Гамма глобулины норма – Глобулины в крови гамма/бета/альфа: норма, повышены, понижены

Норма гамма-глобулинов бывает следующих величин:

• A-Ig —1,45±1,05 г/л у человека старше 12 лет. Рост показателя предполагает наличие печёночных патологий, ревматический артрит или рак. Падение A-Ig ниже нормы предполагает наличие лейкемии крови, патологий кишечника и почек;
• D-Ig имет только верхний предел—0,008 г/л;
• E-Ig —60±40 кЕ/л. Чрезмерный рост предполагает наличие атопического дерматита, паразитарных инвазий и стенокардии сердца. Падение показателя наблюдают при мускульных патологиях;
• G-Ig —11,5±4,5 г/л. Рост предполагает развитие хронических заболеваний печени, ВИЧ-инфекции, склероз сосудов головного мозга. Падение показателя наблюдают при почечных патологиях, лимфоме Ходжкина. Более низкие значения указывают на повреждение почек, рак лимфоцитов и гемобластоз;
• Нормы для М-Ig имеют половозрастные разграничения. Так, нормой для девочек старше 10 лет и взрослых женщин считают содержание иммуноглобулина 1,75±1,05 г/л. Мальчикам старше 10 лет и взрослым мужчинам положено иметь в 1 л крови 1,55±0,95 г. Рост М-Ig предполагает почечные патологии, паразитные инвазии, вирусный гепатит, лимфому Ходжкина, моноцитарную ангину.Падение показателя свидетельствует об иммунных нарушениях наследственной этиологии, лейкозах, миеломной болезни.

Результат анализа крови на γ-глобулин имеет важное значение для контроля за состоянием здоровья и распознавания заболеваний. Гамма-глобулин, элюированный из крови человека, можно использовать для подстёгивания иммунитета других людей при лечения инфекционных заболеваний. Это необходимо пациентам с ослабленной иммунной системой.

В крови человека, перенёсшего инфекционные заболевания: вирусный гепатит, корь, ветряная оспа и другие, циркулируют антитела к возбудителям заболеваний. Если больным людям ввести донорский глобулин, наступит улучшение состояния. Метод лечения получил название «иммуноглобулиновая терапия». Существуют препараты иммуноглобулина для внутривенного и внутримускульного введения.

Фракции белков крови

Суммарное количество глобулинов и альбуминов крови называли «общий белок». Соотношение альбуминов к глобулинам в крови человека, колеблется в пределах 1,9±0,4. Глобулины (globulus—шарик) подразделяют на α-1 глобулины, α-2 глобулины, β-глобулины и γ-глобулины. Эти фракции крови без проблем разделяются в лабораторной обстановке.

Соотношение альбуминовых и глобулиновых компонентов сывороточного белка меняется в зависимости от наличия инфекционного вторжения. Поэтому, индекс А/Г (альбумины к глобулинам) имеет важное диагностическое значение.

Повышение и понижение

Различают следующие причины повышения уровня общего протеина:

• Нарушение функций почек и печени;
• Заболевания органов дыхания. Туберкулёз;
• Лейкоз;
• Дегидратация;
• Алкогольная интоксикация;
• Ревматический артрит.

Различают следующие причины понижения уровня общего протеина:

• Голодание;
• Патологии пищеварительной системы;
• Диарея;
• Ожог;
• Гормональный сбой;
• Заболевания почек, печени.

Расшифровка

Как проводиться расшифровка анализа крови на гамма-глобулины. Отклонения от нормы считают наличием патологии:

• A-Ig гамма-глобулины в крови повышены по причине ретикулоплазмоцитоза, склероза печени, гепатита хронического протекания, ревматического артрита, эритематозного хрониосепсиса. Падение A-Ig наблюдают при патологиях почек, некоторых разновидностях лейкоза и заболеваниях органов пищеварения.
• Чрезмерный рост G-Ig предсказывает ВИЧ-инфицирование, множественный склероз, хроническое воспаление печени. Падение иммуноглобулина наблюдают при онкологии костного мозга, нефротическом синдроме и некоторых разновидностях лейкоза.
• Рост E-Ig наблюдают при грудной жабе, паразитарных инвазиях, атопическом дерматите. Падение иммуноглобулина отслеживают в случае синдрома Луи-Бара, редкого наследственного заболевания, наблюдаемого у ребёнка до года.
• Высокий показатель М-Ig может показать наличие ретикулоплазмоцитоза, склероза печени, гепатита хронического протекания, ревматического артрита, эритематозного хрониосепсиса.

