальгетиках по сравнению с контрольными стентами. Дж. Эндоурол. 2017; 31: 1321– 5.
• 45Stoller ML, Schwartz BF, Frigstad JR, Norris L, Park JB, Magliochetti MJ. Оценка in vitro характеристик потока мочеточниковых стентов JJ со спиральными ребрами и с гладкими стенками. БЖУ Междунар. 2000; 85: 628–31.
• 46Олвени Э.О., Портис А.Дж., Сундарам С.П. и др. . Оценка хронического постоянного прототипа сетчатого мочеточникового стента на модели свиньи. Урология 2000; 56: 857–62.
• 47Мосайеби А., Манес К., Каруго Д., Сомани Б.К. Достижения в дизайне и материалах мочеточниковых стентов. Курс. Урол. Респ. 2018; 19:35.
• 48Taylor WN, McDougall IT. Миниинвазивное извлечение мочеточникового стента. Дж. Урол. 2002; 168: 2020–3.
• 49 Батталья М., Дитонно П., Сельваджио О и др. . Двойной J-стент с антирефлюксным устройством в профилактике краткосрочных урологических осложнений после трансплантации трупной почки: одноцентровое проспективное рандомизированное исследование. Транспл. проц. 2005 г.; 37: 2525– 6.
• 50Ким Х.Х., Чой Ю.Х., Ли С.Б., Баба И., Ким К.В., Су Ш.Х. Численный анализ потока мочи через боковые отверстия двойного J-стента при стенозе мочеточника. Техн. Здравоохранение 2017; 25: 63–72.
• 51Chew BH, Paterson RF, Clinkscales KW, Levine BS, Shalaby SW, Lange D.Оценка in vivo биоразлагаемого стента третьего поколения: новый подход к предотвращению синдрома забытого стента. Дж. Урол. 2013; 189: 719–25.
• 52Баррос А.А., Оливейра С., Рибейро А.Дж. и др. . Оценка in vivo нового биоразлагаемого мочеточникового стента. Мир Ю. Урол. 2018; 36: 277–83.
• 53Оливер Р., Уэллс Х., Траксер О. и др. .Мочеточниковые стенты на экстракционных струнах: систематический обзор литературы. Мочекаменная болезнь 2018; 46: 129–36.
• 54Мосайеби А., Виджаякумар А., Юэ QY и др. . Технические решения мочеточниковых стентов: материал, покрытие и конструкция. Центов. Евро. Дж. Урол. 2017; 70: 270– 4.
• 55Эрбель Р., Ди Марио С., Бартунек Дж. и др. .Временные каркасы коронарных артерий биодеградируемыми стентами из магния: проспективное нерандомизированное многоцентровое исследование. Ланцет 2007 г.; 369: 1869–75.
• 56Кребс А., Дин Л.А., Борин Дж.Ф. и др. . «Буйный» стент: оценка прототипа постоянного мочеточникового стента в модели свиньи. БЖУ Междунар. 2009; 104: 88–92.
• 57 Ланге Д., Хоаг Н.А., Пох Б.К., Чу Б.Х.Дренажные характеристики 3F MicroStent с использованием нового механизма фиксации пленочной окклюзии. Дж. Эндоурол. 2011; 25: 1051– 6.
• 58Ecke TH, Bartel P, Hallmann S, Ruttloff J. Оценка симптомов и комфорта пациентов для JJ-мочеточниковых стентов с антирефлюксным мембранным клапаном и без него. Урология 2010; 75: 212–6.
• 59Norris RD, Sur RL, Springhart WP и др. .Проспективное, рандомизированное, двойное слепое плацебо-контролируемое сравнение оксибутинина с пролонгированным высвобождением и феназопиридина для лечения послеоперационного дискомфорта мочеточникового стента. Урология 2008; 71: 792– 5.
• 60Деливелиотис С., Хрисофос М., Гугусис Э., Папацорис А., Деллис А., Варкаракис ИМ. Есть ли роль альфа1-блокаторов в лечении симптомов, связанных со стентом двойного J? Урология 2006; 67: 35–9.
• 61Beddingfield R, Pedro RN, Hinck B, Kreidberg C, Feia K, Monga M. Алфузозин для облегчения дискомфорта при мочеточниковом стенте: проспективное рандомизированное плацебо-контролируемое исследование. Дж. Урол. 2009; 181: 170–6.
• 62Damiano R, Autorino R, De Sio M, Giacobbe A, Palumbo IM, D’Armiento M. Влияние тамсулозина на предотвращение заболеваний, связанных со стентом мочеточника: проспективное исследование. Дж. Эндоурол. 2008 г.; 22: 651–6.
