нормы, повышенный и пониженный уровень

Проверка на гамма-глобулин используется для выяснения уровня иммуноглобулинов в крови. Иммуноглобулины также называются «иммунные гамма-глобулины». Иммуноглобулиновые антитела вырабатываются в организме в ответ на чужеродные вещества, такие как бактерии, вирусы и раковые клетки.

Виды антител

Есть 5 различных видов антител, вырабатываемых организмом: IgA, IgG, IgM, IgE, IgD. Каждый из них помогает в защите организма от специфических инфекций и заболеваний. Низкий уровень антител может повысить восприимчивость организма к болезням.

  • IgA антитела помогают в защите слизистых оболочек, которые подвергаются воздействию окружающей среды, от инфекций. Они встречаются в носу, ушах, глазах, пищеварительном тракте и влагалище. Они же обеспечивают местный иммунитет от хламидий.
  • IgG антитела помогают в борьбе с бактериальными и вирусными инфекциями, токсинами. Они обнаруживаются в жидкостях организма.
  • IgM иммуноглобулины можно обнаружить в крови и лимфе. Они производятся организмом в ответ на инфекцию и помогают иммунной системе бороться с ней.
  • IgE антитела нужны для борьбы с аллергенами, такими, как пыльца и споры, и паразитами. Антитела находятся в легких, на коже и слизистых оболочках.
  • IgD антитела находятся в тканях, выстилающих грудную полость и полость живота. Они составляют меньше 1% иммуноглобулинов плазмы. Функции этих антител еще не очень хорошо изучены.  

Гамма-глобулин находится в плазме крови. Действуя совместно с антителами, он защищает человека от инфекций и болезней. Таким образом, поддерживать нужный уровень гамма-глобулина необходимо для здорового образа жизни. Мы заболеваем тогда, когда наша иммунная система не может справиться с возбудителем болезни.

Анализ крови на гамма-глобулин проводится для проверки наличия антител (также называемых иммуноглобины или иммунные гамма-глобулины) в плазме крови. Их уровень укажет на присутствие вирусов, бактерий или вызывающих рак клеток. Это исследование является диагностической процедурой, помогающей врачам при постановке диагноза и разработке лечения. Следует отметить, что этот анализ выполняется только в случае подозрения на серьезные заболевания.

Результаты проверки

Анализ на гамма-глобулин в крови проводится после взятия ее образца из вены. Затем от него отделяется сыворотка, которую и проверяют на антитела.

Нормальные результаты находятся в следующих рамках:

  • Иммуноглобулин A – IgA: 0,4–2,5 г/л у взрослых и детей старше 12 лет. Чем выше уровень, тем вероятнее хронический гепатит, заболевания печени, ревматоидный артрит и рак крови. Более низкие значения указывают на  энтеропатию, лейкемию и проблемы с почками.
  • IgG: от 7 до 16 г/л. Чем выше значения, тем вероятнее диагностирование хронического гепатита, рассеянного склероза и СПИДа. Более низкие значения указывают на повреждение почек, рак лимфоцитов и лейкемию.
  • IgM: женщины старше 10 лет – 0,7–2,8 г/л; мужчины старше 10 лет – 0,6–2,5 г/л. Высокий уровень указывает на повреждение почек, паразитарные инфекции, вирусный гепатит, рак лимфатических клеток и мононуклеоз. Более низкие значения являются признаком генетических иммунных нарушений, множественной миеломы и лейкемии.
  • IgD: 0,008 г/л или ниже.
  • IgE: от 20 до 100 кЕ/л Чем выше значения, тем вероятнее дерматит (атопический), паразитарные инфекции и астма. Более низкие значения указывают на заболевания мышц.

Результаты анализа на гамма-глобулин необходимы для проверки состояния здоровья и диагностирования различных заболеваний, а все осложнения процедуры забора крови связаны с проколом кожи (гематома, кровотечение и прочие).

Гамма-глобулин, извлеченный из крови различных людей, можно комбинировать и использовать для повышения иммунитета и лечения инфекций. Это особенно полезно тем пациентам, чья иммунная система слаба. Этим людям вводятся антитела из крови доноров, перенесших инфекционные заболевания, такие как гепатит, ветряная оспа, корь. Такая процедура, называемая иммуноглобулиновой терапией, позволяет предотвратить эти заболевания. Она проводится как внутривенная инъекция гамма-глобулина в вену или мышцу.

Уровни гамма-глобулина

Глобулин и альбумин являются сывороточными белками плазмы крови, продуцируемыми иммунной системой или печенью. Их соотношение в крови относительно постоянно – 1,5–2,3.

Глобины делят на альфа-1-глобулины, альфа-2-глобулины, бета-глобулины и гамма-глобулины. Эти компоненты можно отделить и откалибровать в лаборатории.

Соотношение белков обоих альбуминов и глобулинов очень важно при диагностировании инфекционных заболеваний.

Содержание белка может увеличиться по следующим причинам:

  • Повреждения печени и почек.
  • Туберкулез, респираторные проблемы.
  • Лейкемия.
  • Обезвоживание.
  • Алкоголизм.
  • Ревматоидный артрит.

Содержание белка может снизиться из-за:

  • Недоедания.
  • Проблем с пищеварением.
  • Сильных ожогов и диареи.
  • Гормонального дисбаланса.
  • Болезней печени и почек.

Как проводится анализ на гамма-глобулин

Для проведения проверки на иммуноглобулин берется образец крови из вены. Нормальные значения таковы:

  • IgA: 0,4–2,5 г/л.
  • IgG: 7–16 г/л.
  • IgM: у женщин старше 10 лет – 0,7–2,8 г/л; у мужчин старше 10 лет – 0,6–2,5 г/л.
  • IgD: 0,008 г/л или ниже.
  • IgE: 20–100 кЕ/л.

Чтение контрольных значений уровня иммуноглобулина

Высокое или низкое значение не являются нормой и может быть признаком основного заболевания. Высокое значения иммуноглобулина A может быть признаком множественной миеломы, цирроза печени, хронического гепатита, ревматоидного артрита и системной красной волчанки – СКВ. Низкое значение IgA может быть признаком повреждения почек, некоторых типов лейкемии и энтеропатии.

Высокий уровень IgG может быть признаком СПИДа, рассеянного склероза и хронического гепатита. Низкое значения иммуноглобулина G может быть признаком макроглобулинемии, нефротического синдрома и некоторых видов лейкемии.

Высокий показатель IgM может быть признаком макроглобулинемии, вирусного гепатита, поражения почек, мононуклеоза, паразитарных инфекций и повреждения почек. Низкое значение иммуноглобулина M может быть признаком множественной миеломы, некоторых видов лейкемии и унаследованных иммунных заболеваний.

Высокий уровень иммуноглобулина E может быть признаком астмы, паразитарных инфекций и атопического дерматита. В то время как низкое значения IgE является показателем болезни, называемой синдром атаксии-телеангиэктазии или синдром Луи-Бар. Это редкое заболевание, которое влияет на движение мышц.

Видео

doctor-test.ru

норма в анализе, повышены, понижены, у ребенка, при онкологии

Гамма-глобулины — это совокупность протеинов плазмы крови, отвечающих за иммунитет. Они выполняют функцию защиты от антигенов бактерий, простейших, вирусов и раковых клеток. Гамма-глобулины в крови обеспечивают гуморальный иммунитет и детерминируют принадлежность к определённой группе крови.

Виды

Организм вырабатывает пять разновидностей иммуноглобулинов в крови (Ig): A, D, G, E, M. Иммунная защита состоятельна при наличии всех видов антител в достаточной концентрации.