Низкое содержание иммуноглобулина в организме бывает при ряде разновидностей системных патологий гемопоэза и наследственных иммунных заболеваний.

sostavkrovi.ru

Гамма-глобулины

10

Просты́е белки́—белки, которые построены из остатковα-аминокислоти при гидролизе распадаются только на аминокислоты.

Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины,гистоны,альбумины,глобулины,проламины,глютелины.

Альбумины и глобулины широко распространены в органах и тканях животных. В плазме крови человека в норме содержится 7% белков, представленных преимущественно альбуминами и глобулинами. Альбумины и глобулины – глобулярные белки, различающиеся по растворимости.

Необходимо отметить, что само определение «альбумины» и «глобулины» основано на их растворимостивдистиллированной водеи полунасыщенномрастворе(NH4)2SO4. Однако, как показывают данные табл. 1.6,глобулинырастворимы только в разбавленных солевыхрастворах.

Различную растворимостьальбуминовиглобулиновсыворотки кровираньше широко использовали в клинической практике для их фракционирования и количественного определения.

В настоящее время качественный состав и содержание сывороточных белковопределяют с помощьюэлектрофорезанабумагеи в полиакрил-амидномгелев небольшом количествесыворотки крови.Альбуминыиглобулиныотличаются друг от друга также помолекулярной массе– соответственно 40000–70000 и 150000 и более.

Глобулины(globulinum; лат. globulus, уменьшительное от globus шар)

 — общее название белков, растворимых в слабых растворах нейтральных солей, кислот и щелочей, как правило, нерастворимых в дистиллированной воде и выпадающих в осадок при 50% насыщении растворов сульфатом аммония; глобулины составляют около 40% всех белков сыворотки крови человека.

Гамма-глобулин — любойбелокБЕЛОК (protein) — органическое соединение, в состав которого входят углерод, водород, кислород и азот (…,  присутствующий в плазме крови, который можно идентифицировать по характерной скорости его движения в электрическомполеПОЛЕ — 1) в социологии — изучаемая среда, аудитория, которую опрашивают в ходе полевых исследований (в…Фракция γ-глобулинов является наиболее гетерогенной. Известно множествоантител, различающихся первичной структурой. Электрофоретически они открываются главным образом в γ-глобулиновой и частично в β2-глобулиновой фракциях.

К неоднородной группе гамма-глобулинов относятся белки с самой низкой электрофоретической подвижностью. К ним относится большинство защитных веществ крови, многие из которых обладают ферментативной активностью. Так как потребности в белках, выполняющих такие специальные функции, бывают различны, размеры и состав фракции гамма-глобулинов может значительно изменяться. Почти при всехзаболеваниях, особенно воспалительных, содержание гамма-глобулинов в плазме крови повышается. В то же время общее количество белков в плазме обычно остается примерно одинаковым, так как повышение содержания гамма-глобулинов сопровождается уменьшением фракцииальбумина, в результате снижается так называемый альбумин-глобулиновый коэффициент. Почти всегаммаглобулиныГАММАГЛОБУЛИН (gamma globulin) — любой белок, присутствующий в плазме крови, который можно идентифицировать по …являются иммуноглобулинами

Иммуноглобулины.

История открытия.