• 63Park SC, Jung SW, Lee JW, Rim JS. Эффекты пролонгированного высвобождения толтеродина и альфузозина для лечения симптомов, связанных с двойным стентом. Дж. Эндоурол. 2009; 23: 1913–7.
• 64Деллис А.Э., Папацорис А.Г., Кили Ф.Х. мл., Бамиас А., Деливелиотис С., Сколарикос А.А.Тамсулозин, солифенацин и их комбинация для лечения симптомов, связанных со стентом: рандомизированное контролируемое исследование. Дж. Эндоурол. 2017; 31: 100–9.
• 65Tae BS, Cho S, Jeon BJ и др. . Уменьшает ли мирабегрон дискомфорт, связанный с мочеточниковым стентом? Проспективное, рандомизированное, многоцентровое исследование. БЖУ Междунар. 2018; 122: 866–72.
• 66Тарват М., Эльсаадани М.М., Лашин А.М., Эль-Нахас А.Р.Рандомизированное контролируемое исследование по оценке силденафила цитрата в облегчении симптомов, связанных со стентированием мочеточника. Мир Ю. Урол. 2018; 36: 1877–81.
• 67Рагаб М., Солиман М.Г., Тауфик А. и др. . Роль прегабалина в облегчении симптомов, связанных со стентом мочеточника: рандомизированное контролируемое клиническое исследование. Междунар. Урол. Нефрол. 2017; 49: 961–6.
• 68 Мальдонадо-Авила М., Гардуно-Артеага Л., Юнгферманн-Гузман Р. и др. .Эффективность тамсулозина, оксибутинина и их комбинации в контроле симптомов нижних мочевыводящих путей, связанных с двойным J-стентом. Междунар. Браз. Дж. Урол. 2016; 42: 487–93.
• 69Liu S, Yu Y, Gao Y, Yang X, Pang Z. Снижение экскреции гликозаминогликанов с мочой после лечения альфузозином симптомов, связанных со стентом мочеточника: проспективное, рандомизированное, плацебо-контролируемое исследование. Мочекаменная болезнь 2016; 44: 185–90.
• 70Ассимос Д., Крамбек А., Миллер Н.Л. и др. . Хирургическое лечение камней: руководство Американской урологической ассоциации/эндоурологического общества. Часть I. Ж. Урол. 2016; 196: 1153–60.
• 71Гупта М., Патель Т., Ксавье К. и др. . Проспективная рандомизированная оценка периуретеральной инъекции ботулинического токсина типа А для уменьшения боли в мочеточниковом стенте. Дж. Урол. 2010; 183: 598–602.
• 72Тадрос Н.Н., Бланд Л., Легг Э., Оляи А., Конлин М.Дж. Однократная доза нестероидного противовоспалительного препарата (НПВП) предотвращает сильную боль после удаления мочеточникового стента: проспективное рандомизированное двойное слепое плацебо-контролируемое исследование. БЖУ Междунар. 2013; 111: 101– 5.
• 73Wang CJ, Huang SW, Chang CH.Влияние специфического блокатора альфа-1A/1D на симптомы со стороны нижних мочевыводящих путей из-за двойного J-стента: проспективное рандомизированное исследование. Ур. Рез. 2009; 37: 147–52.
• 74Ли Ю.Дж., Хуан К.Х., Ян Х.Дж., Чанг Х.К., Чен Дж., Ян Т.К. Солифенацин улучшает симптомы, связанные со стентом двойного J, у обоих полов после неосложненной уретероскопической литотрипсии. Мочекаменная болезнь 2013; 41: 247–52.
• 75Эль-Нахас АР, Тарват М., Эльсаадани М., Мосба А., Габалла, Массачусетс.Рандомизированное контролируемое исследование, в котором сравнивали альфа-адреноблокатор (тамсулозин) и антихолинергический препарат (солифенацин) при лечении симптомов, связанных со стентированием мочеточника. Мир Дж. Урол . 2016; 34: 963–8.
• 76Wang J, Zhang X, Zhang T, Mu J, Bai B, Lei Y. Роль солифенацина в качестве монотерапии или комбинации с тамсулозином при симптомах, связанных со стентированием мочеточника: систематический обзор и метаанализ. Мир Дж.Урол. 2017; 35: 1669–80.
• 77Чжан Ю.М., Чу П., Ван В.Дж. Комбинированные альфа-блокаторы и антимускариновые препараты PRISMA при симптомах, связанных со стентом мочеточника: метаанализ. Медицина 2017; 96: е6098.
