Альбумин функция – Альбумин

Содержание

Альбумин — Medside.ru

Читайте нас и будьте здоровы! Пользовательское соглашение о портале обратная связь

Врачи
Болезни
- Кишечные инфекции (5)
- Инфекционные и паразитарные болезни (27)
- Инфекции, передающиеся половым путем (6)
- Вирусные инфекции ЦНС (3)
- Вирусные поражения кожи (12)
- Микозы (10)
- Протозойные болезни (1)
- Гельминтозы (5)
- Злокачественные новообразования (9)
- Доброкачественные новообразования (7)
- Болезни крови и кроветворных органов (9)
- Болезни щитовидной железы (6)
- Болезни эндокринной системы (13)
- Недостаточности питания (1)
- Нарушения обмена веществ (1)
- Психические расстройства (31)
- Воспалительные болезни ЦНС (3)
- Болезни нервной системы (19)
- Двигательные нарушения (5)
- Болезни глаза (19)
- Болезни уха (4)
- Болезни системы кровообращения (10)
- Болезни сердца (11)
- Цереброваскулярные болезни (2)
- Болезни артерий, артериол и капилляров (9)
- Болезни вен, сосудов и лимф. узлов (8)
- Болезни органов дыхания (35)
- Болезни полости рта и челюстей (15)
- Болезни органов пищеварения (29)
- Болезни печени (2)
- Болезни желчного пузыря (8)
- Болезни кожи (32)
- Болезни костно-мышечной системы (49)
- Болезни мочеполовой системы (13)
- Болезни мужских половых органов (8)
- Болезни молочной железы (3)
- Болезни женских половых органов (27)
- Беременность и роды (5)
- Болезни плода и новорожденного (3)
Симптомы
- Амнезия (потеря памяти)
- Анальный зуд
- Апатия
- Афазия
- Афония
- Ацетон в моче
- Бели (выделения из влагалища)
- Белый налет на языке
- Боль в глазах
- Боль в колене
- Боль в левом подреберье
- Боль в области копчика
- Боль при половом акте
- Вздутие живота
- Волдыри
- Воспаленные гланды
- Выделения из молочных желез
- Выделения с запахом рыбы
- Вялость
- Галлюцинации
- Гнойники на коже (Пустула)
- Головокружение
- Горечь во рту
- Депигментация кожи
- Дизартрия
- Диспепсия (Несварение)
- Дисплазия
- Дисфагия (Нарушение глотания)
- Дисфония
- Дисфория
- Жажда
- Жар
- Желтая кожа
- Желтые выделения у женщин
- …
- ПОЛНЫЙ СПИСОК СИМПТОМОВ>
Лекарства
- Антибиотики (211)
- Антисептики (123)
- Биологически активные добавки (210)
- Витамины (192)
- Гинекологические (183)
- Гормональные (155)
- Дерматологические (258)
- Диабетические (46)
- Для глаз (124)
- Для крови (77)
- Для нервной системы (385)
- Для печени (69)
- Для повышения потенции (24)
- Для полости рта (68)
- Для похудения (40)
- Для суставов (161)
- Для ушей (15)
- Другие (306)
- Желудочно-кишечные (314)
- Кардиологические (149)
- Контрацептивы (48)
- Мочегонные (32)
- Обезболивающие (280)
- От аллергии (102)
- От кашля (137)
- От насморка (91)
- Повышение иммунитета (123)
- Противовирусные (113)
- Противогрибковые (126)
- Противомикробные (145)
- Противоопухолевые (65)
- Противопаразитарные (49)
- Противопростудные (90)
- Сердечно-сосудистые (351)
- Урологические (89)
- ДЕЙСТВУЮЩИЕ ВЕЩЕСТВА
Справочник
- Аллергология (4)
- Анализы и диагностика (6)
- Беременность (25)
- Витамины (15)
- Вредные привычки (4)
- Геронтология (Старение) (4)
- Дерматология (3)
- Дети (15)
- Другие статьи (22)
- Женское здоровье (4)
- Инфекция (1)
- Контрацепция (11)
- Косметология (23)
- Народная медицина (17)
- Обзоры заболеваний (27)
- Обзоры лекарств (34)
- Ортопедия и травматология (4)
- Питание (103)
- Пластическая хирургия (8)
- Процедуры и операции (23)
- Психология (10)

medside.ru

Альбумин, его свойства и функции

Реферат на тему

Альбумин, его свойства и функции

Работу выполнила

Ворожцова Анастасия

Содержание

Что такое альбумин

Физические и химические свойства

Биологические свойства и функции

Сывороточный альбумин

Транспортная функция сывороточного альбумина

Когда же уровень альбумина в крови бывает сниженным?

Гипоальбумения

Альбумин представляет собой самую большую фракцию белков плазмы крови человека — 55 — 65%. В состав белковой молекулы альбумина входят все 20 аминокислот. Синтез альбумина происходит в печени. Основная функция альбумина в организме человека — поддержание коллоидно-онкотического давления крови. В процессе голодания в первую очередь расходуется альбумин плазмы, что приводит к снижению коллоидно-осмотического давления и формированию «голодных» отеков. Альбумин связывает и транспортирует билирубин, различные гормоны, жирные кислоты, ионы кальция, хлора, лекарственные вещества. Гиперальбуминемия встречается редко, вызывает сильное обезвоживание организма и выраженный венозный застой. Вещества, содержащие альбумин, такие как яичный белок, называются альбуминоиды. Альбуминоидами являются также сыворотка крови, семена растений.

Кроме воды растворимы в солевых растворах, кислотах и щелочах; при гидролизе распадаются на различные аминокислоты. Альбумины могут быть получены в кристаллическом виде. Свертывается при нагревании (денатурация белка) нейтральны. Их относительная молекулярная масса составляет примерно 65000 дальтон, не содержат углеводов. Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мускульной ткани, молочный альбумин.