Иммуноглобулины представляют собой белки человека (животных), которые обычно обладают свойствами антител, т.е. специфической способностью соединяться сантигеном, который стимулирует их образование. Иммуноглобулины присутствуют в крови, цереброспинальной жидкости, лимфоузлах, селезенке, слюне и других тканях, а так же в видерецепторовна поверхностныхмембранахклеток. Синтезируются они в В-лимфоцитах, содержат углеводные группировки и могут рассматриваться как гликопротеины. По электрофоретической подвижности иммуноглобулины относятся в основном к гамма-глобулинам и бета2-глобулинам. Биологическая роль иммуноглобулинов в организме связана с участием в процессах иммунитета. Их защитная функция обусловлена способностью специфически взаимодействовать с антигенами.До середины 50-х годов прошлого столетия о структурной организации иммуноглобулинов ничего не знали. Первый шаг в этом направлении сделал английский иммунохимик Р.Портер в 1959 г. Он показал, что при обработке очищенных иммуноглобулинов протеолитическими ферментами образуются три фрагмента, два из которых взаимодействуют с антигеном (патогеном) и потому названы антигенсвязывающими (Fab), и один, неспособный к такому взаимодействию (Fc).

Но это ничего не говорило о причинах их специфичности по отношению к разным антигенам. Для получения информации о молекулярных основах вариабельности нужно было значительное количество полностью идентичных белков. Сывороточные иммуноглобулины, в массе образующиеся после иммунизации, не давали такой возможности, поскольку они — производные нескольких клеточных клонов, каждый из которых продуцирует белки только одного класса и только одной, свойственной ему, специфичности. Иначе говоря, иммуноглобулины, выделяемые от иммунизированных животных, есть смесь молекул с разной специфичностью и разной принадлежностью к тому или иному классу.

Необходима была экспериментальная модель, позволяющая работать с одним клоном, образующим иммуноглобулины только одной специфичности и только одного класса. Природа предоставила такую возможность — злокачественно трансформированные плазматические клетки больных миеломой. В настоящее время существует большой набор клонированных плазмоцитов человека и животных, продуцирующих соответствующие миеломные белки.

Строение.(см. пример: строение IgG)

Изучение аминокислотной последовательности иммуноглобулинов выявило принципиальные особенности в их строении.

Молекулы иммуноглобулинов симметричны. Они построены из «легких» (около 220 аминокислотных остатков, молекулярная масса 25000 для IgG) и «тяжелых» (450-600 аминокислотных остатков, молекулярная масса для IgG— 50000) полипептидных цепей (соотв. L- (light) и Н-цепи (heavy)),скрепленныхдисульфидными связямии нековалентными взаимодействиями. Вантителахчеловека обнаружено два вида легких цепей ( и ) и пять видов тяжелых цепей( и ), отличающихсяаминокислотной последовательностью. Тяжелые цепи, характерные для каждого из классов и подклассов иммуноглобулинов, содержат по одному или более олигосахаридному фрагменту (степень гликозилированности отражается на биологических свойствах иммуноглобулинов).

Рис.1.Строение иммуноглобулина G.

Две тяжелые (Н) цепи с мол. весом 50 кД и две легкие (L) с мол. весом 25 кД объединены в единую молекулу с помощью ковалентных дисульфидных связей. Каждая цепь содержит вариабельную область (VL и VH для L- и H-цепей соответственно) и константную (С), подразделяющуюся у Н-цепей на гомологичные участки (домены): Ch2, Ch3, CН3. L-цепь имеет один константный участок — CL. От взаимодействия VH- и VL-областей зависит специфичность иммуноглобулинов как антител. В аминокислотной последовательности V-доменов имеются гипервариабельные участки, характеризующиеся частой заменой аминокислот от белка к белку, и более консервативные. Между СН1 и СН2 доменами Н-цепи находится шарнирная область, обеспечивающая подвижность антигенсвязывающего Fab-фрагмента. СН2-домен служит местом присоединения углеводов и связывания комплемента. СН3-домен взаимодействует с Fc-рецептором (не способным связывать антиген) на поверхности клеток, принимающих участие в иммунологических реакциях.

Лёгкие цепи различных видов отличаются друг от друга С — концевой последовательностью аминокислот. С — концевая половина полипептидной цепи имеет постоянную аминокислотную последовательность, а ее N — концевая часть — вариабельную. Каждый постоянный (Сl) и вариабельный (Vl) участок легкой цепи включает 107-110 аминокислотных остатков. Тяжелые цепи построены их четырех участков — VH, C1H, C2H, C3H. Вариабельные участки их состоят приблизительно из 110-114 аминокислотных остатков, постоянные — 330.