Клеточная иммунная реакция

Каждая разновидность гамма-глобулинов отвечает за свой участок обороны:

  • A-Ig отвечают за защиту слизистых от проникновения возбудителей инфекций и негативных факторов среды обитания. оболочек, которые подвергаются воздействию окружающей среды, от инфекций. Ig-А держат оборону на границах носа, глаза, уха, в пищеварительных трубах и вагине, обеспечивают локальный иммунитет против хламидий;
  • D-Ig оберегают слои клеток, устилающих стенки грудной и абдоминальной полостей. В количественном отношении, Ig-D являются аутсайдерами среди прочих иммунных белков: их доля в общем количестве γ-глобулинов плазмы не превышает 1%. Функции Ig-D изучены не полностью;
  • E-Ig располагаются на коже, слизистых и эндотелии лёгких. Они инактивируют аллергены—цветочную пыльцу и споры низших растений. По совместительству, E-Ig защищают организм от проникновения паразитов;
  • G-Ig присутствуют в жидких частях организма и предназначены для борьбы с токсическими веществами и инфекционными агентами бактериальной и внеклеточной природы;
  • М-Ig обитают в лимфе и геме. Их выработка активизируется в случае проникновения в организм инфекционных антигенов. М-Ig помогают G-Ig справиться с большим количеством проникшего в организм инфекционного материала.

Анализ на гамма-глобулины проводят для исследования антител в крови и определения их количества. Исследование на гамма-глобулины входит в круг современных методов диагностики крови, помогающих врачу обнаружить бактерии, вирусы, клетки раковых образований.

Тест не является рутинным исследованием и проводится по распоряжению врача.

Норма

Анализ крови на гамма-глобулины проводят в сыворотке крови, поэтому материал отбирают из вены. Единицей измерения количества γ-глобулинов, исключая E-Ig, принято считать г/л. E-Ig измеряют в килоединицах в литре (кЕ/л).


Таблица нормы показателей гамма-глобулина у ребенка

Норма гамма-глобулинов бывает следующих величин:

  • A-Ig —1,45±1,05 г/л у человека старше 12 лет. Рост показателя предполагает наличие печёночных патологий, ревматический артрит или рак. Падение A-Ig ниже нормы предполагает наличие лейкемии крови, патологий кишечника и почек;
  • D-Ig имет только верхний предел—0,008 г/л;
  • E-Ig —60±40 кЕ/л. Чрезмерный рост предполагает наличие атопического дерматита, паразитарных инвазий и стенокардии сердца. Падение показателя наблюдают при мускульных патологиях;
  • G-Ig —11,5±4,5 г/л. Рост предполагает развитие хронических заболеваний печени, ВИЧ-инфекции, склероз сосудов головного мозга. Падение показателя наблюдают при почечных патологиях, лимфоме Ходжкина. Более низкие значения указывают на повреждение почек, рак лимфоцитов и гемобластоз;
  • Нормы для М-Ig имеют половозрастные разграничения. Так, нормой для девочек старше 10 лет и взрослых женщин считают содержание иммуноглобулина 1,75±1,05 г/л. Мальчикам старше 10 лет и взрослым мужчинам положено иметь в 1 л крови 1,55±0,95 г. Рост М-Ig предполагает почечные патологии, паразитные инвазии, вирусный гепатит, лимфому Ходжкина, моноцитарную ангину.Падение показателя свидетельствует об иммунных нарушениях наследственной этиологии, лейкозах, миеломной болезни.

Результат анализа крови на γ-глобулин имеет важное значение для контроля за состоянием здоровья и распознавания заболеваний. Гамма-глобулин, элюированный из крови человека, можно использовать для подстёгивания иммунитета других людей при лечения инфекционных заболеваний. Это необходимо пациентам с ослабленной иммунной системой.

В крови человека, перенёсшего инфекционные заболевания: вирусный гепатит, корь, ветряная оспа и другие, циркулируют антитела к возбудителям заболеваний. Если больным людям ввести донорский глобулин, наступит улучшение состояния. Метод лечения получил название «иммуноглобулиновая терапия». Существуют препараты иммуноглобулина для внутривенного и внутримускульного введения.

Фракции белков крови

Суммарное количество глобулинов и альбуминов крови называли «общий белок». Соотношение альбуминов к глобулинам в крови человека, колеблется в пределах 1,9±0,4. Глобулины (globulus—шарик) подразделяют на α-1 глобулины, α-2 глобулины, β-глобулины и γ-глобулины. Эти фракции крови без проблем разделяются в лабораторной обстановке.

Соотношение альбуминовых и глобулиновых компонентов сывороточного белка меняется в зависимости от наличия инфекционного вторжения. Поэтому, индекс А/Г (альбумины к глобулинам) имеет важное диагностическое значение.

Повышение и понижение

Различают следующие причины повышения уровня общего протеина:

  • Нарушение функций почек и печени;
  • Заболевания органов дыхания. Туберкулёз;
  • Лейкоз;
  • Дегидратация;
  • Алкогольная интоксикация;
  • Ревматический артрит.

Различают следующие причины понижения уровня общего протеина:

  • Голодание;
  • Патологии пищеварительной системы;
  • Диарея;
  • Ожог;
  • Гормональный сбой;
  • Заболевания почек, печени.

Необдуманное голодание может привести с сбою гамма-глобулинов

Расшифровка

Как проводиться расшифровка анализа крови на гамма-глобулины. Отклонения от нормы считают наличием патологии:

  • A-Ig гамма-глобулины в крови повышены по причине ретикулоплазмоцитоза, склероза печени, гепатита хронического протекания, ревматического артрита, эритематозного хрониосепсиса. Падение A-Ig наблюдают при патологиях почек, некоторых разновидностях лейкоза и заболеваниях органов пищеварения.
  • Чрезмерный рост G-Ig предсказывает ВИЧ-инфицирование, множественный склероз, хроническое воспаление печени. Падение иммуноглобулина наблюдают при онкологии костного мозга, нефротическом синдроме и некоторых разновидностях лейкоза.
  • Рост E-Ig наблюдают при грудной жабе, паразитарных инвазиях, атопическом дерматите. Падение иммуноглобулина отслеживают в случае синдрома Луи-Бара, редкого наследственного заболевания, наблюдаемого у ребёнка до года.
  • Высокий показатель М-Ig может показать наличие ретикулоплазмоцитоза, склероза печени, гепатита хронического протекания, ревматического артрита, эритематозного хрониосепсиса.

Низкое содержание иммуноглобулина в организме бывает при ряде разновидностей системных патологий гемопоэза и наследственных иммунных заболеваний.

sostavkrovi.ru

Гамма-глобулины

10

Просты́е белки́—белки,
которые построены из остатковα-аминокислоти при гидролизе распадаются только на
аминокислоты.

Простые белки по растворимости в воде
и солевых растворах условно подразделяются
на несколько групп: протамины,гистоны,альбумины,глобулины,проламины,глютелины.

Альбумины и глобулины широко распространены
в органах и тканях животных. В плазме
крови человека в норме содержится 7%
белков, представленных преимущественно
альбуминами и глобулинами. Альбумины
и глобулины – глобулярные белки,
различающиеся по растворимости.

Необходимо отметить, что само определение
«альбумины» и «глобулины» основано на
их растворимостивдистиллированной
водеи полунасыщенномрастворе(NH4)2SO4. Однако, как
показывают данные табл. 1.6,глобулинырастворимы только в разбавленных солевыхрастворах.

Различную растворимостьальбуминовиглобулиновсыворотки
кровираньше широко
использовали в клинической практике
для их фракционирования и количественного
определения.

В настоящее время качественный состав
и содержание сывороточных белковопределяют с помощьюэлектрофорезанабумагеи в полиакрил-амидномгелев небольшом количествесыворотки
крови.Альбуминыиглобулиныотличаются друг от друга также помолекулярной
массе– соответственно
40000–70000 и 150000 и более.