Основными биологическими функциями альбумина являются поддержание онкотического давления плазмы, транспорт молекул и резервом аминокислот. Проявляют высокую связывающую способность по отношению к различным низкомолекулярным соединениям. Альбумин несет еще одну функцию в крови — транспортную. Дело в том, что благодаря большому числу молекул альбумина и их мелкому размеру, они отлично переносят на себе как продукты жизнедеятельности организма, такие как билирубин, желчные элементы. А еще молекулы альбумина переносят на себе и лекарства, например, некоторые виды антибиотиков, сульфаниламиды, кое-какие гормоны и даже яды.

Наиболее известный вид альбумина — сывороточный альбумин. Он содержится в крови в сыворотке (отсюда название), но он также может встречаться в других жидкостях (например, в спинно-мозговой жидкости). Сывороточный альбумин синтезируется в печени и составляет большую часть среди всех сывороточных белков. Альбумин, содержащийся в крови человека, называется человеческий сывороточный альбумин, он составляет около 60 % от всех белков, содержащихся в плазме крови.

Общая площадь поверхности множества мелких молекул сывороточного альбумина очень велика, поэтому они особенно хорошо подходят для выполнения функции переносчиков многих транспортируемых кровью и плохо растворимых в воде веществ. К веществам, связываемым сывороточным альбумином, относятся билирубин, уробилин, жирные кислоты, соли желчных кислот, некоторые экзогенные вещества — пенициллин, сульфамиды, ртуть, липидные гормоны, некоторые лекарства, такие как варфарин, фенобутазон, хлофибрат и фенитоин и т.д. Одна молекула альбумина может одновременно связать 25-50 молекул билирубина (молекулярная масса 500). По этой причине сывороточный альбумин иногда называют «молекулы-такси». Соревнования между лекарствами при использовании ими «посадочных мест» на молекуле альбумина может вызвать увеличение их активности и лечебного действия.

Наиболее широко используются человеческий сывороточный альбумин и бычий сывороточный альбумин, часто применяемый в медицинских и молекулярно-биологических лабораториях.

Нормальный уровень сывороточного альбумина у взрослых составляет от 35 до 50 г/л. Для детей в возрасте менее 3-х лет нормальный уровень — в пределах 25-55 г/л.

Низкий уровень альбумина (гипоальбуминемия) может возникать из-за болезни печени, нефритического синдрома, ожогов, энтеропатии с потерей белка, недоедания, на поздних сроках беременности, злокачественных новообразований. Приём ретинола (витамина А) в некоторых случаях может повысить уровень альбумина до высоких субнормальных значений (49 г/л). Лабораторные эксперименты показали, что приём ретинола регулирует синтез человеческого альбумина.

Высокий уровень альбумина (гиперальбуминемия) почти всегда возникает в результате обезвоживания.

Различным структурным классам связываемых веществ (называемых обычно лигандами) на молекуле альбумина соответствуют отдельные специфичные центры связывания. Для многих лигандов альбумина известна направленность их транспорта в организме от одних органов и тканей к другим. Так, например, токсические продукты жизнедеятельности и ионы тяжелых металлов должны быть доставлены в соответствующие органы выделения. Такой же метаболит как триптофан доставляется главным образом в центральную нервную систему, где превращается в нейромедиа-тор серотонин. Можно полагать, что в ряде случаев лиганд может не только избирательно освобождаться в капиллярах определенных тканей, но эта «разгрузка» должна производиться достаточно быстро и полно. Простейшая избирательность «адреса доставки» может быть достигнута снижением равновесной концентрации свободного лиганда в кровеносных капиллярах или межклеточной жидкости тканей-адресатов, вследствие быстрого всасывания и связывания лигандов структурами самой ткани. Не исключено, однако, что в органах и тканях существуют специальные специфические механизмы регуляции связывания и освобождения лигандов, взаимодействующих с альбумином.

Одним из механизмов регуляции скорости, прочности и емкости связывания отдельных классов транспортируемых альбумином лигандов может быть изменение в капиллярах и интерстиции отдельных тканей некоторых физико-химических характеристик, таких как рН, ионная сила, ионный состав, температура, то есть направленное отклонение от среднего отдельных компонентов гомеостаза крови и межклеточной жидкости. Предпосылки для такого механизма имеются как в свойствах самого белка-транспортера, так и в известных потенциальных возможностях гомеостатических сдвигов в различных органах и тканях организма. Для сывороточных альбуминов характерны изменения структурных и физико-химических свойств в области средних физиологических значений рН, температуры (структурная перестройка при 30° — 40°С). Известно и влияние этих переходов на связывание некоторых классов лигандов. Уже это может служить предпосылкой для рассматриваемого механизма регуляции транспорта.

С другой стороны, средние значения основных физико-химических параметров крови крупных кровеносных сосудов подвержены вариациям от ткани к ткани и при изменении физиологического состояния организма. В зависимости от физиологического состояния, от локализации того или иного органа или ткани в теле теплокровного животного, от температуры и влажности окружающей среды и от специфики и интенсивностибиоэнергетических и других метаболических процессов в данной ткани, температура в кровеносных капиллярах и в интерстициальном пространстве может варьировать от 10-15° до 42°. При физических нагрузках, воспалительных процессах и некоторых нарушениях обмена веществ (например, при кетозе) значение рН в периферических органах и тканях также может существенно отличаться от указанной средней величины. Концентрация осмотически активных веществ в сыворотке крови составляет в среднем 0,3 моля/л. Ионный состав плазмы крови обычно постоянен. Однако, при некоторых патологических состояниях, а также при бессолевой диете, усиленном потоотделении и др. могут происходить значительные изменения ионного состава плазмы крови, сопровождающиеся уменьшением содержания в ней Ма,$, К, Са и других ионов.

Такие изменения температуры, рН, ионной силы и ионного состава внутренней среды организма могут оказывать существенное влияние на взаимодействие лигандов с сывороточным альбумином, а значит и на его транспортные функции. Однако даже в нормальном физиологическом состоянии эти параметры могут подвергаться значительным отклонениям от средних значений в капиллярах и межклеточном пространстве отдельных тканей. Причиной таких отклонений могут служить, например, ионообменные процессы в выстилке капилляров и на поверхности клеток. Высокой эффективности таких процессов способствует значительное отношение поверхности к объему в капиллярах и межклеточных щелях, по сравнению с крупными сосудами.