В вариабельной части полипептидных цепей находятся определенные, так называемые «гипервариабельные участки», с наибольшим числом аминокислотных замен. В легких цепях они расположены между 24-34; 52-55; 89-97 аминокислотными остатками. Гипервариабельные участки тяжелых цепей занимают аналогичные положения, но точная локализация их пока не установлена.

Строение постоянных областей тяжелых цепей определяет эффекторные функции молекул к поверхностям макрофагов, В-лимфоцитов, тучных клеток, а также проникновение через плацентарную мембрану.

Гибкость молекул иммуноглобулинов, обеспечивающая приспособляемость к различным конфигурациям молекул антигена, обусловливается также наличием особого «шарнирного участка» в середине тяжелых цепей, содержащего много остатков аминокислоты пролина и препятствующего образованию вторичной структуры. Шарнирная область чувствительна к протеолитическим ферментам. При расщеплении ими (например, папаином) иммуноглобулин распадается на два идентичных Fab-фрагмента и один Fc-фрагмент.

В настоящее время на основании изучения первичной структуры полипептидных цепей выдвинута так называемая «доменная» гипотеза строения иммуноглобулинов, согласно которой молекулу иммуноглобулинов можно разбить на участки с относительно независимыми конфигурациями в виде глобул. Каждый домен состоит приблизительно из 100-110 аминокислотных остатков и имеет одну дисудьфидную связь, которая связывает участки цепей, образуя петлю из 60 аминокислотных остатков.

Молекулыиммуноглобулинов связанные с поверхностьюлимфоцитов, имеют дополнительные гидрофобные «хвосты» на С-концах тяжелых цепей, которые встроены вмембраныклеток. Пептидные цепи иммуноглобулинов и рядабелковклеточных мембран(антигеныгистосовместимости,рецепторыдляантигеновТ-лимфоцитов) по своей первичной структуре сходны между собой, что указывает на общее эволюционное происхождение всех этихбелков.

Связывание с антигенами.

На N-концах тяжелых и легких цепей расположены те самые вариабильные области, которые в сочетании и образуют антигенсвязывающую структуру — паратоп в составе Fab-фрагмента. Три или четыре домена со стороны С-концов тяжелых цепей составляют константную часть молекулы — Fc-фрагмент (не связывают антиген). Fc-Фрагмент состоит из четырех или шести доменовдвух тяжелых цепей и определяет такие свойства иммуноглобулинов, как связывание имикомплемента, возможность проникать черезплаценту, присоединяться кклетками фиксироваться вкоже. Поскольку в состав молекулы иммуноглобулина входят две легкие и две тяжелые цепи, они формируют два паратопа (области, контактирующие с антигеном) в составе двух Fab-фрагментов, т.е. антитело бивалентно: может соединиться с двумя идентичными антигенными эпитопами. Этому способствует наличие шарнирной области между первым и вторым доменами константного фрагмента тяжелых цепей, благодаря которой обеспечивается возможность пространственной ориентации Fab-фрагментов для связывания с антигенными эпитопами. Комплекс с антигеном образуется в результате нековалентных взаимодействий, характер которых может варьировать в зависимости от специфичности антитела- связи могут быть ионными, вандерваальсовыми, водородными, при помощи солевых мостиков и гидрофобных взаимодействий.. Сила связывания с антигеном увеличивается на несколько порядков, если молекула антитела реагирует сразу двумя (или более) областями связывания с несколькими детерминантами одной молекулы антигена.

Каждая индивидуальная клетка вырабатывает антитела только одной

специфичности по правилу «одна клетка » одно антитело» (Петров , 1987). Это

означает, что в клетке активно функционируют только один вариант гена VH,

один — гена СH и по одному соответствующему гену одной из легких цепей. Все

остальные структурные гены выключены. В каждой отдельно взятой антитело-

образующей клетке из всего множества структурных генов иммуноглобулинов

функционирует их минимальное количество, необходимое для синтеза антител

одной специфичности и одного типа. Таким образом, в основе многообразия

специфичности антител лежит функционирование в лимфоидной системе большого

количества клеток и их потомков — клонов клеток — продуцентов одного вида

антител. Следовательно, количество специфичностей антител соответствует

количеству клонов клеток-антителопродуцентов, различающихся генами,

функционирующими в них.