Глобулины(globulinum; лат.
globulus, уменьшительное от globus шар)

 — общее название белков, растворимых
в слабых растворах нейтральных солей,
кислот и щелочей, как правило, нерастворимых
в дистиллированной воде и выпадающих
в осадок при 50% насыщении растворов
сульфатом аммония; глобулины составляют
около 40% всех белков сыворотки крови
человека.

Гамма-глобулин — любойбелокБЕЛОК
(protein)
— органическое соединение, в состав
которого входят углерод, водород,
кислород и азот (…, 
присутствующий в плазме крови, который
можно идентифицировать по характерной
скорости его движения в электрическомполеПОЛЕ

1) в социологии — изучаемая среда,
аудитория, которую опрашивают в ходе
полевых исследований (в…Фракция γ-глобулинов является
наиболее гетерогенной. Известно множествоантител,
различающихся первичной структурой.
Электрофоретически они открываются
главным образом в γ-глобулиновой и
частично в β2-глобулиновой фракциях.

К неоднородной группе гамма-глобулинов
относятся белки с самой низкой
электрофоретической подвижностью. К
ним относится большинство защитных
веществ крови, многие из которых обладают
ферментативной активностью. Так как
потребности в белках, выполняющих такие
специальные функции, бывают различны,
размеры и состав фракции гамма-глобулинов
может значительно изменяться. Почти
при всехзаболеваниях,
особенно воспалительных, содержание гамма-глобулинов в плазме
крови повышается. В то же время общее
количество белков в плазме обычно
остается примерно одинаковым, так как
повышение содержания гамма-глобулинов
сопровождается уменьшением фракцииальбумина,
в результате снижается так называемый
альбумин-глобулиновый коэффициент.
Почти всегаммаглобулиныГАММАГЛОБУЛИН
(gamma
globulin) — любой белок, присутствующий в
плазме крови, который можно идентифицировать
по …являются
иммуноглобулинами

Иммуноглобулины.

История открытия.

Иммуноглобулины представляют собой
белки человека (животных), которые обычно
обладают свойствами антител,
т.е. специфической способностью
соединяться сантигеном,
который стимулирует их образование.
Иммуноглобулины присутствуют в крови,
цереброспинальной жидкости, лимфоузлах,
селезенке, слюне и других тканях, а так
же в видерецепторовна поверхностныхмембранахклеток.
Синтезируются они в В-лимфоцитах,
содержат углеводные группировки и могут
рассматриваться как гликопротеины. По
электрофоретической подвижности
иммуноглобулины относятся в основном
к гамма-глобулинам и бета2-глобулинам.
Биологическая роль иммуноглобулинов
в организме связана с участием в процессах
иммунитета. Их защитная функция
обусловлена способностью специфически
взаимодействовать с антигенами.До
середины 50-х годов прошлого столетия о
структурной организации иммуноглобулинов
ничего не знали. Первый шаг в этом
направлении сделал английский иммунохимик
Р.Портер в 1959 г. Он показал, что при
обработке очищенных иммуноглобулинов
протеолитическими ферментами образуются
три фрагмента, два из которых взаимодействуют
с антигеном (патогеном) и потому названы
антигенсвязывающими (Fab), и один,
неспособный к такому взаимодействию
(Fc).

Но это ничего не говорило о причинах их
специфичности по отношению к разным
антигенам. Для получения информации о
молекулярных основах вариабельности
нужно было значительное количество
полностью идентичных белков. Сывороточные
иммуноглобулины, в массе образующиеся
после иммунизации, не давали такой
возможности, поскольку они — производные
нескольких клеточных клонов, каждый из
которых продуцирует белки только одного
класса и только одной, свойственной
ему, специфичности. Иначе говоря,
иммуноглобулины, выделяемые от
иммунизированных животных, есть смесь
молекул с разной специфичностью и разной
принадлежностью к тому или иному классу.

Необходима была экспериментальная
модель, позволяющая работать с одним
клоном, образующим иммуноглобулины
только одной специфичности и только
одного класса. Природа предоставила
такую возможность — злокачественно
трансформированные плазматические
клетки больных миеломой. В настоящее
время существует большой набор
клонированных плазмоцитов человека и
животных, продуцирующих соответствующие
миеломные белки.

Строение.(см. пример:
строение
IgG)

Изучение аминокислотной последовательности
иммуноглобулинов выявило принципиальные
особенности в их строении.

Молекулы иммуноглобулинов симметричны.
Они построены из «легких» (около
220 аминокислотных остатков, молекулярная
масса 25000 для IgG) и «тяжелых»
(450-600 аминокислотных остатков, молекулярная
масса для IgG— 50000) полипептидных
цепей (соотв. L- (light) и
Н-цепи (heavy)),скрепленныхдисульфидными
связямии нековалентными
взаимодействиями. Вантителахчеловека обнаружено два вида легких
цепей (
и )
и пять видов тяжелых цепей(
и ),
отличающихсяаминокислотной
последовательностью.
Тяжелые цепи, характерные для каждого
из классов и подклассов иммуноглобулинов,
содержат по одному или более олигосахаридному
фрагменту (степень гликозилированности
отражается на биологических свойствах
иммуноглобулинов).

Рис.1.Строение
иммуноглобулина G.

Две тяжелые (Н) цепи с мол. весом 50 кД
и две легкие (L) с мол. весом 25 кД объединены
в единую молекулу с помощью ковалентных
дисульфидных связей. Каждая цепь содержит
вариабельную область (VL и VH для L- и
H-цепей соответственно) и константную
(С), подразделяющуюся у Н-цепей на
гомологичные участки (домены): Ch2, Ch3,
CН3. L-цепь имеет один константный участок
— CL. От взаимодействия VH- и VL-областей
зависит специфичность иммуноглобулинов
как антител. В аминокислотной
последовательности V-доменов имеются
гипервариабельные участки, характеризующиеся
частой заменой аминокислот от белка к
белку, и более консервативные. Между
СН1 и СН2 доменами Н-цепи находится
шарнирная область, обеспечивающая
подвижность антигенсвязывающего
Fab-фрагмента. СН2-домен служит местом
присоединения углеводов и связывания
комплемента. СН3-домен взаимодействует
с Fc-рецептором (не способным связывать
антиген) на поверхности клеток, принимающих
участие в иммунологических реакциях.

Лёгкие цепи различных видов отличаются
друг от друга С — концевой последовательностью
аминокислот. С — концевая половина
полипептидной цепи имеет постоянную
аминокислотную последовательность, а
ее N — концевая часть — вариабельную.
Каждый постоянный (Сl) и вариабельный
(Vl) участок легкой цепи включает 107-110
аминокислотных остатков. Тяжелые цепи
построены их четырех участков — VH, C1H,
C2H, C3H. Вариабельные участки их состоят
приблизительно из 110-114 аминокислотных
остатков, постоянные — 330.

В вариабельной части полипептидных
цепей находятся определенные, так
называемые «гипервариабельные
участки», с наибольшим числом
аминокислотных замен. В легких цепях
они расположены между 24-34; 52-55; 89-97
аминокислотными остатками. Гипервариабельные
участки тяжелых цепей занимают аналогичные
положения, но точная локализация их
пока не установлена.

Строение постоянных областей тяжелых
цепей определяет эффекторные функции
молекул к поверхностям макрофагов,
В-лимфоцитов, тучных клеток, а также
проникновение через плацентарную
мембрану.

Гибкость молекул иммуноглобулинов,
обеспечивающая приспособляемость к
различным конфигурациям молекул
антигена, обусловливается также наличием
особого «шарнирного участка» в
середине тяжелых цепей, содержащего
много остатков аминокислоты пролина и
препятствующего образованию вторичной
структуры. Шарнирная
область чувствительна к протеолитическим
ферментам.
При расщеплении ими (например, папаином)
иммуноглобулин распадается на два
идентичных Fab-фрагмента и один Fc-фрагмент.