альбумин кровь сывороточный

Понижен уровень альбумина в организме в тех случаях, когда его меньше вырабатывается в организме, либо когда он выводится из него. В норме молекула альбумина живет от восемнадцати до двадцати суток. Альбумин в крови является еще и хранилищем протеинов в организме. Если Вы, например, проводите голодание на воде, то именно за счет альбуминов и будет пополняться потребность организма в белке. Поэтому во время голодовки количество альбумина уменьшается. То же самое происходит и во время беременности. У организма увеличивается потребность в белках для строительства нового организма. Также, уровень альбумина уменьшен во время кормления грудью. Курильщики, Вас эта проблема также касается. В крови курильщика уровень альбумина понижен. Ведь печени не до этого, ей и так тяжело приходится. Поэтому страдает выработка альбумина.

Есть люди, генетически предрасположенные к пониженному уровню альбумина в крови. При множестве тяжелых внутренних болезней также страдает выработка альбумина. Это может быть и онкологическое заболевание, и болезни печени, и нарывы на теле.

mirznanii.com

Альбумины

В количественном отношении среди белков плазмы наиболее представлен альбумин(около 45 г/л), который играет существенную роль в поддержании коллоидно-осмотического давления в крови и служит для организма важным резервом аминокислот. Альбумин обладает способностью связывать липофильные вещества, вследствие чего он может функционировать в качестве белка-переносчика длинноцепочечных жирных кислот, билирубина, лекарственных веществ, некоторых стероидных гормонов и витаминов. Кроме того, альбумин связывает ионы Са²⁺и Mg²⁺. Альбумин также переносит некоторые лекарственные препараты.

К альбуминовой фракции принадлежит также транстиретин (преальбумин), который вместе с тироксинсвязывающим глобулином и альбумином транспортирует гормон тироксин и его метаболит иодтиронин.

Альбумины – простые низкомолекулярные гидрофильные белки. В молекуле альбумина содержится 600 аминокислот. Молекулярная масса 67 кДа. Альбумины, как и большинство других белков плазмы крови, синтезируются в печени. Примерно 40% альбуминов находится в плазме крови, остальное количество — в интерстициальной жидкости и в лимфе.

Глобулины

В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

₁-ГЛОБУЛИНЫ

В эту фракцию входят разнообразные белки. ₁-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу — поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

Функции 1-глобулинов

1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы — липопротеины. Среди белков этой фракции есть белки, предназначенные для транспорта гормонов: тироксин-связывающий белок – перенос тироксина, транскортин – транспорт кортизола, кортикостерона и прогестерона, кислый гликопротеин – транспорт прогетерона.

2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента— протромбин.

3. Регуляторная функция. Некоторые белки фракции₁-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация₁-антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса — 58-59 кДа. Главная его функция — угнетение эластазы — фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани).₁-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. К фракции₁-глобулинов относят также₁-антихимотрипсин. Он угнетает химотрипсин и некоторые протеиназы форменных элементов крови.

₂-ГЛОБУЛИНЫ.

Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится и церулоплазмин. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. При наследственном заболевании — болезни Вильсона — уровень церулоплазмина понижается. Вследствие этого повышается концентрация меди в мозге и печени. Это проявляется развитием неврологической симптоматики, а также циррозом печени.

Гаптоглобины.Содержание этих белков составляет приблизительно 1/4 часть от всех₂-глобулинов. Гаптоглобин образует специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Вследствие высокой молекулярной массы этих комплексов они не могут выводиться почками. Это предотвращает потерю железа организмом.

Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано.

К этой же фракции относится и ₂-макроглобулин. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1.5-3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин.

С₁-ингибитор— гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин.

Транспортные белки:ретинолсвязывающий белок – транспорт витамина А, витамин Д- связывающий белок – транспорт витамина Д.

Компоненты системы свертывания крови и фибринолиза: антитромбинIIIи плазминоген.

-ГЛОБУЛИНЫ

К этой фракции относятся:

фибриноген— белок системы свертывания крови

белки компонентов системы активации комплемента

транспортные белки:трансферин (транспорт ионов железа), транскобаламин (перенос витамина В₁₂), глобулин-связывающий половые гормоны (транспорт тестостерона и эстрадиола), ЛНП (транспорт липидов).

гемопексинпереносит свободный гем, порфирин. Связывает гемсодержащие белки и переносит их в печень для разрушения.

 -ГЛОБУЛИНЫ

В этой фракции содержатся в основном антитела— белки, синтезируемые в лимфоидной ткани и в клетках РЭС, а также некоторые компоненты системы комплемента.

Функция антител— защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называютсяантигенами.

Главные классы антител в крови:

— иммуноглобулины G (IgG)

— иммуноглобулины M (IgM)

— иммуноглобулины A (IgA), к которым относятся IgD и IgE.

IgG и IgM способны активировать систему комплемента. Подробнее об иммуноглобулинах читайте в приложении 1 данного пособия.

К группе гамма-глобулинов относится также криоглобулины. Это белки, которые способны выпадать в осадок при охлаждении сыворотки. У здоровых людей их в сыворотке нет. Они появляются у больных с ревматическим артритом, миеломной болезнью.

Среди криоглобулинов существует белок фибронектин. Это высокомолекулярный гликопротеин (молекулярная масса 220 кДа). Он присутствует в плазме крови и на поверхности многих клеток (макрофагов, эндотелиальных клеток, тромбоцитов, фибробластов). Функциифибронектина: 1. Обеспечивает взаимодействие клеток друг с другом; 2. Способствует адгезии тромбоцитов; 3. Предотвращает метастазирование опухолей.

Плазменный фибронектин является опсонином — усиливает фагоцитоз. Играет важную роль в очищении крови от продуктов распада белков, например, распада коллагена. Вступая в связь с гепарином, участвует в регуляции процессов свертывания крови. В настоящее время этот белок широко изучается и используется для диагностики особенно при состояниях, сопровождающихся угнетением системы макрофагов (сепсис и др.)