Генетика.

Особенностью этих полипептидных цепей является отсутствие единого гена, кодирующего структуру всей полипептидной цепи. Всякий раз сборка такого гена происходит из отдельных сегментов. Этим обеспечивается бесконечное разнообразие структур молекул антител, способных распознать любую существующую в природе структуру антигена. Иными словами, набор (репертуар) специфических участков связывания в популяции иммуноглобулинов организма столь широк, что на любой попадающий в организм антигенный эпитоп (участок связывания) обязательно найдется строго комплементарный паратоп в составе антиген-связывающего фрагмента (Fab — фрагмента) какого-то иммуноглобулина. Поэтому говорят, что легкие и тяжелые пептидные цепи каждого класса иммуноглобулинов построены из двух основных областей — вариабельной и постоянной.

Все их антигенные детерминанты кодируются тремя несцепленными группами аутосомных генов. Одна группа кодирует тяжелую цепь

того или иного класса, другая — легкуюk-типа, третья – легкую-типа.Так как полипептидные цепи состоят из двух различных участков — вариабельного (V) и постоянного (С), каждая из трех групп генов включает набор генов вариабельной — V и постоянной областей -С-гены. Таким образом, синтез каждой полипептидной цепи молекулы иммуноглобулина контролируется двумя структурными генами, а не одним, как при синтезе других белков. Один ген кодирует вариабельную область цепи, другой- постоянную. Причем существуют многие гены для вариабельных

областей полипептидной цепи, что связано с многообразием специфических

активных центров.

Классификация.

Семейство иммуноглобулинов у высших позвоночных включает в себя несколько классов;

у человека их известно пять (G, М, A, D, Е). Классы иммуноглобулинов делятся на подклассы. Все классы иммуноглобулинов отличаются друг от

друга количественным содержанием углеводного компонента. Наиболее богаты

углеводами иммуноглобулины М, А, Е и Д (7,5 — 12,0%). В молекулах IgG

содержится около 2,9% углеводов. В составе иммуноглобулинов обнаружены

манноза, галактоза, галактозамин, глюкозамин, фукоза и сиаловая кислота.

У молекул IgG, IgD, IgE и IgA (молекула IgA построена подобно молекуле IgG) 2 активных центра, у молекул IgM — 10.

рис2: схемы строения различных иммуноглобулинов.

Иммуноглобулины класса G.

IgG представляет собой наиболее изученное антитело, в большом количестве присутствующее в сыворотках крови всех млекопитающих и птиц. IgG составляет около 70-80% от общего содержания иммуноглобулинов. Молекулярная масса — 150 000 — 160 000 (Незлин, 1972).

Молекула иммуноглобулина G- построена из двух тяжелых и двух легких

полипептидных цепей, соединенных дисульфидными связями. Характерны

тяжелые а следовательно, и антигенными и биологическими свойствами полипептидные цепи. IgG человека существует в виде 4 подклассов

(G1, G2, G3, G4), отличающихся строением постоянных участков тяжелых цепей, а следовательно, и антигенными и биологическими свойствами.

Подклассы различаются

количеством дисульфидных связей, соединяющих тяжелые цепи: в молекулах G1 и

G4 их по 2, в G2, — 4, а в G3, -5. IgG1 составляет 70% от общего содержания

IgG, а IgG2, IgG3, IgG1 18, 8 и 3%, соответственно.

У всех изученных видов животных найдены два подкласса IgG: относительно

медленно передвигающиеся в электрическом поле G2 и более подвижные G1. Их

молекулы имеют различные антигенные и биологические свойства, а также способность к перевариванию протеолитическими ферментами. Расшифрована первичная структура обеих цепей иммуноглобулина G1(Edelman, 1973). Тяжелые цепи его состоят из одной вариабельной области — VH и 3 постоянных участков — Сн1, Сн2 и Сн3. Длину вариабельных областей составляют 114, а постоянных — 330 аминокислотных остатков, легкие из областей V1, СL.