В настоящее
время на основании изучения первичной
структуры полипептидных цепей выдвинута
так называемая «доменная» гипотеза
строения иммуноглобулинов, согласно
которой молекулу иммуноглобулинов
можно разбить на участки с относительно
независимыми конфигурациями в виде
глобул. Каждый домен состоит приблизительно
из 100-110 аминокислотных остатков и имеет
одну дисудьфидную связь, которая
связывает участки цепей, образуя петлю
из 60 аминокислотных остатков.

Молекулыиммуноглобулинов связанные с поверхностьюлимфоцитов,
имеют дополнительные гидрофобные
«хвосты» на С-концах тяжелых цепей,
которые встроены вмембраныклеток.
Пептидные цепи иммуноглобулинов и рядабелковклеточных
мембран(антигеныгистосовместимости,рецепторыдляантигеновТ-лимфоцитов) по своей первичной структуре
сходны между собой, что указывает на
общее эволюционное происхождение всех
этихбелков.

Связывание
с антигенами
.

На
N-концах тяжелых и легких цепей расположены
те самые вариабильные области, которые
в сочетании и образуют антигенсвязывающую
структуру — паратоп в составе Fab-фрагмента.
Три или четыре домена со стороны С-концов
тяжелых цепей составляют константную
часть молекулы — Fc-фрагмент
(не связывают антиген)
.
Fc-Фрагмент
состоит из четырех или шести доменовдвух тяжелых цепей и определяет такие
свойства иммуноглобулинов, как связывание
имикомплемента,
возможность проникать черезплаценту,
присоединяться кклетками фиксироваться вкоже.
Поскольку в состав молекулы иммуноглобулина
входят две легкие и две тяжелые цепи,
они формируют два паратопа (области,
контактирующие с антигеном)
в составе двух Fab-фрагментов, т.е. антитело
бивалентно: может соединиться с двумя
идентичными антигенными эпитопами.
Этому способствует наличие шарнирной
области между первым и вторым доменами
константного фрагмента тяжелых цепей,
благодаря которой обеспечивается
возможность пространственной ориентации
Fab-фрагментов
для связывания с антигенными эпитопами.
Комплекс
с антигеном
образуется в результате нековалентных
взаимодействий, характер которых может
варьировать в зависимости от специфичности
антитела-
связи могут быть ионными, вандерваальсовыми,
водородными, при помощи солевых мостиков
и гидрофобных взаимодействий.. Сила
связывания с антигеном
увеличивается на несколько порядков,
если молекула
антитела
реагирует сразу двумя (или более)
областями связывания с несколькими
детерминантами одной молекулы
антигена.

Каждая
индивидуальная клетка вырабатывает
антитела только одной

специфичности
по правилу «одна клетка » одно
антитело» (Петров , 1987). Это

означает,
что в клетке активно функционируют
только один вариант гена VH,

один
— гена СH и по одному соответствующему
гену одной из легких цепей. Все

остальные
структурные гены выключены. В каждой
отдельно взятой антитело-

образующей
клетке из всего множества структурных
генов иммуноглобулинов

функционирует
их минимальное количество, необходимое
для синтеза антител

одной
специфичности и одного типа. Таким
образом, в основе многообразия

специфичности
антител лежит функционирование в
лимфоидной системе большого

количества
клеток и их потомков — клонов клеток —
продуцентов одного вида

антител.
Следовательно, количество специфичностей
антител соответствует

количеству
клонов клеток-антителопродуцентов,
различающихся генами,

функционирующими
в них.

Генетика.

Особенностью этих полипептидных цепей
является отсутствие единого гена,
кодирующего структуру всей полипептидной
цепи. Всякий раз сборка такого гена
происходит из отдельных сегментов. Этим
обеспечивается бесконечное разнообразие
структур молекул антител, способных
распознать любую существующую в природе
структуру антигена. Иными словами, набор
(репертуар) специфических участков
связывания в популяции иммуноглобулинов
организма столь широк, что на любой
попадающий в организм антигенный эпитоп
(участок связывания) обязательно найдется
строго комплементарный паратоп в составе
антиген-связывающего фрагмента (Fab —
фрагмента) какого-то иммуноглобулина.
Поэтому говорят, что легкие и тяжелые
пептидные цепи каждого класса
иммуноглобулинов построены из двух
основных областей — вариабельной и
постоянной.

Все их антигенные детерминанты
кодируются тремя несцепленными группами
аутосомных генов. Одна группа кодирует
тяжелую цепь

того
или иного класса, другая — легкуюk-типа,
третья – легкую-типа.Так
как полипептидные цепи состоят из
двух различных участков — вариабельного
(V) и постоянного (С), каждая из трех
групп генов включает набор генов
вариабельной — V и постоянной областей
-С-гены. Таким образом, синтез каждой
полипептидной цепи молекулы
иммуноглобулина контролируется двумя
структурными генами, а не одним, как
при синтезе других белков. Один ген
кодирует вариабельную область цепи,
другой- постоянную. Причем существуют
многие гены для вариабельных

областей
полипептидной цепи, что связано с
многообразием специфических

активных
центров.

Классификация.

Семейство
иммуноглобулинов у высших позвоночных
включает в себя несколько классов;

©
п/п

Показатели

IgM

IgG

IgA

IgE

IgD

1.

Молекулярная масса

900т.

150т.

170т.

и 300т.

190т.

180т.

2.

Уровень в крови в
г/л

0,5 —
1,8

6 -16

1 — 5

0,00002

0,03 —
0,04

3.

Тип тяжелых цепей

m
1
— m 2

g
1
— g 4

a
1
— a 2

e

s

4.

Формула

5 H5L

2h3L

4h5L

2h3L

2h3L

5.

Фиксация С

++++

++

+ S

6.

Нейтрализация
токсинов

+

+

+

7.

Агглютинация

+

+

+

8.

Бактериолиз

+

+

?

9.

Прохождение
плаценты

+

у
человека их известно пять (G, М, A, D, Е).
Классы иммуноглобулинов делятся на
подклассы. Все классы иммуноглобулинов
отличаются друг от

друга
количественным содержанием углеводного
компонента. Наиболее богаты

углеводами
иммуноглобулины М, А, Е и Д (7,5 — 12,0%). В
молекулах IgG

содержится
около 2,9% углеводов. В составе
иммуноглобулинов обнаружены

манноза,
галактоза, галактозамин, глюкозамин,
фукоза и сиаловая кислота.

У
молекул
IgG, IgD, IgE и IgA (молекула IgA построена подобно
молекуле
IgG) 2 активных центра, у молекул
IgM — 10.

рис2:
схемы строения различных иммуноглобулинов.

Иммуноглобулины
класса G.

IgG
представляет собой наиболее изученное
антитело, в большом количестве
присутствующее в сыворотках крови
всех млекопитающих и птиц. IgG составляет
около 70-80% от общего содержания
иммуноглобулинов. Молекулярная масса
— 150 000 — 160 000 (Незлин, 1972).

Молекула
иммуноглобулина G- построена из двух
тяжелых и двух легких

полипептидных
цепей, соединенных дисульфидными
связями. Характерны

тяжелые
а следовательно, и антигенными и
биологическими свойствами полипептидные
цепи. IgG человека существует в виде 4
подклассов

(G1,
G2, G3, G4), отличающихся строением постоянных
участков тяжелых цепей, а следовательно,
и антигенными и биологическими
свойствами.

Подклассы
различаются

количеством
дисульфидных связей, соединяющих тяжелые
цепи: в молекулах G1 и

G4
их по 2, в G2, — 4, а в G3, -5. IgG1 составляет 70%
от общего содержания

IgG,
а IgG2, IgG3, IgG1 18, 8 и 3%, соответственно.