Интерферон— это гликопротеин. Имеет молекулярную массу около 26 кДа. Обладает видовой специфичностью. Вырабатывается в клетках в ответ на внедрение в них вирусов. У здорового человека его концентрация в плазме мала. Но при вирусных заболеваниях его концентрация увеличивается.

studfiles.net

Содержание

Реферат на тему

Альбумин, его свойства и функции

Работу выполнила

Ворожцова Анастасия

Что такое альбумин 3

Физические и химические свойства 3

Биологические свойства и функции 3

Сывороточный альбумин 4

Транспортная функция сывороточного альбумина 5

Когда же уровень альбумина в крови бывает сниженным? 7

Гипоальбумения 8

Что такое альбумин

Физические и химические свойства

Биологические свойства и функции

Сывороточный альбумин

Высокий уровень альбумина (гиперальбуминемия) почти всегда возникает в результате обезвоживания.

studfiles.net

— альбумины — Биохимия

Глобулярный белок плазмы крови, синтезируется исключительно в печени. Хотя по классификации его относят к простым белкам, отмечается широкая микрогетерогенность молекул альбумина, что связано с количеством и качеством агрегированных с альбумином молекул.

Физиологическое значение альбумина заключается:

1. В поддержании коллоидно-осмотического (онкотического) давления крови (благодаря высокой гидрофильности).

2. Транспортная функция – благодаря большому количеству заряженных и гидрофобных участков альбумин связывает и переносит

пигменты (билирубин) – одна молекула альбумина может одновременно связать 25-50 молекул билирубина,
длинноцепочечные жирные кислоты – основная физиологическая функция, 6-8 штук на одну молекулу альбумина,
катионы (в основном Ca²⁺ и Mg²⁺, и другие металлы, например Hg+) благодаря большому количеству глутамата,
анионы, например Cl–,
соли желчных кислот,
витамины,
гормоны (альдостерон, прогестерон, гидрокортизон),
органические красители,
лекарственные вещества (дигоксин, барбитураты, пенициллин, ацетилсалициловая кислота, сердечные гликозиды).

Клинико-диагностическое значение

Изменения концентрации альбумина в крови могут иметь как абсолютный (истинный), так и относительный характер. Сдвиги абсолютного характера являются следствием колебаний содержания белка в крови. В свою очередь, относительные изменения зависят от объема крови, т.е. наблюдаются при обезвоживании или гипергидратации.

Гиперальбуминемия

Истинное повышение концентрации белка в крови обычно не наблюдается.

Относительная гиперальбуминемия вызывается потерями внутрисосудистой жидкости в результате профузных поносов (например, холере), усиленном потоотделении, неукротимой рвоте, несахарном диабете, при тяжелых и обширных ожогах и генерализованных перитонитах.

Гипоальбуминемия

Истинная (абсолютная) гипоальбуминемия связана:

с недостаточным потреблением белка с пищей – заболевания желудочно-кишечного тракта, сужение пищевода при опухолях, частичное или полное голодание;
со снижением синтеза белка в печени – несбалансированный аминокислотный состав пищи, хронические паренхиматозные гепатиты, интоксикации, злокачественные новообразования, лечение кортикостероидами;
с усиленным распадом белка – кахексия, тяжелые инфекции, длительные воспалительные процессы, лихорадочные состояния, тиреотоксикозы;
с потерей белка – нарушения проницаемости капиллярных стенок, кровоизлияния, ожоги, острые и хронические кровотечения, нефротический синдром.

Относительная гипоальбуминемия связана с нарушением водного баланса – гипергидратация при гиперальдостеронизме, при почечной недостаточности со снижением экскреции солей, при использовании для питья морской воды, при неадекватных инфузиях солевых растворов.

biokhimija.ru

Альбумины

ФУНКЦИИ АЛЬБУМИНОВ

Определяются их высокой гидрофильностью и высокой концентрацией в плазме крови.

1. Поддержание онкотического давления плазмы крови. Поэтому при уменьшении содержания альбуминов в плазме падает онкотическое давление, и жидкость выходит из кровяного русла в ткани. Развиваются «голодные» отеки. Альбумины обеспечивают около 80% онкотического давления плазмы. Именно альбумины легко теряются с мочой при заболеваниях почек. Поэтому они играют большую роль в падении онкотического давления при таких заболеваниях, что приводит к развитию «почечных» отеков.

2. Альбумины – это резерв свободных аминокислот в организме, образующихся в результате протеолитического расщепления этих белков.

3. Транспортная функция. Альбумины транспортируют в крови многие вещества, особенно такие, которые плохо растворимы в воде: свободные жирные кислоты, жирорастворимые витамины, стероиды, некоторые ионы (Ca²⁺, Mg²⁺). Для связывания кальция в молекуле альбумина имеются специальные кальцийсвязывающие центры. В комплексе с альбуминами транспортируются многие лекарственные препараты, например, ацетилсалициловая кислота, пенициллин.

Глобулины

В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

₁-ГЛОБУЛИНЫ

Функции ₁-глобулинов

1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы — липопротеины. Среди белков этой фракции есть специальный белок, предназначенный для транспорта гормона щитовидной железы тироксина — тироксин-связывающий белок.

2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента— в составе этой фракции находятся также некоторые факторы свертывания крови и компоненты системы комплемента.

3. Регуляторная функция. Некоторые белки фракции₁-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация₁—антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса — 58-59 кДа. Главная его функция — угнетение эластазы — фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани).₁-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. Количество этого белка увеличивается при воспалительных заболеваниях, при процессах клеточного распада, уменьшается при тяжелых заболеваниях печени. Это уменьшение — результат нарушения синтеза₁-антитрипсина, и связано оно с избыточным расщеплением эластина. Существует врожденная недостаточность₁-антитрипсина. Считают, что недостаток этого белка способствует переходу острых заболеваний в хронические.