• 78Desgrandchamps F, Moulinier F, Daudon M, Teillac P, Le Duc A. Сравнение in vitro индуцированной уреазой инкрустации стентов JJ. Бр. Дж. Урол. 1997; 79: 24–7.
• 79Крамбек А.Э., Уолш Р.С., Денстедт Д.Д. и др. . Новый мочеточниковый стент с лекарственным покрытием: проспективное рандомизированное многоцентровое клиническое исследование для оценки безопасности и эффективности мочеточникового стента, нагруженного кеторолаком. Дж. Урол. 2010; 183: 1037–42.
• 80Хандвекар А.П., Добл М.Физико-химическая характеристика и биологическая оценка поливинилпирролидон-йод-инженированного полиуретана (Tecoflex((R))). Дж. Матер. науч. – Матер. Мед. 2011; 22: 1231–46.
• 81Laube N, Kleinen L, Bradenahl J, Meissner A. Алмазоподобные углеродные покрытия на мочеточниковых стентах – новая стратегия уменьшения образования кристаллических бактериальных биопленок? Дж. Урол. 2007 г.; 177: 1923–7.
• 82Watterson JD, Cadieux PA, Beiko DT и др. . Ферменты, разлагающие оксалаты, из Oxalobacter formigenes : новое покрытие устройства для уменьшения образования корки, связанной с биоматериалом мочевыводящих путей. Дж. Эндоурол. 2003; 17: 269–74.
• 83Mendez-Probst CE, Goneau LW, MacDonald KW и др. .Использование стентов с покрытием из триклозана эффективно уменьшает симптомы стентирования мочеточников: проспективное рандомизированное исследование. БЖУ Междунар. 2012; 110: 749–54.
• 84Чью Б.Х., Давуди Х., Ли Дж., Денстедт Д.Д. Оценка in vivo на свиньях безопасности, биодоступности и проникновения в ткани мочеточникового стента с лекарственным покрытием на основе кеторолака, предназначенного для повышения комфорта. Дж. Эндоурол. 2010; 24: 1023–9.
• 85Мултанен М., Таммела Т.Л., Лаурила М. и др. .Биосовместимость, инкрустация и биодеградация стентов из поли-L-молочной кислоты, покрытых офлоксацином и нитратом серебра, в уретре кролика. Ур. Рез. 2002; 30: 227–32.
• 86Phuengkham H, Nasongkla N. Разработка антибактериального покрытия на поверхности силикона с помощью наносфер, загруженных хлоргексидином. Дж. Матер. науч. Матер. Мед. 2015; 26: 78.
• 87Лиацикос Э.Н., Карнабатидис Д., Кагадис Г.К. и др. .Применение металлических сетчатых стентов, выделяющих паклитаксел, в мочеточниках свиней: экспериментальное исследование. евро. Урол. 2007 г.; 51: 217–23.
• 88Каллидонис П., Китру П., Карнабатидис Д. и др. . Оценка металлических стентов с покрытием из зотаролимуса в мочеточниках животных. Дж. Эндоурол. 2011; 25: 1661– 7.
• 89Деллис А., Джоши Х.Б., Тимони А.Г., Кили Ф.Х. мл.Облегчение симптомов, связанных со стентом: обзор технических и фармакологических решений. Дж. Урол. 2010; 184: 1267–72.
• 90 Тейхманн Д.А., Джоши Х.Б. Постоянные мочеточниковые стенты – соображения экономики здравоохранения. В: Р. Кулкарни (ред.). Стентирование мочеточника. John Wiley & Sons Ltd, Чичестер, 2017 г.; 287– 95.
• 91 Лопес-Уэртас Х.Л., Полкари А.Дж., Акоста-Миранда А., Терк Т.М.Металлические мочеточниковые стенты: экономически эффективный метод лечения доброкачественной обструкции верхних мочевых путей. Дж. Эндоурол. 2010; 24: 483–5.
• 92Линч М.Ф., Гани К.Р., Фрост И., Энсон К.М. Предотвращение забытого мочеточникового стента: результаты внедрения электронного реестра стентов. БЖУ Междунар. 2007 г.; 99: 245–6.
• 93Staubli SEL, Mordasini L, Engeler DS, Sauter R, Schmid HP, Abt D.Экономические аспекты заболеваемости мочеточниковыми стентами. Ур. Междунар. 2016; 97: 91– 7.

.

Гемоглобин по сали: Ошибка 404 Страница не найдена!