У
всех изученных видов животных найдены
два подкласса IgG: относительно

медленно
передвигающиеся в электрическом поле
G2 и более подвижные G1. Их

молекулы
имеют различные антигенные и
биологические свойства, а также
способность к перевариванию
протеолитическими ферментами. Расшифрована
первичная структура обеих цепей
иммуноглобулина G1(Edelman, 1973). Тяжелые
цепи его состоят из одной вариабельной
области — VH и 3 постоянных участков —
Сн1, Сн2 и Сн3. Длину вариабельных
областей составляют 114, а постоянных
— 330 аминокислотных остатков, легкие
из областей V1, СL.

С
помощью электронной микроскопии
(Valentine, Jreen, 1967), выяснено,

что
молекула иммуноглобулина G имеет
V-образную форму, при этом Fab

фрагменты
образуют «лапки» молекулы , а Fc-
фрагмент — ее «хвост». Она

имеет
два активных центра, находящихся в
вариабельной части молекулы, а

именно
на кончиках Fab фрагментов.

У
человека только IgG способен проникать
через плаценту и попадать в

кровеносную
систему плода, обеспечивая тем самым
пассивный иммунитет

новорожденных
в ранний постнатальный период.

Влияние
на организм:

Повышение:

—         
аутоиммунные заболевания (системная
красная волчанка, ревматоидный артрит,
синдром Шегрена), саркоидоз

—         
паразитарные болезни

—         
хронические инфекции

—         
внутриматочные контрацептивы

Снижение:

—         
иммунодефицит

—         
иммуносупрессивная терапия

 

Иммуноглобулины
класса А.

Рис.
3. Строение иммуноглобулина А (димер).

IgA
циркулирует в сыворотке в виде мономеров
или димеров.

Мономер
с молекулярной массой 160 кДа. Существует
также димерная форма IgA. Характерен для
секретов организма (слюна, слезы, пот,
молозиво, пищеварительный сок, выделения
слизистых поверхностей). В сыворотке
крови его содержание незначительно и
составляет 10-15% от общего количества
сывороточных иммуноглобулинов. Тем не
менее, считается, что среди иммуноглобулинов
всех классов IgA синтезируется в наибольших
количествах (больше, чем IgG). В сутки у
человека продуцируется до 3 г IgA.

Тяжелая
α-цепь построена из вариабельного
домена, трех константных доменов и
шарнирного участка. У человека известны
два подкласса — IgAl и IgA2. Сывороточный
IgA обычно представлен мономером.

Димер
IgA может связываться с поли-иммуноглобулиновым
рецептором на базо-латеральной поверхности
эпителиальных клеток и в комплексе с
этим рецептором проникать в эпителиальные
клетки. Внутри эпителиальной клетки
такой комплекс подвергается протеолизу
и через апикальную поверхность
эпителиальной клетки секретируется
образовавшийся комплекс димера IgA с
фрагментом полиглобулинового рецептора,
который получил название «секреторный
компонент». Таким образом в состав
секретов слизистых попадает секреторный
IgA SIgA, который обеспечивает местный
иммунитет слизистых, препятствуя
процессам адгезии и адсорбции возбудителей
(бактерий и вирусов) на чувствительных
клетках. Уровень продукции IgA значительно
выше, чем у других классов иммуноглобулинов,
так как у него короткий полупериод жизни
и значительная часть его секретируется
в виде SIgA.

IgA
в сыворотке крови человека содержится
в относительно большем

количестве,
чем IgМ и составляет около 19% от
общего количества

иммуноглобулинов
(Hobby, 1971). В сыворотке крови многих
видов

животных,
в частности овец и крупного рогатого
скота, IgM преобладает над

IgA.
Значительное количество этого белка
обнаружено в лимфе, где

концентрация
его в 2-18 раз выше, чем в крови (Стефани,
1971). Антитела

найдены
и в содержимом кишечника и фекалиях,
80% которых приходится на

долю
IgА.

Секреторный
IgA обладает выраженной бактерицидностью,
антивирусными и антитоксическими
свойствами, активирует комплемент,
стимулирует фагоцитоз, играет решающую
роль в реализации резистентности к
инфекции.

Влияние
на организм:

Повышение:

—         
хронические
заболевания печени

—         
хронические
инфекции, особенно ЖКТ и дыхательных
путей

—         
ревматоидный
артрит и другие ревматические заболевания

Снижение:

—         
иммунодефицит

 

Иммуноглобулины
класса М
.

IgМ
— один из высокомолекулярных белков

сыворотки
крови и имеет молекулярную массу
около 1 млн, константу

седиментации
19 Se. Молекула IgМ состоит из 5 субъединиц,
каждая из которых

напоминает
молекулу IgG (рис. 2). Субъединица состоит
из двух тяжелых и

двух
легких цепей с молекулярными массами
23 000 и 60 000 соответственно, (-

цепь
состоит из 5 доменов VH, С1(- С4(, легкая —
изVL, и СL. Молекула 1IgM

имеет
10 активных центров, расположенных в Fab
областях ( Прокопенко, Равич-

Щербо,
1974, Литмен , Гуд, 1981).

Рис.
4. Схема строения молекулы IgМ

IgМ
содержит около 10% углеводов., функция
которых обусловлена с

образованием
макромолекулы IgM из 7 S субъединиц
к формированием

пространственной
структуры молекулы (Каверзнева, 1984).
IgМ по рваному

реагирует
на восстановление 2- меркаптоэтанолом:
при мягком он распадается

на
5-7 S субъединиц, а при более глубоком на
тяжелые и легкие полипептидные

цепи.

Важнейшее
свойство молекулы IgМ, необходимое для
ее функционирования — конформационная
подвижность при изменении условий
внешней среды. При электрофорезе IgМ
передвигается быстрее иммуноглобулинов
класса G во фракции (2- глобулинов.
Найдено 2 подкласса IgМ, с различными
антигенными свойствами (Гауровец,
1969, Бернет, 1971, Незлин , 1972, Кульберг ,
1975).

Сывороточная
концентрация IgM составляет 0,5-2 мг/мл (~5
% от общего количества сывороточных
иммуноглобулинов).
На
мембране В-лимфоцитов присутствует
мономерная форма IgM, выполняющая функцию
основной составляющей В-клеточного
рецептора. IgM-
антитело первичного иммунного ответа,
так как синтезируется первым после
антигенной стимуляции. Через несколько
дней синтез IgМ переключается на IgG, а
позже -на IgА.

IgM
синтезируется раньше других классов в
онтогенезе, может продуцироваться в
организме плода в ответ на внутриутробную
инфекцию.

IgM
в основном имеет внутрисосудистую
локализацию, небольшое количество
его обнаружено в тканевых жидкостях,
но в слизистых выделениях он обычно
отсутствует (Jonas, 1972). У большинства же
животных (кроме кроликов) IgM через
плаценту проходить не может ( Маслянко
, 1973).

Является
маркерм остроты процесса. После появления
более поздних антител – IgG,
его количество падает.

К
этому классу иммуноглобулинов относятся
изогемагглютинины групп крови: антиА,
анти-В

Влияние
на организм:

Повышение:

—         
вирусная инфекция

—         
ранний период бактериальной или
паразитарной инфекции

—         
ревматоидный артрит, саркоидоз и др

Снижение:

—         
иммунодефицит

—         
потеря белка (патология ЖКТ, ожоги)

 

Иммуноглобулины
класса D.