К фракции ₁-глобулинов относят также₁-антихимотрипсин. Он угнетает химотрипсин и некоторые протеиназы форменных элементов крови.

₂-ГЛОБУЛИНЫ. Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится ицерулоплазмин. Этот белок имеет 8 участков связывания меди. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. При наследственном заболевании — болезни Вильсона — уровень церулоплазмина понижается. Вследствие этого повышается концентрация меди в мозге и печени. Это проявляется развитием неврологической симптоматики, а также циррозом печени.

126.

Методом высаливания можно получить три фракции белков плазмы крови: альбумины, глобулины, фибриноген. Электрофорез на бумаге позволяет разделить белки плазмы крови на 6 фракций:

Альбумины — 54-62%, Глобулины: ₁-глобулины 2,5-5%,₂-глобулины 8,5-10%,-глобулины 12-15%,-глобулины 15,5-21%,фибриноген (остается на старте) — от 2 до 4%.

Современные методы позволяют получить свыше 60 индивидуальных белков плазмы крови. Количественные соотношения между белковыми фракциями постоянны у здорового человека. Иногда нарушаются количественные соотношения между различными фракциями плазмы крови. Это явление называется ДИСПРОТЕИНЕМИЯ. Бывает, что содержание общего белка плазмы при этом не нарушается.

Иногда содержание общего белка плазмы понижается. Такое явление известно как ГИПОПРОТЕИНЕМИЯ. Может развиться: а) при длительном голодании; б) когда есть патология почек (потеря белка с мочой).

Реже, но иногда встречается ГИПЕРПРОТЕИНЕМИЯ — повышение содержания белка в плазме выше, чем 80г/л. Такое явление характерно для состояний, при которых происходит значительные потери жидкости организмом: неукротимая рвота, профузный понос (при некоторых тяжелых инфекционных заболеваниях: холера, тяжелая форма дизентeрии).

129.

. Кислотно — основное равновесие– солтношение концентраций водородных и гидроксильных ионов в биологических средах.

Состоянию нормы соответствует определенный диапазон колебаний рН крови – с 7.37 до 7.44 со средней величеной 7.40. Регуляторными системами, которые обеспечивают постоянство рН крови являются буферные с-мы.

Бикарбонатная– самая управляемая с-ма клеточной жидкости и крови. Состоит из углекислоты и бикарбонатов. Механизм её действия заключается в том, что при выделении в кровь больших кол-в кислых продуктов водородные ионы соединяются с анионами бикарбоната, что приводит к образованию слабодиссациирующей угольной к-ты, избыток которой сразу разлагается на Н2О и СО2, который удаляется ч-з легкие при гипервентиляции. И так, несмотря на снижение уровня концентрации бикарбоната в крови, нормальное соотношение м-у концентрацией Н2СО3 и бикарбоната (1:20) сохраняется. рН крови остается в норме. Если в крови увеличивается кол-во основных ионов, то они соединяются со слабой угольной к-той образуя ионы бикарбоната и воду. Для сохранения нормальных соотношений основных компонентов буферной с-мы в этом случае подключаются физиологические механизмы регуляции кислотноосновного состояния: происходит задержка в плазме крови некоторого количестваСО2 в результате гиповентиляции легких, а почки начинают выделять основные соли в большем кол-ве.

Фосфатная.Буферное действие этой системы основано на возможности связывания водородных ионов ионами НРО4^2-с образованием Н2РО4^—(Н⁺+ НПО4^2-— Н2РО4^—), а так же на взаимодействие ионов ОН^—с ионами Н2РО4^—(ОН^—+ Н2РО4^2-— НРО4^2-+ Н2О). эта система находится в тесной связи с бикарбонатной.

Белковая. При сдвиге рН в щелочную сторону диссоциация основных групп угнетается и белок ведет себя как к-та. Связывая основания эта к-та дает соль. С увеличением рН возрастает кол-во белков в ф-ме соли, а при уменьшении растет количество белков плазмы в ф-ме к-ты.

Гемоглобиновая – самая мощная с-ма крови. Участие гемоглобина в регуляции рН крови связана с его ф-ей – транспорт О2. Константа диссоциации кислотных групп гемоглобина меняется в зависимости от его насыщения О2. При насыщении он становится боле сильной к-той(ННbО2) и увеличивает отдачу в р-р ионов Н2. если гемоглобин отдает О2, он становится очень слабой органической к-той (ННb).

Нарушение кислотно — основное равновесия – ацидоз.

130.

эритроциты(в 1мл. 5*10^9, Эритроциты живут 100-120 дней. Ежедневно образуется 250 млрд эритроцитов.) – красные кровяные клетки лишенные ядра, ибосом, митохондрий, лизосом. Образуются в красном костном мозге. Продолжительность жизни 125 дней, разрушаются в селезенки и в печени. Почти целиком заполнены гемаглабином.

Главная функция — транспорт газов: перенос О₂и СО₂. Он возможен благодаря большому содержанию гемоглобина и высокой активности фермента карбоангидразы.

Обмен эритроцитов имеет ряд особенностей:

1. В зрелых эритроцитах не идут реакции биосинтеза белков.

2. Образование энергии — только путем гликолиза, субстрат — только глюкоза.

В эритроцитах существуют механизмы предохранения гемоглобина от окисления:

1. Активно протекает ГМФ-путь распада глюкозы, дающий НАДФ^.H₂

2. Высока концентрация глютатиона — пептида, содержащего SH-группы

131.

Гемоглобин(Hb) имеет молекулярную массу 80000 Да. Это сложный белок с четвертичной структурой: состоит из нескольких субъединиц. У Hb 4 субъединицы. Каждая субъединица состоит из небелковой части — гема и белка глобина (всего 4 гема и 4 глобина в молекуле гемоглобина).

СИНТЕЗ ГЕМА

дельта-аминолевулинатсинтаза является ключевым ферментом биосинтеза гема. Коферментом дельта-аминолевулинатсинтазы является пиридоксаль-фосфат (производное витамина В₆). Фермент ингибируется по принципу отрицательной обратной связи избытком гема.