С помощью электронной микроскопии (Valentine, Jreen, 1967), выяснено,

что молекула иммуноглобулина G имеет V-образную форму, при этом Fab

фрагменты образуют «лапки» молекулы , а Fc- фрагмент — ее «хвост». Она

имеет два активных центра, находящихся в вариабельной части молекулы, а

именно на кончиках Fab фрагментов.

У человека только IgG способен проникать через плаценту и попадать в

кровеносную систему плода, обеспечивая тем самым пассивный иммунитет

новорожденных в ранний постнатальный период.

Влияние на организм:

Повышение:

—          аутоиммунные заболевания (системная красная волчанка, ревматоидный артрит, синдром Шегрена), саркоидоз

—          паразитарные болезни

—          хронические инфекции

—          внутриматочные контрацептивы

Снижение:

—          иммунодефицит

—          иммуносупрессивная терапия

Иммуноглобулины класса А.

Рис. 3. Строение иммуноглобулина А (димер).

IgA циркулирует в сыворотке в виде мономеров или димеров.

Мономер с молекулярной массой 160 кДа. Существует также димерная форма IgA. Характерен для секретов организма (слюна, слезы, пот, молозиво, пищеварительный сок, выделения слизистых поверхностей). В сыворотке крови его содержание незначительно и составляет 10-15% от общего количества сывороточных иммуноглобулинов. Тем не менее, считается, что среди иммуноглобулинов всех классов IgA синтезируется в наибольших количествах (больше, чем IgG). В сутки у человека продуцируется до 3 г IgA.

Тяжелая α-цепь построена из вариабельного домена, трех константных доменов и шарнирного участка. У человека известны два подкласса — IgAl и IgA2. Сывороточный IgA обычно представлен мономером.

Димер IgA может связываться с поли-иммуноглобулиновым рецептором на базо-латеральной поверхности эпителиальных клеток и в комплексе с этим рецептором проникать в эпителиальные клетки. Внутри эпителиальной клетки такой комплекс подвергается протеолизу и через апикальную поверхность эпителиальной клетки секретируется образовавшийся комплекс димера IgA с фрагментом полиглобулинового рецептора, который получил название «секреторный компонент». Таким образом в состав секретов слизистых попадает секреторный IgA SIgA, который обеспечивает местный иммунитет слизистых, препятствуя процессам адгезии и адсорбции возбудителей (бактерий и вирусов) на чувствительных клетках. Уровень продукции IgA значительно выше, чем у других классов иммуноглобулинов, так как у него короткий полупериод жизни и значительная часть его секретируется в виде SIgA.

IgA в сыворотке крови человека содержится в относительно большем

количестве, чем IgМ и составляет около 19% от общего количества

иммуноглобулинов (Hobby, 1971). В сыворотке крови многих видов

животных, в частности овец и крупного рогатого скота, IgM преобладает над

IgA. Значительное количество этого белка обнаружено в лимфе, где

концентрация его в 2-18 раз выше, чем в крови (Стефани, 1971). Антитела

найдены и в содержимом кишечника и фекалиях, 80% которых приходится на

долю IgА.

Секреторный IgA обладает выраженной бактерицидностью, антивирусными и антитоксическими свойствами, активирует комплемент, стимулирует фагоцитоз, играет решающую роль в реализации резистентности к инфекции.

Влияние на организм:

Повышение:

—          хронические заболевания печени

—          хронические инфекции, особенно ЖКТ и дыхательных путей

—          ревматоидный артрит и другие ревматические заболевания

Снижение:

—          иммунодефицит

Иммуноглобулины класса М.

IgМ — один из высокомолекулярных белков

сыворотки крови и имеет молекулярную массу около 1 млн, константу

седиментации 19 Se. Молекула IgМ состоит из 5 субъединиц, каждая из которых

напоминает молекулу IgG (рис. 2). Субъединица состоит из двух тяжелых и

двух легких цепей с молекулярными массами 23 000 и 60 000 соответственно, (-

цепь состоит из 5 доменов VH, С1(- С4(, легкая — изVL, и СL. Молекула 1IgM

имеет 10 активных центров, расположенных в Fab областях ( Прокопенко, Равич-

Щербо, 1974, Литмен , Гуд, 1981).