IgD
изучен недостаточно. Впервые он
охарактеризован как четвертый класс
иммуноглобулинов D.Rowe, G.Fahey(1965). Его
молекулярная масса около 180000. Молекула
IgD состоит из двух легких и двух
тяжелых полипептидных цепей, связанных
дисульфидными мостиками.
Мономер. Тяжелая цепь IgD построена из
одного вариабельного и трех константных
доменов. Содержится в сыворотке в
исчезающих количествах. Функция
сывороточного IgD неизвестна. На поверхности
В-лимфоцитов присутствует мембранная
форма IgD, входящая в состав В-клеточного
рецептора.

Содержание
в сыворотке не превышает 1% от общего
количества иммуноглобулинов. Они не
проходят через плаценту и относятся к
коротко-живущим.

Вопрос
о форме участия IgD в иммунных процессах
оставался недостаточно ясным вплоть
до 2000 г. Тем не менее, показано, что в
сыворотке ею концентрация повышается
с возрастом: достигая максимума к 10
годам, а в 15-летнем возрасте соответствует
концентрации, отмечаемой у взрослого
человека. Содержание увеличивается у
больных бронхиальной астмой, ревматическими
заболеваниями, болезнью Ходжкина,
иммунодефицитными синдромами, хронической
лимфатической лейкемией, системной
красной волчанкой. Понижен процент при
лимфомах. Кроме того, IgD обнаружены как
антитела к пенициллину, инсулину,
тиреоидину, белкам молока и дифтерийному
токсину

Иммуноглобулины
класса Е.

IgE
впервые идентифицирован K. Ishisaka,
Молекулярная масса IgЕ 190 000, константы
седиментации8 S. Молекула IgE также
состоит из двух легких и двух
тяжелых

полипептидных
цепей, молекулярная масса которых
22 600 и 72 500 соответственно. Содержание
углеводов свыше 12%.

studfiles.net

Гамма-глобулин — Medside.ru

Читайте нас и будьте здоровы!
Пользовательское соглашение

о портале
обратная связь

  • Врачи
  • Болезни
    • Кишечные инфекции (5)
    • Инфекционные и паразитарные болезни (27)
    • Инфекции, передающиеся половым путем (6)
    • Вирусные инфекции ЦНС (3)
    • Вирусные поражения кожи (12)
    • Микозы (10)
    • Протозойные болезни (1)
    • Гельминтозы (5)
    • Злокачественные новообразования (9)
    • Доброкачественные новообразования (7)
    • Болезни крови и кроветворных органов (9)
    • Болезни щитовидной железы (6)
    • Болезни эндокринной системы (13)
    • Недостаточности питания (1)
    • Нарушения обмена веществ (1)
    • Психические расстройства (31)
    • Воспалительные болезни ЦНС (3)
    • Болезни нервной системы (19)
    • Двигательные нарушения (5)
    • Болезни глаза (20)
    • Болезни уха (4)
    • Болезни системы кровообращения (10)
    • Болезни сердца (11)
    • Цереброваскулярные болезни (2)
    • Болезни артерий, артериол и капилляров (9)
    • Болезни вен, сосудов и лимф. узлов (8)
    • Болезни органов дыхания (35)
    • Болезни полости рта и челюстей (16)
    • Болезни органов пищеварения (30)
    • Болезни печени (2)
    • Болезни желчного пузыря (9)
    • Болезни кожи (32)
    • Болезни костно-мышечной системы (49)
    • Болезни мочеполовой системы (14)
    • Болезни мужских половых органов (8)
    • Болезни молочной железы (3)
    • Болезни женских половых органов (27)
    • Беременность и роды (5)
    • Болезни плода и новорожденного (4)
  • Симптомы
    • Амнезия (потеря памяти)
    • Анальный зуд
    • Апатия
    • Афазия
    • Афония
    • Ацетон в моче
    • Бели (выделения из влагалища)
    • Белый налет на языке
    • Боль в глазах
    • Боль в колене
    • Боль в левом подреберье
    • Боль в области копчика
    • Боль при половом акте
    • Вздутие живота
    • Волдыри
    • Воспаленные гланды
    • Выделения из молочных желез
    • Выделения с запахом рыбы
    • Вялость
    • Галлюцинации
    • Гнойники на коже (Пустула)
    • Головокружение
    • Горечь во рту
    • Депигментация кожи
    • Дизартрия
    • Диспепсия (Несварение)
    • Дисплазия
    • Дисфагия (Нарушение глотания)
    • Дисфония
    • Дисфория
    • Жажда
    • Жар
    • Желтая кожа
    • Желтые выделения у женщин
    • ПОЛНЫЙ СПИСОК СИМПТОМОВ>
  • Лекарства
    • Антибиотики (211)
    • Антисептики (123)
    • Биологически активные добавки (210)
    • Витамины (192)
    • Гинекологические (183)
    • Гормональные (155)
    • Дерматологические (258)
    • Диабетические (46)
    • Для глаз (124)
    • Для крови (77)
    • Для нервной системы (385)
    • Для печени (69)
    • Для повышения потенции (24)
    • Для полости рта (68)
    • Для похудения (40)
    • Для суставов (161)
    • Для ушей (15)
    • Другие (306)
    • Желудочно-кишечные (314)
    • Кардиологические (149)
    • Контрацептивы (48)
    • Мочегонные (32)
    • Обезболивающие (280)
    • От аллергии (102)
    • От кашля (137)
    • От насморка (91)
    • Повышение иммунитета (123)
    • Противовирусные (113)
    • Противогрибковые (126)
    • Противомикробные (145)
    • Противоопухолевые (65)
    • Противопаразитарные (49)
    • Противопростудные (90)
    • Сердечно-сосудистые (351)
    • Урологические (89)
    • ДЕЙСТВУЮЩИЕ ВЕЩЕСТВА
  • Справочник
    • Аллергология (4)
    • Анализы и диагностика (6)
    • Беременность (25)
    • Витамины (15)

medside.ru

Биохимический анализ крови ребенка: бета-, гамма- и иммуноглобулины

Белки крови, называемые бета-глобулинами, отвечают за транспортировку железа, холестерола и белков, а также участвуют в реакциях иммунной системы.

Отклонение уровня содержания бета-глобулинов в результатах биохимического анализа крови ребенка говорит о болезни почек и/или щитовидной железы, о нарушениях в процессе жирового обмена, про железодефицитную анемию.

Биохимический анализ крови ребенка: гамма-глобулины или иммуноглобулины

Белки этого типа (вида) являются главными во всей иммунной системе. Второе их название – иммуноглобулины, но синонимами эти слова не являются. Иммуноглобулин – это вполне реальный белок и полноценный участник всех процессов, протекающих в иммунной системе, а гамма-глобулин – это лишь электрофоретическое понятие, относящиеся к конкретной методике исследования.

Отклонение уровня гамма-глобулинов от нормы в меньшую сторону свидетельствует про иммунодефицит, который может быть, как приобретенным, так и врожденным.

Отклонение же в большую сторону говорит сразу о двух вещах:

  1. увеличилась нагрузка на детский иммунитет;
  2. иммунная система в состоянии реагировать на эту нагрузку.

Рост числа гамма-глобулинов наблюдается, когда требуется больше иммуноглобулинов. Это происходит при практических всех хронических и острых инфекционных процессах (заболеваниях), при онкологии и т.д.

Ориентируясь на приведенные показатели нормы, обязательно учитывайте особенности, описанные в статье «Биохимический анализ крови ребенка: основные моменты».

О достоверности материалов, касающихся здоровья ребенка, вы можете прочитать, перейдя по приведенной ссылке.