Порфобилиногенсинтаза тоже угнетается избытком гема.

Необходимо знать схему дальнейших реакций, протекающих при синтезе гема:

Гем имеет тетрапиррольную структуру, т.е. состоит из 4-х замещенных пиррольных колец, соединенных между собой с помощью метиновых мостиков. Эта структура называется порфирином (без железа). Протопорфирин, в который включено железо, называется ГЕМ.

Железо в Hb имеет степень окисления “+2” и координационное число 6. Двумя ковалентными связями Fe связано с азотами пиррольных колец. Две координационные связи идут на связь с остатками гистидина в молекулах глобина. Белковая часть Hb состоит из 4-х попарно одинаковых протопорфириновых циклов.

Молекула HbA (Hb взрослого человека) содержит- 2 альфа- и 2 бета-полипептидные цепи. Этот тип гемоглобина составляет приблизительно 95-97% от всего количества гемоглобина в крови.

HbA₂(2 альфа- и 2 дельта-цепи) у взрослого примерно 2%.

HbF (2 альфа и 2 гамма-цепи) — примерно 2% у взрослого. HbF — фетальный гемоглобин. В крови новорожденного такого гемоглобина содержится примерно 80%. В отличие от HbA этот тип гемоглобина имеет гораздо большее сродство к кислороду.

Сейчас установлено 5 видов HbA. Все они имеют 2 альфа- и 2 бета-цепи, но в минорных формах HbA присоединяются остатки простых сахаров (глюкозы) — гликозилированные формы гемоглобина.

У больных сахарным диабетом гликозилированных форм гемоглобина больше, чем у здоровых людей. Если снизить уровень сахара крови, то количество гликозилированнных форм снижается.

В крови человека иногда встречаются аномальные формы гемоглобина, которые отличаются от нормального Hb по аминокислотному составу полипептидных цепей. При этом изменяются изоэлектрическая точка, заряд, форма белковой молекулы. Заболевания, которые связаны с изменением структуры полипептидных цепей называются гемоглобинопатиями.

Серповидноклеточная анемия — характеризуется появлением HbS. В бета-цепи глутаминовая кислота заменена на валин вследствие мутации. Это приводит к изменению свойств Hb. Возрастает гидрофобность молекулы. Молекулы агрегируют. Эритроцит под микроскопом выглядит как серп.

В ряде случаев наблюдается одно из нарушений синтеза нормальных цепей Hb. Если нарушается синтез бета-цепей — то заболевание называется: бета-талассемия. Если нарушен синтез альфа-цепи, то альфа-талассемия.

134.

РАСПАД ГЕМОГЛОБИНА

Происходит в мононуклеарных фагоцитах (в селезенке и печени). Сначала происходит разрыв связи между I-м и II-м кольцами. Фермент — НАДзависимая оксигеназа. После ее действия образуется пигмент зеленого цвета — вердоглобин. В его составе сохраняется и железо и белок. В дальнейшем вердоглобин распадается на составные части: белок, железо и пигмент-биливердин. Железо образует комплекс с белком трансферрином, и этот комплекс поступает в ткани, где оно снова может быть использовано для синтезов или депонироваться в виде комплекса с белком ферритином.

Билирубин плохо растворим в воде, поэтому он адсорбируется на альбумине крови. Такой комплекс называется СВОБОДНЫМилиНЕПРЯМЫМ БИЛИРУБИНОМ. Он свободный, потому что не связан ни с каким другим веществом ковалентными связями; непрямой, потому что не дает прямой реакции с диазореактивом Эрлиха (для определения этого вида билирубина необходимо предварительно осадить альбумины).

В печени непрямой билирубин подвергается обезвреживанию путем связывания с глюкуроновой кислотой. В реакции расходуется УТФ. При этом к молекуле билирубина присоединяются 2 молекулы глюкуроновой кислоты (образование билирубиндиглюкуронида). Это вещество малотоксично и хорошо растворяется в воде, называется ПРЯМЫМ СВЯЗАННЫМ БИЛИРУБИНОМ, т.к. определяется в прямой реакции с диазореактивом Эрлиха и связан ковалентно с глюкуроновой кислотой. В таком виде билирубин поступает в желчь и вместе с ней выводится из организма.

При определении содержания билирубина используют диазореактив Эрлиха, который дает розовую окраску с билирубином и по ее интенсивности судят о концентрации билирубина в крови.

В крови человека примерно 75% непрямого билирубина от его общего количества. Общее содержание билирубина в норме (прямой+непрямой) от 8 до 20 мкмоль/л.

Билирубин — это конечный продукт распада гемоглобина у человека. Однако, поступив с желчью в кишечник, он превращается под действием ферментов микрофлоры кишечника. Сначала от него отщепляется глюкуроновая кислота, затем происходит частичное восстановление и образуется вещество, называемое «мезобилиноген«, а затемстеркобилиноген. Стеркобилиноген в основном выводится с калом и на воздухе (в кале) превращается в стеркобилин, а мезобилиноген частично всасывается из кишечника по системе v.portae, т.е. попадает в печень и там разрушается. Поэтому его нет у здоровых людей в крови. Небольшая часть стеркобилиногена тоже всасывается из кишечника через систему геморроидальных вен, т.е. попадает сразу в большой круг кровообращения, минуя печень, поэтому часть его выводится с мочой.

Значит, стеркобилиноген является компонентом мочи в норме.

В НОРМЕ:

Кровь:

Билирубин (в основном непрямой) — в норме (8-17мкмоль/л)

Гемоглобин — в норме (мужчины — 130-145 г/л; женщины — 110-130 г/л

Моча: светло-желтого цвета, стеркобилиноген — в норме, мезобилиногена нет.

Кал: нормальной окраски, стеркобилиноген — в норме

135.

ГЕМОЛИТИЧЕСКАЯ ЖЕЛТУХАНаблюдается при усилении распада эритроцитов. Билирубина образуется больше, чем в норме и скорость экскреции тоже увеличивается. Непрямой билирубин повышается в крови. В моче билирубина нет, а содержание стеркобилина в кале и в моче повышено.