Рис. 4. Схема строения молекулы IgМ

IgМ содержит около 10% углеводов., функция которых обусловлена с

образованием макромолекулы IgM из 7 S субъединиц к формированием

пространственной структуры молекулы (Каверзнева, 1984). IgМ по рваному

реагирует на восстановление 2- меркаптоэтанолом: при мягком он распадается

на 5-7 S субъединиц, а при более глубоком на тяжелые и легкие полипептидные

цепи.

Важнейшее свойство молекулы IgМ, необходимое для ее функционирования — конформационная подвижность при изменении условий внешней среды. При электрофорезе IgМ передвигается быстрее иммуноглобулинов класса G во фракции (2- глобулинов. Найдено 2 подкласса IgМ, с различными антигенными свойствами (Гауровец, 1969, Бернет, 1971, Незлин , 1972, Кульберг , 1975).

Сывороточная концентрация IgM составляет 0,5-2 мг/мл (~5 % от общего количества сывороточных иммуноглобулинов). На мембране В-лимфоцитов присутствует мономерная форма IgM, выполняющая функцию основной составляющей В-клеточного рецептора. IgM- антитело первичного иммунного ответа, так как синтезируется первым после антигенной стимуляции. Через несколько дней синтез IgМ переключается на IgG, а позже -на IgА.

IgM синтезируется раньше других классов в онтогенезе, может продуцироваться в организме плода в ответ на внутриутробную инфекцию.

IgM в основном имеет внутрисосудистую локализацию, небольшое количество его обнаружено в тканевых жидкостях, но в слизистых выделениях он обычно отсутствует (Jonas, 1972). У большинства же животных (кроме кроликов) IgM через плаценту проходить не может ( Маслянко , 1973).

Является маркерм остроты процесса. После появления более поздних антител – IgG, его количество падает.

К этому классу иммуноглобулинов относятся изогемагглютинины групп крови: антиА, анти-В

Влияние на организм:

Повышение:

—          вирусная инфекция

—          ранний период бактериальной или паразитарной инфекции

—          ревматоидный артрит, саркоидоз и др

Снижение:

—          иммунодефицит

—          потеря белка (патология ЖКТ, ожоги)

Иммуноглобулины класса D.

IgD изучен недостаточно. Впервые он охарактеризован как четвертый класс иммуноглобулинов D.Rowe, G.Fahey(1965). Его молекулярная масса около 180000. Молекула IgD состоит из двух легких и двух тяжелых полипептидных цепей, связанных дисульфидными мостиками. Мономер. Тяжелая цепь IgD построена из одного вариабельного и трех константных доменов. Содержится в сыворотке в исчезающих количествах. Функция сывороточного IgD неизвестна. На поверхности В-лимфоцитов присутствует мембранная форма IgD, входящая в состав В-клеточного рецептора.

Содержание в сыворотке не превышает 1% от общего количества иммуноглобулинов. Они не проходят через плаценту и относятся к коротко-живущим.

Вопрос о форме участия IgD в иммунных процессах оставался недостаточно ясным вплоть до 2000 г. Тем не менее, показано, что в сыворотке ею концентрация повышается с возрастом: достигая максимума к 10 годам, а в 15-летнем возрасте соответствует концентрации, отмечаемой у взрослого человека. Содержание увеличивается у больных бронхиальной астмой, ревматическими заболеваниями, болезнью Ходжкина, иммунодефицитными синдромами, хронической лимфатической лейкемией, системной красной волчанкой. Понижен процент при лимфомах. Кроме того, IgD обнаружены как антитела к пенициллину, инсулину, тиреоидину, белкам молока и дифтерийному токсину

Иммуноглобулины класса Е.

IgE впервые идентифицирован K. Ishisaka, Молекулярная масса IgЕ 190 000, константы седиментации8 S. Молекула IgE также состоит из двух легких и двух тяжелых

полипептидных цепей, молекулярная масса которых 22 600 и 72 500 соответственно. Содержание углеводов свыше 12%.

studfiles.net

Гамма-глобулин — Medside.ru