 

Больше материалов по здоровью ребенка вы можете найти в одноименном разделе нашего клуба родителей, перейдя по ссылке, или в его подразделе «Справочник для родителей».

roditeli.club

что это такое, функции и норма

Гамма-глобулин — это белок, который выполняет защитную функцию. Его вырабатывает иммунная система и печень. При наличии определенных заболеваний содержание этого вещества в организме может повышаться или снижаться. Этот белок начинает вырабатываться, когда в организм попадает вирус, бактерия и любой другой чужеродный микроорганизм. Гамма-глобулины защищают организм от инфекционных заболеваний. Существует около пяти видов антител, которые выполняют определенную роль в организме. По уровню этих клеток в крови можно судить о наличии инфекции.

Общая информация

Гамма-глобулины выполняют разные функции и отличаются очень сложной структурой. Одна клетка может делиться на несколько фракций. Эти клетки двигаются медленнее остальных. В их состав входят ферментативно активные антитела. Они устраняют влияние на организм различных вирусов и бактерий. Главными из гамма-глобулинов являются иммуноглобулины. Они стимулируют работу гуморального иммунитета.

На протяжении жизни состав гамма глобулиновых частиц подвергается изменениям. На это влияют хронические заболевания и особенности иммунной системы человека.

Но обычно концентрация белков в плазме находится на одном уровне. Если повышается содержание гамма-глобулинов, то уровень альбуминов и других клеток снижается.

Определение уровня гамма-глобулина проводят:

  1. При подозрении на серьезную патологию.
  2. Для диагностики онкологической болезни.
  3. При наличии острых инфекций или воспалений.

Если уровень этих клеток отклоняется от нормы, то диагноз поставить легче, так как круг поиска сужается.

Анализ на гамма-глобулины помогает также подобрать правильный курс лечения и в дальнейшем контролировать его эффективность. Поэтому подобное исследование назначают очень часто.

Особенности проведения анализа

Определение концентрации глобулинов гамма осуществляют с помощью биохимического анализа крови. Для исследования необходима венозная кровь. Ее помещают в пробирку, дальнейшим анализам подвергается плазма. Анализ нужно сдавать на голодный желудок утром.

Норма гамма-глобулинов колеблется от двенадцати до двадцати двух процентов.

Исследование могут назначить для постановки диагноза или для оценки общего состояния организма в профилактических целях.

При наличии патологий чаще всего содержание белка не меняется, изменениям обычно подвергается соотношение белковых фракций. Поэтому для определения их уровня назначают протеинограмму. С ее помощью можно определить, какая фракция увеличилась. Благодаря этому можно определить не только наличие, но и стадию болезни и особенности течения.

Необходимость в протеинограмме возникает, если у человека:

  • системное заболевание соединительной ткани;
  • инфекционная болезнь;
  • аутоиммунная патология;
  • нарушение работы желудочно-кишечного тракта;
  • этот анализ используют также для скрининговых исследований.

Если результаты процедуры не соответствуют норме, значит, уровень определенных защитных клеток превысил норму. Эта информация помогает врачу оценить общее состояние организма пациента.

Причины повышение и понижения

Такое явление, как повышение уровня гамма-глобулинов, возникает не просто так. Это всегда свидетельствует о проблеме, так как организм начал вырабатывать антитела.

Высокое содержание этих клеток называют гипергаммаглобулинемией.

Это состояние можно наблюдать при таких патологических процессах, как:

  • заболевания печени;
  • аутоиммунные патологии;
  • проблемы с дыхательной системой.

Если содержание гамма-глобулинов повышено, значит, организму угрожает внутренняя инфекция или какие-то внешние опасности, например, ожог. Когда организмом израсходовано большое количество этих клеток, можно наблюдать понижение их уровня.

Это явление (понижение) может возникнуть под влиянием таких причин:

  • особенность организма, с которой человек родился;
  • для определенного ряда людей низкий уровень является нормальным, например, у детей в возрасте от трех до пяти месяцев;
  • причины отклонения не выяснены.

А также снижение уровня гамма-глобулинов можно наблюдать в тех случаях, когда большую часть этих клеток организм потратил на борьбу с болезнью.

Это часто наблюдается:

  • при нефрозе;
  • у детей после удаления селезенки;
  • если организм пострадал от радиационного излучения;
  • если организм страдает от инфекции долгое время.

Гамма-глобулины не только защищают организм от разных патогенных микроорганизмов. Эти клетки используют для создания лекарственных препаратов против болезней и для улучшения состояния иммунной системы.

boleznikrovi.com

Альбумины и глобулины крови | Про Анализы

Содержание альбумина в плазме в норме составляет в среднем 4,5%. Гипоальбуминемия наблюдается при всех вышеперечисленных состояниях, которые сопровождаются гипопротеинемией. Недостаток белка в первую очередь является следствием снижения содержания альбуминов.

Гипоальбуминемия же служит главной причиной развития отеков в этих случаях. Наиболее часто гипоальбуминемия наблюдается при нефрозе и циррозе печени, содержание альбуминов в плазме может быть даже ниже 1%. Гиперглобулинемии, как правило, сопровождаются гипоальбуминемией.

В последней трети беременности причиной гипопротеинемии может быть не только повышенная потребность в белках, но одновременно и развитие гидремии.

Наиболее известный случай отсутствия альбуминов в плазме описал Bennhold: клиническая картина анальбуминемии характеризовалась наличием положительных коллоидных проб и проб лабильности, резко повышенной скорости оседания эритроцитов, быстрым выделением конгорота из крови, развития отеков не наблюдалось.

Иногда на кривой электрофореза виден двугорбый зубец альбуминов. Клинического значения он не имеет.

Альфа-глобулин

Альфа-глобулин состоит из фракций альфа-1 и альфа-2, его концентрация в плазме в среднем составляет 8 г/л.

Количество альфа-глобулинов увеличивается в начале острых воспалительных процессов, при хронических воспалениях, опухолевых заболеваниях, инфаркте миокарда, саркоидозе, ревматической лихорадке, рассеянной красной волчанке, некрозе тканей, переломе костей, после облучения лучами рентгена, при лейкозе, нефрозе, гепатите, амилоидозе, реже — при плазмоцитоме; наибольшее увеличение количества альфа-глобулинов наблюдается при нефрозе.

Кроме гиперальфаглобулинемий при тяжелых поражениях печени, может наблюдаться также гипоальфаглобулинемия.

Бета-глобулин

Бета-глобулин содержит большое количество липопротеина и гликопротеина, а также глобулин, связывающий железо и медь. Среднее его количество в плазме равно 9 г/л. Изолированное повышение содержания бета-глобулина не наблюдается.

Известна одна электрофоретически гомогенная бета-фракция (повышенная продукция ее наблюдается при плазмоцитоме и макроглобулинемии) и одна гетерогенная фракция бета-глобулина, которая увеличивается в первую очередь при заболеваниях печени, при нефрозе, амилоидозе, гипотиреозе, карциноме, экссудативном туберкулезе, лимфоидном лейкозе, гиперхолестеринемии, узелковом полиартериите и, как физиологическое явление, — при беременности.

Отсутствие бета-глобулина наблюдается только в случае отсутствия антител.

Гамма-глобулины

В норме в плазме гамма-глобулины содержатся в количестве 8 г/л, они составляют 10 — 18% белков плазмы. Эта фракция белков содержит антитела, а также другие клинически важные белковые фракции, например антистрептолизин, антигиалуронидазу, холодовые агглютинины.

При исследовании с помощью электрофореза можно обнаружить тот вид гамма-глобулинов, который называют градиентом М (по первой букве слов миелома, макроглобулинемия или «моноклональный»).

На электрофоретической кривой он выявляется в виде острого зубца с узким основанием или в форме узкой полосы. Этот вид гамма-глобулинов наблюдается при плазмоцитоме, макроглобулинемии, лимфолейкозе, ретикулосаркоме и при идиопатических парапротеинемиях. В этих случаях речь идет о моноклональной гаммапатии.