136.

ПАРЕНХИМАТОЗНАЯ ЖЕЛТУХА(паренхиматозная). Наблюдается при повреждении гепатоцитов (например, при вирусном гепатите). Билирубин не обезвреживается. Желчные пигменты поступают не только в кишечник, но и в кровь. Т.е. в крови повышается содержание не только прямого, но и непрямого билирубина. Наблюдается билирубинурия. В моче обнаруживают мезобилиноген.

137.

ОБТУРАЦИОННАЯ ЖЕЛТУХА(механическая) Наблюдается при закупорке желчных протоков (например, при желчнокаменной болезни). Желчь продолжает вырабатываться, но поступает не только в желчные протоки, а также в кровь. В крови повышается уровень билирубина, в основном — прямого билирубина. Наблюдается билирубинурия. Содержание стеркобилина в моче и в кале снижено (кал становится светлым, а моча темнеет за счет прямого билирубина).

138.

ЛЕЙКОЦИТЫ

Клетки, выполняющие защитные функции — способны к фагоцитозу. В лейкоцитах много активных протеаз, расщепляющих чужеродные белки. В момент фагоцитоза увеличивается выработка перекиси водорода и увеличивается активность пероксидазы, что способствует окислению чужеродных частиц (антибактериальное действие). Лейкоциты богаты внутриклеточными низкоспецифичными протеиназами — катепсинами, локализованными в лизосомах. Катепсины способны к практически тотальному протеолизу белковых молекул. В лизосомах лейкоцитов в значительных количествах содержатся и другие ферменты: например, рибонуклеазы и фосфатазы.

139.

СИСТЕМА СВЕРТЫВАНИЯ КРОВИ И ФИБРИНОЛИЗА.

Это единая система, которая выполняет следующие функции:

1) Поддержание крови в сосудах в жидком состоянии.

2) Осуществление гемостаза (предотвращение больших кровопотерь).

Гемостаз — сложный ферментативный процесс, в результате которого образуется кровяной сгусток.

Система свертывания крови — это многокомпонентная система, в состав которой входят белки, фосфолипиды, обломки клеточных мембран и ионы кальция.

Компоненты системы свертывания крови принято называть «факторами«. Факторы бывают тканевыми, плазменными и тромбоцитарными. Тканевые и плазменные факторы обозначаются римскими цифрами, а тромбоцитарные — арабскими. Если фактор является активным, то за цифрой ставится буква «а».

Большинство белков системы свертывания крови обладает ферментативной активностью. Все факторы свертывания крови, кроме фXIII, являются сериновыми протеиназами, которые катализируют реакции ограниченного протеолиза.

В ходе реакций свертывания крови все белки-ферменты сначала выступают в роли субстрата, а затем — в роли фермента. Среди белков, участвующих в свертывании крови, есть такие, которые не обладают ферментативной активностью, но специфически ускоряют протекание ферментативной реакции. Они называются параферментами. Это фV (проакцелерин) и фVIII(антигемофильный глобулин А).

Большинство факторов свертывания крови синтезируется в неактивной форме в виде проферментов. Проферменты активируются и их действие направлено на протекание прямой реакции свертывания крови — на превращение фибриногена в фибрин, которой является основой кровяного сгустка.

Есть 2 механизма свертывания крови — внешний и внутренний.

ВНЕШНИЙ механизм запускается с участием внешних(тканевых) факторов, ВНУТРЕННИЙ — при участии факторов, источником которых служит сама кровь, плазма, собственно ферменты и форменные элементы крови. РАЗЛИЧАЮТСЯ ВНЕШНИЙ И ВНУТРЕННИЙ МЕХАНИЗМЫ ТОЛЬКО НАЧАЛЬНЫМИ СТАДИЯМИ ДО АКТИВАЦИИ ПРОТРОМБИНА (фII — протромбин). ПОСЛЕДУЮЩИЕ СТАДИИ ПРОТЕКАЮТ ОДИНАКОВО И В ТОМ, И В ДРУГОМ СЛУЧАЯХ.

НАЧАЛЬНЫЕ СТАДИИ ВНЕШНЕГО МЕХАНИЗМА.

Для пуска внешнего механизма необходим первичный сигнал: повреждение тканей (клеток), оказавшихся в контакте с кровью, или эндотелия сосуда. При этом разрушаются клеточные мембраны и из клеток высвобождается тканевой тромбопластин (фIII ). Он активирует фVII — прконвертин.

Активация фVII, а также все последующие реакции до активации протромбина протекают на матрице, которая состоит из липопротеиновых осколков клеточных мембран. В ходе активации фVII происходит конформационная перестройка его молекулы, в результате формируется активный центр этого белка-фермента.

Активный фVIIa образует комплекс с тканевыми фосфолипидами и ионом кальция. Этот комплекс обладает протеолитической активностью и вызывает активацию фактора X (Прауэра-стюарта).

Активный фактор Xа тоже обладает протеолитической активностью и активирует протромбин.

НАЧАЛЬНЫЕ СТАДИИ ВНУТРЕННЕГО МЕХАНИЗМА.

Начальные стадии внутреннего механизма называются «контактная фаза» или“контактная стадия”.Происходит контакт фXII (хагемана) с чужеродной поверхностью (например, игла шприца, лезвие ножа, стекло). В результате происходит конформационная перестройка фXII и он активируется — переходит в фXIIa.

Активация фXII, а также последующие реакции внутреннего механизма, так же, как и при внешнем механизме, протекают на матрице — тромбопластине, который освобождается при разрушении тромбоцитов.

XIIa действует на XI (Розенталя), превращая его в XIa.

XIa действует на фIX (антигемофильный глобулин В) (обязательно в присутствии ионов кальция!), и переводит его в фIXa.

фIXa образует комплекс с тромбоцитарными фосфолипидами, ионами кальция и параферментом — фVIIIa. В составе этого комплекса фIXa обладает протеолитической активностью и переводит фX в фXa.