Относительно часто можно наблюдать, особенно у пожилых людей, тот вид моноклональной гаммапатии, при котором выявляется неизмененная узкая электрофоретическая полоса. Количество «парапротеина» незначительно и находится на постоянном уровне в течение десятков лет.

Причиной такой гаммапатии может быть ранняя или очень медленно развивающаяся плазмоцитома, кроме того, известны случаи доброкачественной гаммапатии, при которой в течение всего периода наблюдения не возникает плазмоцитомы или макроглобулинемии. Такие больные должны находиться под наблюдением.

На электрофоретической кривой можно выявить широкую, не очень резко отграниченную полосу или закругленную волну с широким основанием, которые соответствуют приросту поликлонального иммуноглобулина при заболеваниях печени (циррозе или хроническом активном гепатите), аутоиммунных заболеваниях (рассеянная красная волчанка, дематомиозит), при хронических воспалительных процессах, злокачественных опухолях, саркоидозе Бека, гиперглобулинемической пурпуре, синдроме Шегрена, иногда при язвенном колите.

При аутоиммунных заболеваниях и при хронических болезнях печени продукция гамма-глобулинов может увеличиваться до 40-50%. Причиной гиперпротеинемий обычно является гипергаммаглобулинемия.

Известны случаи наследственной гипергаммаглобулинемии.

Отдельные классы гамма-глобулинов при различных заболеваниях ведут себя по-разному. Количество IgA увеличивается при алкогольном циррозе печени, обычно при портальном циррозе печени, в небольшой степени — при хроническом персистирующем гепатите и в большей степени — при хроническом активном гепатите, а также при наследственном заболевании, которое сопровождается тромбоцитемией (повышением числа тромбоцитов крови), поражением почек и связано с полом больных.

Количество IgA уменьшается у здоровых новорожденных, а также при хроническом лимфоидном лейкозе, ретикулосаркоме, иногда при ревматоидном артрите, тиреоидите, синдроме спру, в конечной стадии цирроза печени и при гемосидерозе легких.

Количество IgG увеличивается, главным образом, при хроническом активном гепатите и в меньшей степени — при хроническом персистирующем гепатите. Наиболее значительное увеличение наблюдается при аутоиммунных заболеваниях и циррозах печени.

Количество IgG снижается при ретикулосаркоме (за исключением редкого лейкемического ретикулоэндотелиоза), при хроническом лимфоидном лейкозе и у детей в возрасте до одного года.

Продукция IgM увеличивается при гемолитических анемиях, ревматоидном артрите, первичном билиарном циррозе печени, аутоиммунных заболеваниях, главным образом при системной красной волчанке, при лимфосаркоме и других злокачественных новообразованиях, и у здоровых людей пожилого возраста.

Количество IgM снижается при хроническом лимфоидном лейкозе, ретикулосаркоме. Содержание IgD увеличивается при некоторых хронических инфекционных заболеваниях, а увеличение количества IgE наблюдается при аллергических болезнях. При развитии плазмоцитомы, болезни тяжелых цепей глобулина, при доброкачественной гипергаммаглобулинемии, при амилоидозе, естественно, можно наблюдать увеличение продукции любого из гамма-глобулинов в зависимости от специфичности заболевания.

Были сделаны попытки провести дифференциальный диагноз заболеваний печени, принимая за основу изменения отдельных классов иммуноглобулинов. При отдельных заболеваниях имеются различия в средних количествах различных глобулинов, однако для постановки диагноза определение иммуноглобулинов не имеет большого значения.

При первичном билиарном циррозе увеличивается, главным образом, количество IgM, при циррозе печени — IgA, при хроническом активном гепатите — IgG. При хроническом персистирующем гепатите наибольшее количество глобулинов представлено IgM, затем следуют IgG и IgA. При остром гепатите в начале заболевания отмечается увеличение IgM, а позднее — IgG, при жирной печени наиболее увеличено количество IgA, затем IgM, а меньше всего — IgG.

В начальной стадии бактериальных, вирусных и протозойных заболеваний в качестве первичного иммунологического ответа увеличивается количество IgM, а позднее IgG.

С отсутствием или дефицитом гамма-глобулинов (агаммаглобулинемия, гипогаммаглобулинемия) обычно протекают такие первичные или вторичные заболевания, для которых характерно снижение резистентности к инфекции, отсутствие иммунитета.

Ранее использовали термин синдром дефицита антител, в настоящее время причины отсутствия иммунитета принято группировать, как описано ниже.

Полная аплазия лимфатической ткани (врожденная лимфатическая аплазия) — рецессивно наследуемый синдром дефицита антител и одновременно агаммаглобулинемия. Младенцы с таким врожденным дефектом редко доживают до одного года вследствие очень плохой сопротивляемости инфекциям. При этом дефекте в вилочковей железе отсутствуют лимфоциты, их количество в крови меньше 600/мкл.

Менее тяжелой формой является алимфоплазия вилочковой железы, при которой для лимфатической системы характерна только гипоплазия, вилочковая железа есть. Это заболевание проявляется у маленьких детей в форме вирусной или грибковой инфекции.

Лимфопения Брутона с дисгаммаглобулинемией — синдром иммунологического дефицита, который проявляется в шестимесячном возрасте: дефицит IgA и IgG; содержание IgM чаще повышено; лимфопения, недостаток плазменных клеток. Встречается также и другой вариант этого заболевания (болезнь Незелофа), при котором состав иммуноглобулинов нормален. При синдроме Ди Георге (гипоплазия вилочковой железы младенцев в сочетании с гипопаратиреозом) содержание гамма-глобулинов нормально.

Атаксия-телеангиэктазия: аплазия вилочковой железы сочетается с неврологическими и сосудистыми нарушениями, а также с пороками развития, выявляется дефицит IgA, снижение IgG и IgM.

Синдром Вискотта-Олдрича — рецессивно наследуемое заболевание мальчиков, характерны лимфопения, тромбопения, снижение количества IgM; IgA и IgG содержатся в нормальных количествах; наблюдаются кожные симптомы (экзема), в отдельных случаях — развитие ретикулосаркомы.

Агаммаглобулииемия Брутона также является заболеванием мальчиков. При этом синдроме в крови количество гамма-глобулинов меньше 10 мг/100 мл. Недостаток иммунологической защиты ощущается, главным образом, при бактериальных инфекциях. Вилочковая железа не изменена.

Известны агаммаглобулииемия IgM, агаммаглобулииемия IgA и IgM (аномалия Гидиона— Шейдеггера) и дисгаммаглобулинемия IgM. Иногда наблюдается запоздалое развитие продукции иммуноглобулинов, и ребенок, страдающий от дефицита антител до 3 — 4-летнего возраста, позднее приобретает соответствующий иммунитет.

Злокачественные заболевания лимфатических органов, особенно хронический лимфоидный лейкоз, плазмоцитома или иного типа лимфома, вызывают вторичный дефицит антител.

Первичная «приобретенная», иногда семейная агаммаглобулииемия наблюдается при тимоме, при кишечной лимфатической гиперплазии (которая вызывает стеаторею и, возможно, является результатом гибели мононуклеарных клеток кишечника, продуцирующих антитела) и при гиперплазии зародышевых центров лимфоидных органов.

Заболевание сходно с гигантофолликулярной лимфомой. В последнем случае гипо- или агаммаглобулинемия сопровождается увеличением лимфатических узлов и селезенки. Кроме того, вторичная гипогаммаглобулинемия наблюдается при остром лимфоидном лейкозе, лимфо- или ретикулосаркоме, синдроме Брилла-Симмерса, лимфогранулематозе, тимоме.

pro-analizy.ru

Гамма глобулины норма – Глобулины в крови гамма/бета/альфа: норма, повышены, понижены

Отправить ответ

avatar
  Подписаться  
Уведомление о