Следующие стадии, начиная с активации протромбина (фII), протекают одинаково для обоих механизмов свертывания крови.

Протромбин — белок, который синтезируется в печени. Для синтеза протромбина необходим витамин «К». Реакция синтеза протромбина катализируется комплексом, состоящим из активного фXa, фосфолипидов, иона кальция и парафермента Va. В ходе этой реакции резко уменьшается сродство данного комплекса к матрице и активный тромбин,или фIIa, освобождается с матрицы и гидролизует пептидные связи между аргинином и глутаминовой кислотой в молекуле своего субстрата — фибриногена, превращая его в фибрин-мономер.

На следующей стадии мономеры фибрина спонтанно агрегируют с образованием регулярной полимерной структуры «мягкого» сгустка растворимого фибрин-полимера. При этом происходит захват фибрин-полимером компонентов крови — формируется тромб (сгусток).

Сначала сгусток рыхлый и мягкий, связи между молекулами фибрин-полимера слабые (нековалентные). Но затем под действием активного фXIIIa (фибриназа) (фXIII активируется фактором IIa — тромбином) происходит прочная ковалентная “сшивка” молекул фибрин-полимера. Образуются межмолекулярные связи между карбоксильными группами глутамина и аминогруппами лизина: так растворимый фибрин-полимер переходит в нерастворимый фибрин-полимер.

После образования нитей фибрина происходит их сокращение (ретракция кровяного сгустка), которое происходит с затратой АТФ.

Процесс тромбообразования постоянно контролируется антитромбином III — ингибитором сериновых протеиназ. Кроме того, протекание большинства реакций свертывания крови на матрице обеспечивает:

1) высокую эффективность процесса

2) локальность процесса — процесс свертывания протекает только в месте повреждения (это предотвращает процесс диссеминированного внутрисосудистого свертывания (ДВС-синдром).

Скорость свертывания крови зависит не только от работы системы свертывания, но и от присутствия естественных антикоагулянтов — веществ, предотвращающих свертывание крови.

154.

Внутренняя поверхность дыхательных путей покрыта тонким слоем слизи. Слизь имеет в своем составе растворенные в воде ионы Na⁺, Cl^–, K⁺, Ca²⁺, муцины, сульфатированные протеогликаны, сурфактант, лизоцим, лактоферрин и секреторный IgA. Разные компоненты слизи синтезируются в разных отделах дыхательных путей и даже в респираторном отделе легких (вода, ионы, сурфактант), источником муцинов являются подслизистые железы.

studfiles.net

Зачем нужен и какие функции выполняет альбумин?

20 мая 2018

Альбумин является своего рода водорастворимым белком, который встречается во многих формах. Это белок, который очень важен для поддержания хорошего здоровья живых организмов. Ряд растений и животных имеют в себе этот белок или могут выделять его в виде отходов. В людях он присутствует как в крови, так и в моче.

Какие функции выполняет альбумин?

В людях этот белок присутствует в крови, где он выполняет очень важную функцию транспортировки незаменимых жирных кислот из жиров в мышечные ткани. Другая функция заключается в том, что он регулирует процесс осмоса. Кроме того, альбумин транспортирует все виды веществ через кровь, такие как гормоны, лекарства и т.д. Наконец, он обеспечивает организм белками, которые необходимы для восстановления тканей и поддержания их роста.

Причины дефицита альбумина

Альбумин является очень важным компонентом крови. Вот почему его дефицит может привести к многим медицинским проблемам. Для проверки уровня альбумина в крови может быть проведен анализ крови. Если уровень меньше нормы, врач может посоветовать потребление богатых белками продуктов (если дефицит вызван недоеданием). Помимо низкобелковой диеты, существует целый ряд других причин дефицита белка:

Инфекции в ногах, зубах или деснах.
Инфекции мочевого пузыря.
Воспаления, такие как волчанка и артрит.
Проблемы с печенью, заболевания почек и метаболический ацидоз.
Другие состояния здоровья, такие как болезнь Крона, в которых организм не способен поглощать или переваривать белки.

Способы преодоления дефицита

Мясо, такое как говядина, рыба, свинина и курица, кроме яиц и молока, являются лучшими источниками белка и, следовательно, должны быть включены в рацион. Некоторые другие продукты, которые помогают преодолеть белковый дефицит, — это бобы, орехи, овощи и зерно. Сколько из этих продуктов следует включать в рацион, полностью зависит от потребности организма, а диетолог или врач — должен это определить.

Если низкий уровень альбумина вызван некоторыми серьезными проблемами, такими как поврежденная печень или заболевание почек, то лечение этих состояний поможет вернуть уровень в нормальный диапазон.

Наряду с анализом крови, врачи могут также рекомендовать анализ мочи, особенно если дефицит обусловлен заболеванием почек. Если его уровни чрезвычайно высоки, то причиной может быть состояние, известное как «протеинурия».

Протеинурия — это состояние, при котором протеины из крови попадают в мочу, потому что поврежденные почки не могут правильно их фильтровать. Протеинурия может сигнализировать о ряде заболеваний и состояний, таких как диабет, хронические заболевания почек и высокое кровяное давление. Поэтому важно следить за уровнем альбумина в организме, проводя ежемесячные анализы крови и мочи. Это поможет человеку предотвратить и диагностировать многие осложнения здоровья.

альбумин, ацидоз, печень, почки

www.vitaminov.net

Альбумин функция – Альбумин — Medside.ru

Альбумин — Medside.ru

Альбумин, его свойства и функции

Альбумины

Глобулины

Функции 1-глобулинов

Содержание

Что такое альбумин

Физические и химические свойства

Биологические свойства и функции

Сывороточный альбумин

— альбумины — Биохимия

Клинико-диагностическое значение

Гиперальбуминемия

Гипоальбуминемия

Альбумины

Глобулины

Зачем нужен и какие функции выполняет альбумин?

Какие функции выполняет альбумин?

Причины дефицита альбумина

Способы преодоления дефицита

Добавить комментарий Отменить ответ